NAD+-diphtamide ADP-ribosyltransférase
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NAD+-diphtamide ADP-ribosyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La NAD+-diphtamide ADP-ribosyltransférase est une glycosyltransférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme a pour effet d'inactiver le facteur d'élongation eucaryote 2 (en) par ADP-ribosylation[1]. Le récepteur est un résidu d'histidine modifié, appelé diphtamide (en), présent sur les facteurs d'élongation 2 d'eucaryotes et d'archées mais pas de bactéries ; il s'agit du résidu His715 chez les mammifères, His699 chez la levure, et His600 chez Pyrococcus horikoshii (en).
La toxine diphtérique catalyse cette réaction, de même que quelques autres toxines bactériennes, telles que l'exotoxine A de Pseudomonas[2].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) K. Ueda et O. Hayaishi, « ADP-Ribosylation », Annual Review of Biochemistry, vol. 54, , p. 73-100 (PMID 3927821, DOI 10.1146/annurev.bi.54.070185.000445, lire en ligne)
- (en) H. Lee et W. J. Iglewski, « Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 81, no 9, , p. 2703-2707 (PMID 6326138, PMCID 345138, DOI 10.1073/pnas.81.9.2703, JSTOR 23402, Bibcode 1984PNAS...81.2703L, lire en ligne)
