Procollagène-proline dioxygénase
Procollagène-proline dioxygénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe2+, L-ascorbate |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La procollagène-proline dioxygénase, souvent appelée prolyle hydroxylase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- L-proline du procollagène + α-oxoglutarate + O2 trans-4-hydroxy-L-proline du procollagène + succinate + CO2.
Cette enzyme est une dioxygénase dépendant de l'α-oxoglutarate, qui catalysent l'incorporation d'oxygène dans des composés organiques à l'aide d'un mécanisme impliquant l'α-oxoglutarate, des cations de fer Fe2+ et du L-ascorbate[1],[2] ; cette enzyme-ci catalyse la formation d'hydroxyproline, qui est le résidu d'acide aminé résultant d'une modification post-traductionnelle le plus abondant du protéome humain[3].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Thomas G. Smith et Nick P. Talbot, « Prolyl Hydroxylases and Therapeutics », Antioxidants & Redox Signaling, vol. 12, no 4, , p. 431-433 (PMID 19761407, DOI 10.1089/ars.2009.2901, lire en ligne)
- (en) John J. Hutton Jr., A.L. Tappel et Sidney Udenfriend, « Requirements for α-ketoglutarate, ferrous ion and ascorbate by collagen proline hydroxylase », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 24, no 2, , p. 179-184 (PMID 5965224, DOI 10.1016/0006-291X(66)90716-9, lire en ligne)
- (en) Kelly L. Gorresa et Ronald T. Raines, « Prolyl 4-hydroxylase », Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, vol. 45, no 2, , p. 106-124 (PMID 20199358, PMCID 2841224, DOI 10.3109/10409231003627991, lire en ligne)
