Protéines d'homologie Ena/Vasp
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Les protéines d'homologie ENA/VASP ou protéines EVH sont une famille de protéines étroitement apparentées impliquées dans la motilité cellulaire chez les vertébrés et les invertébrés. Les protéines EVH sont des protéines modulaires qui participent à la polymérisation de l'actine et aux interactions avec d'autres protéines. À l'intérieur de la cellule, les protéines Ena/VASP se trouvent au bord avant des lamellipodes et à l'extrémité des filopodes[1]. Ena, le membre fondateur de la famille, a été découvert lors d'un criblage génétique chez la drosophile pour trouver des mutations qui agissent comme des dominants négatifs de la tyrosine kinase non réceptrice abl. Les invertébrés ont un homologue de l'Ena, tandis que les mammifères en ont trois, nommés Mena, VASP et Evl.
Les protéines Ena/VASP favorisent la polymérisation de l'actine régulée dans l'espace, nécessaire à une chimiotaxie efficace en réponse à des signaux de guidage attractifs et répulsifs. Les souris dépourvues de copies fonctionnelles des trois membres de la famille présentent des phénotypes pléiotropes, notamment l'exencéphalie, l'œdème, l'absence de formation de neurites et la létalité embryonnaire.
Un sous-domaine de l'EVH est le domaine EVH1.
VASP[modifier | modifier le code]
La phosphoprotéine stimulée par les vasodilatateurs (VASP) possède un domaine protéique de tétramérisation de 45 résidus de long qui régule la dynamique de l'actine dans le cytosquelette. Cette régulation est vitale pour des processus tels que l'adhésion et la migration cellulaires.
Fonction[modifier | modifier le code]
Les protéines Ena/VASP sont des protéines régulatrices du cytosquelette d'actine. Les protéines Ena/VASP sont souvent présentes dans les structures d'actine dynamiques telles que les filopodes et les lamellipodes, mais leur fonction précise dans leur formation est controversée. Les protéines Ena/VASP restent liées de manière processive aux extrémités barbelées (+) en croissance des filaments d'actine. Elles favorisent l'élongation des filaments d'actine en délivrant de l'actine monomérique aux extrémités barbelées (+) et en protégeant ces extrémités de la protéine de coiffe F-actine.
Structure[modifier | modifier le code]
Le domaine de tétramérisation a une structure hélicoïdale alpha droite.
