« Domaine de mort » : différence entre les versions
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Version du 22 avril 2020 à 23:01
| Pfam | PF00531 |
|---|---|
| InterPro | IPR000488 |
| SMART | DEATH |
| PROSITE | PDOC50017 |
| SCOP | 1ddf |
| SUPERFAMILY | 1ddf |
| CDD | cd01670 |
Le domaine de mort (DD) est un domaine protéique particulier constitué d'un groupe de six hélices α. C'est une sous-classe de motifs structurels connus sous le terme anglais death fold (en), qu'on pourrait traduire par « repliement de mort ». Il est apparenté structurellement et du point de vue de sa séquence au domaine DED (en) et le domaine CARD (en), qui interviennent dans des processus semblables et présentent des propriétés d'interaction de même type[2]. Des domaines de mort peuvent se lier entre eux pour former des oligomères. Il existe de nombreuses protéines diversifiées qui contiennent des domaines de mort chez les mammifères[3]. Parmi ces protéines, les domaines de mort peuvent se retrouver combinés à divers autres domaines, tels que des domaines CARD (en), DED (en), TIR, ZU5 ou kinase, des répétitions ankyrine, des repliements caspase, des glissières à leucine ou des répétitions riches en leucine[4].
Certaines protéines contenant un domaine de mort sont impliquées dans la régulation de l'apoptose et de l'inflammation en activant des caspases et le facteur NF-κB, qui font généralement intervenir des interactions avec des récepteurs de cytokines (en) comme le TNF α[5],[6]. Chez l'homme, huit des plus de 30 récepteurs de TNF contiennent une domaine de mort dans leur extension cytoplasmique. Plusieurs de ces récepteurs de TNF utilisent l'activation par une caspase comme mécanisme de signalisation. Le domaine de mort favorise l'auto-assemblage de ces récepteurs, ce qui donne le signal déclenchant les événements subséquents conduisant à l'apoptose. D'autres protéines qui contiennent un domaine de mort, comme les ankyrines et les protéines MyD88 et IRAK1 (en) ne sont cependant probablement pas directement liées à la signalisation de mort cellulaire. Certaines protéines ayant un domaine de mort peuvent être liées au système immunitaire inné, en communiquant avec des récepteurs de type Toll à l'aide de protéines adaptatrices telles que MyD88[7].
Notes et références
- (en) Baohua Huang, Matthias Eberstadt, Edward T. Olejniczak, Robert P. Meadows et Stephen W. Fesik, « NMR structure and mutagenesis of the Fas (APO-1/CD95) death domain », Nature, vol. 384, no 6610, , p. 638-641 (PMID 008967952, DOI 10.1038/384638a0, Bibcode 1996Natur.384..638H, lire en ligne)
- (en) Christian H. Weber et Claudius Vincenz, « The death domain superfamily: a tale of two interfaces? », Trends in Biochemical Sciences, vol. 26, no 8, , p. 475-481 (PMID 11504623, DOI 10.1016/s0968-0004(01)01905-3, lire en ligne)
- (en) Elena Feinstein, Adi Kimchi, David Wallach, Mark Boldin et Eugene Varfolomeev, « The death domain: a module shared by proteins with diverse cellular functions », Trends in Biochemical Sciences, vol. 20, no 9, , p. 342-344 (PMID 7482697, DOI 10.1016/S0968-0004(00)89070-2, lire en ligne)
- (en) John C. Reed, Kutbuddin S. Doctor et Adam Godzik, « The Domains of Apoptosis: A Genomics Perspective », Science's Signal Transduction Knowledge Environment, vol. 2004, no 239, , article no re9 (PMID 15226512, DOI 10.1126/stke.2392004re9, lire en ligne)
- (en) Harald Wajant, « Death Receptors », Essays in Biochemistry, vol. 39, , p. 53-71 (PMID 14585074, DOI 10.1042/bse0390053, lire en ligne)
- (en) Anjana Bhardwaj et Bharat B. Aggarwal, « Receptor-Mediated Choreography of Life and Death », Journal of Clinical Immunology, vol. 23, no 5, , p. 317-332 (PMID 14601641, DOI 10.1023/a:1025319031417, lire en ligne)
- (en) Luke A. J. O'Neill, Aisling Dunne, Michael Edjeback, Pearl Gray, Caroline Jefferies et Claudia Wietek, « Mal and MyD88: adapter proteins involved in signal transduction by Toll-like receptors », Journal of Endoxin Research, vol. 9, no 1, , p. 55-59 (PMID 12691620, DOI 10.1177/09680519030090010701, lire en ligne)
