OPM (base de données)

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OPM, de l'anglais Orientations of Proteins in Membranes, est une base de données bioinformatique qui donne la position relative des protéines membranaires par rapport à la bicouche lipidique[1],[2],[3]. La position des protéines est calculée à l'aide du modèle de solvatation implicite (en) de la bicouche lipidique[4],[5]. Les résultats de ces calculs sont vérifiés à l'aide de données expérimentales sur l'arrangement des protéines transmembranaires et périphériques[3],[6],[7],[8],[9],[10],[11].

Les structures des protéines sont issues de Protein Data Bank. OPM classifie également les protéines associées aux membranes en familles, superfamilles, topologie membranaire (en), structures quaternaires des protéines lorsqu'elles sont liées aux membranes, et types de membranes de destination. Les fichiers de coordonnées avec les limites de membrane calculées sont téléchargeables. OPM permet de visualiser les structures protéiques avec les plans limites des membranes avec Jmol, MDL Chime (en), WebMol et Discovery Studio (en).

OPM a été largement utilisée dans de nombreuses études expérimentales et théoriques sur les protéines associées aux membranes[12],[13],[14],[15],[16]. Cependant, les structures de nombreuses protéines associées aux membranes ne figurent pas dans cette base de données si elles ne peuvent pas être prédites par le calcul. C'est notamment le cas lorsque tous les points d'ancrage de la protéine avec les membranes (hélices α amphiphiles, résidus apolaires exposés ou résidus d'acides aminés liés à un lipide) sont absents des structures expérimentales[3].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ (en) Mikhail A. Lomize, Andrei L. Lomize, Irina D. Pogozheva et Henry I. Mosberg, « OPM: orientations of proteins in membranes database », Bioinformatics, vol. 22, no 5,‎ , p. 623-625 (PMID 16397007, DOI 10.1093/bioinformatics/btk023)
  2. ↑ (en) Andrei L. Lomize, Irina D. Pogozheva, Mikhail A. Lomize et Henry I. Mosberg, « Positioning of proteins in membranes: A computational approach », Protein Science, vol. 15, no 6,‎ , p. 1318-1333 (PMID 16731967, PMCID 2242528, DOI 10.1110/ps.062126106, lire en ligne)
  3. ↑ a b et c (en) Andrei L. Lomize, Irina D. Pogozheva, Mikhail A. Lomize et Henry I. Mosberg, « The role of hydrophobic interactions in positioning of peripheral proteins in membranes », BMC Structural Biology, vol. 7,‎ , p. 44 (PMID 17603894, PMCID 1934363, DOI 10.1186/1472-6807-7-44, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Andrei L. Lomize, Irina D. Pogozheva et Henry I. Mosberg, « Anisotropic Solvent Model of the Lipid Bilayer. 1. Parameterization of Long-Range Electrostatics and First Solvation Shell Effects », Journal of Chemical Information and Modeling, vol. 51, no 4,‎ , p. 918-929 (PMID 21438609, PMCID 3089899, DOI 10.1021/ci2000192, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Andrei L. Lomize, Irina D. Pogozheva et Henry I. Mosberg, « Anisotropic Solvent Model of the Lipid Bilayer. 2. Energetics of Insertion of Small Molecules, Peptides, and Proteins in Membranes », Journal of Chemical Information and Modeling, vol. 51, no 4,‎ , p. 930-946 (PMID 21438606, PMCID 3091260, DOI 10.1021/ci200020k, lire en ligne)
  6. ↑ (en) Nathan J. Malmberg et Joseph J. Falke, « Use of EPR Power Saturation to Analyze the Membrane-Docking Geometries of Peripheral Proteins: Applications to C2 Domains », Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 34,‎ , p. 71-90 (PMID 15869384, PMCID 3637887, DOI 10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534, lire en ligne)
  7. ↑ (en) Andrew G. Spencer, Elizabeth Thuresson, James C. Otto, Inseok Song, Tim Smith, David L. DeWitt, R. Michael Garavito et William L. Smith, « The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, no 46,‎ , p. 32936-32942 (PMID 10551860, DOI 10.1074/jbc.274.46.32936, lire en ligne)
  8. ↑ (en) Brian Lathrop, Martha Gadd, Rodney L. Biltonen et Gordon S. Rule, « Changes in Ca2+ Affinity upon Activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus Phospholipase A2 », Biochemistry, vol. 40, no 11,‎ , p. 3264-3272 (PMID 11258945, DOI 10.1021/bi001901n, lire en ligne)
  9. ↑ (en) Tatiana Kutateladze et Michael Overduin, « Structural Mechanism of Endosome Docking by the FYVE Domain », Science, vol. 291, no 5509,‎ , p. 1793-1796 (PMID 11230696, DOI 10.1126/science.291.5509.1793, lire en ligne)
  10. ↑ (en) Suren A. Tatulian, Shan Qin, Abhay H. Pande, Xiaomei He, « Positioning Membrane Proteins by Novel Protein Engineering and Biophysical Approaches », Journal of Molecular Biology, vol. 351, no 5,‎ , p. 939-947 (PMID 16055150, DOI 10.1016/j.jmb.2005.06.080, lire en ligne)
  11. ↑ (en) Kalina Hristova, William C. Wimley, Vinod K. Mishra, G. M. Anantharamiah, Jere P. Segrest, Stephen H. White, « An amphipathic α-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method », Journal of Molecular Biology, vol. 290, no 1,‎ , p. 99-117 (PMID 10388560, DOI 10.1006/jmbi.1999.2840, lire en ligne)
  12. ↑ (en) Yungki Park et Volkhard Helms, « On the derivation of propensity scales for predicting exposed transmembrane residues of helical membrane proteins », Bioinformatics, vol. 23, no 6,‎ , p. 701-708 (PMID 17237049, DOI 10.1093/bioinformatics/btl653, lire en ligne)
  13. ↑ (en) Derek Marsh, Micha Jost, Cristina Peggion et Claudio Toniolo, « TOAC Spin Labels in the Backbone of Alamethicin: EPR Studies in Lipid Membranes », Biophysical Journal, vol. 92, no 2,‎ , p. 473-481 (PMID 17056731, PMCID 1751395, DOI 10.1529/biophysj.106.092775, lire en ligne)
  14. ↑ (en) Marco Punta, Lucy R. Forrest, Henry Bigelow, Andrew Kernytsky, Jinfeng Liu et Burkhard Rost, « Membrane protein prediction methods », Methods, vol. 41, no 4,‎ , p. 460-474 (PMID 17367718, PMCID 1934899, DOI 10.1016/j.ymeth.2006.07.026, lire en ligne)
  15. ↑ (en) V. Cherezov, E. Yamashita, W. Liu, M. Zhalnina, W. A. Cramer et M. Caffrey, « In Meso Structure of the Cobalamin Transporter, BtuB, at 1.95 Å Resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 364, no 4,‎ , p. 716-734 (PMID 17028020, PMCID 1808586, DOI 10.1016/j.jmb.2006.09.022, lire en ligne)
  16. ↑ (en) Tibor Páli, Denys Bashtovyy et Derek Marsh, « Stoichiometry of lipid interactions with transmembrane proteins—Deduced from the 3D structures », Protein Science, vol. 15, no 5,‎ , p. 1153-1161 (PMID 16641489, PMCID 2242517, DOI 10.1110/ps.052021406, lire en ligne)

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