bêta-Amyrine synthase

Données clés
N° EC	EC 5.4.99.39
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

La β-amyrine synthase est une isomérase qui catalyse la réaction :

(3S)-2,3-époxy-2,3-dihydrosqualène

\rightleftharpoons

β-amyrine.

Cette enzyme est une oxydosqualène cyclase qui intervient dans la biosynthèse des stéroïdes^[1]^,^[2]. Elle est monofonctionnelle chez certains organismes^[3]^,^[4]^,^[5]^,^[6]^,^[7]^,^[8]^,^[9]^,^[10] mais polyfonctionnelle chez d'autres, pouvant catalyser la formation d'α-amyrine^[11] ou de lupéol^[5].

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ (en) Ikuro Abe, Yutaka Ebizuka, Shujiro Seo et Ushio Sankawa, « Purification of squalene‐2,3‐epoxide cyclases from cell suspension cultures of Rabdosia japonica Hara », FEBS Letters, vol. 249, n^o 1,‎ 22 mai 1989, p. 100-104 (DOI 10.1016/0014-5793(89)80024-9, lire en ligne)
↑ (en) Chemical and Pharmaceutical Bulletin, « Purification of 2,3-Ooxidosqualene: β-Amyrin Cyclase from Pea Seedlings », 阿部郁朗, 三川潮, 海老塚豊, vol. 37, n^o 2,‎ 1989, p. 536-538 (DOI 10.1248/cpb.37.536, lire en ligne)
↑ (en) Tetsuo Kushiro, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « β‐Amyrin synthase. Cloning of oxidosqualene cyclase that catalyzes the formation of the most popular triterpene among higher plants », European Journal of Biochemistry, vol. 256, n^o 1,‎ août 1998, p. 238-244 (PMID 9746369, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2560238.x, lire en ligne)
↑ (en) Hiroaki HAYASHI, Pengyu HUANG, Ara KIRAKOSYAN, Kenichiro INOUE, Noboru HIRAOKA, Yasumasa IKESHIRO, Tetsuo KUSHIRO, Masaaki SHIBUYA et Yutaka EBIZUKA, « Cloning and Characterization of a cDNA Encoding β-Amyrin Synthase Involved in Glycyrrhizin and Soyasaponin Biosyntheses in Licorice », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 24, n^o 8,‎ août 2001, p. 912-916 (PMID 11510484, DOI 10.1248/bpb.24.912, lire en ligne)
↑ ^{a et b} (en) Iñaki Iturbe-Ormaetxe, Kosmas Haralampidis, Kalliopi Papadopoulou et Anne E. Osbourn, « Molecular cloning and characterization of triterpene synthases from Medicago truncatula and Lotus japonicus », Plant Molecular Biology, vol. 51, n^o 5,‎ mars 2003, p. 731-743 (PMID 12683345, DOI 10.1023/a:1022519709298, lire en ligne)
↑ (en) Hong Zhang, Masaaki Shibuya, Shinso Yokota et Yutaka Ebizuka, « Oxidosqualene Cyclases from Cell Suspension Cultures of Betula platyphylla var. japonica: Molecular Evolution of Oxidosqualene Cyclases in Higher Plants », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 26, n^o 5,‎ mai 2003, p. 642-650 (PMID 12736505, DOI 10.1248/bpb.26.642, lire en ligne)
↑ (en) Hiroaki Hayashi, Pengyu Huang, Satoko Takada, Megumi Obinata, Kenichiro Inoue, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « Differential Expression of Three Oxidosqualene Cyclase mRNAs in Glycyrrhiza glabra », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 27, n^o 7,‎ juillet 2004, p. 1086-1092 (PMID 15256745, DOI 10.1248/bpb.27.1086, lire en ligne)
↑ (en) M. Kajikawa, K. T. Yamato, H. Fukuzawa, Y. Sakai, H. Uchida et K. Ohyama, « Cloning and characterization of a cDNA encoding beta-amyrin synthase from petroleum plant Euphorbia tirucalli L. », Phytochemistry, vol. 66, n^o 15,‎ août 2005, p. 1759-1566 (PMID 16005035, DOI 10.1016/j.phytochem.2005.05.021)
↑ (en) Mohammad Basyuni, Hirosuke Oku, Etsuko Tsujimoto, Kazuhiko Kinjo, Shigeyuki Baba et Kensaku Takara, « Triterpene synthases from the Okinawan mangrove tribe, Rhizophoraceae », The FEBS Journal, vol. 274, n^o 19,‎ octobre 2017, p. 5028-5042 (PMID 17803686, DOI 10.1111/j.1742-4658.2007.06025.x, lire en ligne)
↑ (en) Yanling Liu, Yunfei Cai, Zhongjuan Zhao, Junfeng Wang, Jing Li, Wei Xin, Guangmin Xia et Fengning Xiang, « Cloning and Functional Analysis of a β-Amyrin Synthase Gene Associated with Oleanolic Acid Biosynthesis in Gentiana straminea MAXIM », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 32, n^o 5,‎ mai 2009, p. 818-824 (PMID 19420748, DOI 10.1248/bpb.32.818, lire en ligne)
↑ (en) Tania Husselstein–Muller, Hubert Schaller et Pierre Benveniste, « Molecular cloning and expression in yeast of 2,3–oxidosqualene– triterpenoid cyclases from Arabidopsis thaliana », Plant Molecular Biology, vol. 45, n^o 1,‎ janvier 2001, p. 75-92 (PMID 11247608, DOI 10.1023/a:1006476123930, lire en ligne)

Portail de la biochimie

[10.1016/0014-5793(89)80024-9-1] (en) Ikuro Abe, Yutaka Ebizuka, Shujiro Seo et Ushio Sankawa, « Purification of squalene‐2,3‐epoxide cyclases from cell suspension cultures of Rabdosia japonica Hara », FEBS Letters, vol. 249, n^o 1,‎ 22 mai 1989, p. 100-104 (DOI 10.1016/0014-5793(89)80024-9, lire en ligne)

[10.1248/cpb.37.536-2] (en) Chemical and Pharmaceutical Bulletin, « Purification of 2,3-Ooxidosqualene: β-Amyrin Cyclase from Pea Seedlings », 阿部郁朗, 三川潮, 海老塚豊, vol. 37, n^o 2,‎ 1989, p. 536-538 (DOI 10.1248/cpb.37.536, lire en ligne)

[10.1046/j.1432-1327.1998.2560238.x-3] (en) Tetsuo Kushiro, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « β‐Amyrin synthase. Cloning of oxidosqualene cyclase that catalyzes the formation of the most popular triterpene among higher plants », European Journal of Biochemistry, vol. 256, n^o 1,‎ août 1998, p. 238-244 (PMID 9746369, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2560238.x, lire en ligne)

[10.1248/bpb.24.912-4] (en) Hiroaki HAYASHI, Pengyu HUANG, Ara KIRAKOSYAN, Kenichiro INOUE, Noboru HIRAOKA, Yasumasa IKESHIRO, Tetsuo KUSHIRO, Masaaki SHIBUYA et Yutaka EBIZUKA, « Cloning and Characterization of a cDNA Encoding β-Amyrin Synthase Involved in Glycyrrhizin and Soyasaponin Biosyntheses in Licorice », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 24, n^o 8,‎ août 2001, p. 912-916 (PMID 11510484, DOI 10.1248/bpb.24.912, lire en ligne)

[10.1023/a:1022519709298-5] {a et b} (en) Iñaki Iturbe-Ormaetxe, Kosmas Haralampidis, Kalliopi Papadopoulou et Anne E. Osbourn, « Molecular cloning and characterization of triterpene synthases from Medicago truncatula and Lotus japonicus », Plant Molecular Biology, vol. 51, n^o 5,‎ mars 2003, p. 731-743 (PMID 12683345, DOI 10.1023/a:1022519709298, lire en ligne)

[10.1248/bpb.26.642-6] (en) Hong Zhang, Masaaki Shibuya, Shinso Yokota et Yutaka Ebizuka, « Oxidosqualene Cyclases from Cell Suspension Cultures of Betula platyphylla var. japonica: Molecular Evolution of Oxidosqualene Cyclases in Higher Plants », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 26, n^o 5,‎ mai 2003, p. 642-650 (PMID 12736505, DOI 10.1248/bpb.26.642, lire en ligne)

[10.1248/bpb.27.1086-7] (en) Hiroaki Hayashi, Pengyu Huang, Satoko Takada, Megumi Obinata, Kenichiro Inoue, Masaaki Shibuya et Yutaka Ebizuka, « Differential Expression of Three Oxidosqualene Cyclase mRNAs in Glycyrrhiza glabra », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 27, n^o 7,‎ juillet 2004, p. 1086-1092 (PMID 15256745, DOI 10.1248/bpb.27.1086, lire en ligne)

[10.1016/j.phytochem.2005.05.021-8] (en) M. Kajikawa, K. T. Yamato, H. Fukuzawa, Y. Sakai, H. Uchida et K. Ohyama, « Cloning and characterization of a cDNA encoding beta-amyrin synthase from petroleum plant Euphorbia tirucalli L. », Phytochemistry, vol. 66, n^o 15,‎ août 2005, p. 1759-1566 (PMID 16005035, DOI 10.1016/j.phytochem.2005.05.021)

[10.1111/j.1742-4658.2007.06025.x-9] (en) Mohammad Basyuni, Hirosuke Oku, Etsuko Tsujimoto, Kazuhiko Kinjo, Shigeyuki Baba et Kensaku Takara, « Triterpene synthases from the Okinawan mangrove tribe, Rhizophoraceae », The FEBS Journal, vol. 274, n^o 19,‎ octobre 2017, p. 5028-5042 (PMID 17803686, DOI 10.1111/j.1742-4658.2007.06025.x, lire en ligne)

[10.1248/bpb.32.818-10] (en) Yanling Liu, Yunfei Cai, Zhongjuan Zhao, Junfeng Wang, Jing Li, Wei Xin, Guangmin Xia et Fengning Xiang, « Cloning and Functional Analysis of a β-Amyrin Synthase Gene Associated with Oleanolic Acid Biosynthesis in Gentiana straminea MAXIM », Biological and Pharmaceutical Bulletin, vol. 32, n^o 5,‎ mai 2009, p. 818-824 (PMID 19420748, DOI 10.1248/bpb.32.818, lire en ligne)

[10.1023/a:1006476123930-11] (en) Tania Husselstein–Muller, Hubert Schaller et Pierre Benveniste, « Molecular cloning and expression in yeast of 2,3–oxidosqualene– triterpenoid cyclases from Arabidopsis thaliana », Plant Molecular Biology, vol. 45, n^o 1,‎ janvier 2001, p. 75-92 (PMID 11247608, DOI 10.1023/a:1006476123930, lire en ligne)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]