Phénylalanine désaminase
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La phénylalanine désaminase (PDA) est une oxydoréductase capable de catalyser la libération du groupement amine primaire de la phénylalanine ( ) avec production d'acide phényl-pyruvique, d'ammoniac (ou d'ammonium en fonction du pH) et d'un coenzyme réduit, selon la réaction :
L'acide phényl-pyruvique est mis en évidence par sa complexation en un composé vert foncé en présence d'ions fer III (ferriques, Fe3+).
Milieu et technique[modifier | modifier le code]
Le milieu utilisé est une solution de phénylalanine. Une suspension est réalisée dans ce milieu. Plus elle est dense, plus la réaction est rapide : elle peut être lue en moins de deux heures.
Pour mettre en évidence la PDA, quelques gouttes de chlorure de fer III sont ajoutées (le réactif, jaune, est en solution dans l'acide chlorhydrique pour éviter la précipitation de l'hydroxyde de fer III). Un composé vert apparait quand l'acide indol-pyruvique est présent. Quand la réaction est négative, le milieu est jaune.
La PDA comme la TDA caractérise un groupe d'Entérobactéries (Proteus, Providencia, Morganella, Tatumella).
Voir aussi[modifier | modifier le code]
Bibliographie[modifier | modifier le code]
- Jean-Noël Joffin et Guy Leyral, Microbiologie technique : Dictionnaire des techniques, Bordeaux, Réseau CANOPÉ - CRDP d'Aquitaine, , 368 p. (ISBN 978-2-86617-515-3).
