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Peptide déformylase

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Peptide déformylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure de la peptide déformylase d'Escherichia coli.
N° EC EC 3.5.1.88
Cofacteur(s) [Fe2+]
Activité enzymatique

En enzymologie, une peptide déformylase (EC 3.5.1.88) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique suivante :

formyl-L-méthionyl peptide + H2O formiate + méthionyl-peptide
Schéma de l'activité enzymatique de la peptide déformylase.
Schéma de l'activité enzymatique de la peptide déformylase.

Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le formyl-L-méthionyl peptide et une molécule d'eau, tandis que ses deux produits sont le formiate et le peptide déformylé.

Cette enzyme est une métalloprotéase qui appartient à la famille des hydrolases, agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est formyl-L-méthionyl-peptide amidohydrolase.

Études structurelles

En 2007, 34 structures avaient été élucidées pour cette classe d'enzymes (voir les numéros d'accession PDB) : 1IX1, 1LM4, 1LM6, 1LME, 1LQW, 1LQY, 1LRU, 1LRY, 1N5N, 1Q1Y, 1S17, 1SV2, 1SZZ, 1V3Y, 1VEV 1VEY, 1VEZ, 1WS0, 1WS1, 1XEM, 1XEN, 1XEO, 1Y6H, 1ZXZ, 1ZY0, 1ZY1, 2AI7, 2AI8, 2AI9, 2AIA, 2AIE, 2EW5, 2EW6 et 2EW7.

Références

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