ATPase transporteuse d'arsénite
ATPase transporteuse d'arsénite
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'ATPase transporteuse d'arsénite est une hydrolase qui catalyse la réaction :
- ATP + H2O + AsO33−interne ADP + Pi + AsO33−externe.
Cette enzyme bactérienne a pour fonction de pomper les ions arsénite AsO33− et antimonite SbO33−. Elle est généralement constituée de deux sous-unités, la première étant un domaine transmembranaire à douze segments formant le canal ionique et la seconde portant, hors de la membrane, le site de liaison à l'ATP.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Silver S, Misra TK, Laddaga RA, « DNA sequence analysis of bacterial toxic heavy metal resistances », Biol. Trace. Elem. Res., vol. 21, , p. 145–63 (PMID 2484581, DOI 10.1007/BF02917247)
- (en) Rosen BP, Weigel U, Monticello RA, Edwards BP, « Molecular analysis of an anion pump: purification of the ArsC protein », Arch. Biochem. Biophys., vol. 284, no 2, , p. 381–5 (PMID 1703401, DOI 10.1016/0003-9861(91)90312-7)
- (en) Zhou T, Rosen BP, Gatti DL, « Crystallization and preliminary x-ray analysis of the catalytic subunit of the ATP-dependent arsenite pump encoded by the Escherichia coli plasmid R773 », Acta Crystallogr. D, vol. 55, no Pt 4, pt 4, p. 921–4 (PMID 10089335, DOI 10.1107/S0907444999000256)
