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Lipoyl(octanoyl) transférase

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Une lipoyl(octanoyl) transférase est une acyltransférase qui catalyse la réaction :

octanoyl[ACP] + protéine    N6–(octanoyl)lysine–protéine + [ACP].

Cette enzyme catalyse la première étape irréversible de la biosynthèse de l'acide lipoïque. Ce dernier est un cofacteur indispensable de certaines enzymes clés de la respiration cellulaire, comme la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (domaine E2) du complexe pyruvate déshydrogénase, la dihydrolipoamide S-succinyltransférase (domaine E2) du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase, la dihydrolipoyl transacylase (domaine E2) du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, et la protéine H du système de clivage de la glycine[1],[2]. Le lipoyl-ACP peut être substrat de cette enzyme[3], bien que l'octanoyl-ACP en soit vraisemblablement le véritable substrat[4]. L'autre enzyme intervenant dans la biosynthèse de l'acide lipoïque est une lipoyle synthase (EC 2.8.1.8). Une voie de lipoylation alternative fait intervenir une lipoate-protéine ligase (EC 6.3.1.20), capable d'utiliser de l'acide lipoïque libre.

Notes et références

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  1. (en) T. J. Vanden Boom, K. E. Reed et J. E. Cronan Jr, « Lipoic acid metabolism in Escherichia coli: isolation of null mutants defective in lipoic acid biosynthesis, molecular cloning and characterization of the E. coli lip locus, and identification of the lipoylated protein of the glycine cleavage system », Journal of Bacteriology, vol. 173, no 20,‎ , p. 6411-6420 (PMID 1655709, PMCID 208974, DOI 10.1128/jb.173.20.6411-6420.1991, lire en ligne)
  2. (en) Sean W. Jordan et John E. Cronan Jr., « A new metabolic link. The acyl carrier protein of lipid synthesis donates lipoic acid to the pyruvate dehydrogenase complex in Escherichia coli and mitochondria. », The Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 29,‎ , p. 17903-17906 (PMID 9218413, DOI 10.1074/jbc.272.29.17903, www.jbc.org/content/272/29/17903.full)
  3. (en) Xin Zhao, J. Richard Miller, Yanfang Jiang, Michael A. Marletta et John E. Cronan, « Assembly of the Covalent Linkage between Lipoic Acid and Its Cognate Enzymes », Chemistry & Biology, vol. 10, no 12,‎ , p. 1293-1302 (PMID 14700636, DOI 10.1016/j.chembiol.2003.11.016, lire en ligne)
  4. (en) Richard N. Perham, « Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions », Annual Review of Biochemistry, vol. 69,‎ , p. 961-1004 (DOI 10.1146/annurev.biochem.69.1.961, lire en ligne)