Pyruvate oxydase
Pyruvate oxydase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | FAD, TPP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La pyruvate oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction[1] :
Cette enzyme utilise le FAD et le TPP comme cofacteurs. Le FAD est réduit en FADH2 par deux mésomères carbanion/énamine de la 2-hydroxyéthyl-thiamine pyrophosphate (AcTPP) puis oxydé par une molécule d'oxygène pour donner du peroxyde d'hydrogène H2O2 tandis que l'AcTPP est clivé par phosphorolyse pour donner du phosphate d'acétyle et du TPP[2].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) F. Robert Williams et Lowell P. Hager, « Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli: I. Isolation and properties of the flavoprotein », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 116, no 1, , p. 168-176 (PMID 5336022, DOI 10.1016/0003-9861(66)90025-7, lire en ligne)
- (en) Kai Tittmann, Georg Wille, Ralph Golbik, Annett Weidner, Sandro Ghisla et Gerhard Hübner, « Radical Phosphate Transfer Mechanism for the Thiamin Diphosphate- and FAD-Dependent Pyruvate Oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic Coupling of Intercofactor Electron Transfer with Phosphate Transfer to Acetyl-thiamin Diphosphate via a Transient FAD Semiquinone/Hydroxyethyl-ThDP Radical Pair », Biochemistry, vol. 44, no 40, , p. 13291-13303 (PMID 16201755, DOI 10.1021/bi051058z, lire en ligne)
