Peptidylprolyl isomérase
Peptidylprolyl isomérase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines.
Rôles[modifier | modifier le code]
Elles permettent la transformation des protides de la forme trans à la forme cis[1].
Elles sont impliquées dans diverses maladies cardiaques[2].
Membres[modifier | modifier le code]
Elles sont ubiquitaires dans le monde vivant, chaque organisme synthétisant plusieurs protéines de ce type[1].
Elles sont réparties en trois sous-familles[2] :
- les cyclophilines, dont la cyclophiline A, B, C, D, J et 40.
- les « FK-506-binding proteins », dont le FKBP12, le FKBP12.6, le FKBP6
- et les parvulines dont le Pin1.
Chez l'être humain, il existe une quinzaine de protéines de ce type, tous comportant un domaine fixant la rapamycine.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Galat A, Peptidylprolyl cis/trans isomerases (immunophilins): biological diversity-targets-functions, Curr Top Med Chem, 2003;3:1315–1347
- Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
