3-Isopropylmalate déshydratase

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La 3-isopropylmalate déshydratase est une enzyme qui catalyse la réaction stéréospécifique d'isomérisation du 3-isopropylmalate en 2-isopropylmalate via le 2-isopropylmaleate au moyen d'une déshydratation transitoire : (2R,3S) 3-isopropylmalate      H2O  +  (2S) 2-isopropylmaleate      (2S) 2-isopropylmalate.

C'est une enzyme homologue de l'aconitase[1],[2],[3], protéine fer-soufre du cycle de Krebs qui catalyse de la même façon l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate par déshydratation transitoire.

Dénominations alternatives[modifier | modifier le code]

  • (2R,3S) 3-isopropylmalate hydro-lyase.
  • 3-isopropylmalate hydro-lyase.
  • Alpha-IPM isomérase.
  • Isopropylmalate isomérase.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) S. R. Gross, R. O. Burns, H. E. Umbarger, « The biosynthesis of leucine. II. The enzymic isomerization of beta-carboxy-beta-hydroxyisocaproate and alpha-hydroxy-beta-carboxyisocaproate », Biochemistry, vol. 2,‎ , p. 1046–52 (PMID 14087357)
  2. (en) J. M. Calvo, C. M. Stevens, M. G. Kalyanpur, H. E. Umbarger, « The absolute configuration of alpha-hydroxy-beta-carboxyisocaproic acid (3-isopropylmalic acid), an intermediate in leucine biosynthesis », Biochemistry, vol. 3,‎ , p. 2024-2027 (PMID 14269331, DOI 10.1021/bi00900a043)
  3. (en) F. E. Cole, M. G. Kalyanpur, C. M. Stevens, « Absolute configuration of alpha isopropylmalate and the mechanism of its conversion to beta isopropylmalate in the biosynthesis of leucine », Biochemistry, vol. 12, no 17,‎ , p. 3346-3350 (PMID 4270046, DOI 10.1021/bi00741a031)