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Les '''protéines inactivant les ribosomes''', ou '''''ribosome-inactivating proteins''''' (abrégé en '''RIP'''), sont des [[protéine]]s inhibant la [[synthèse protéique]] des [[Cellule (biologie)|cellules]] grâce à leur activité [[enzymatique]] qui désactive les [[ribosome]]s des [[Organisme (physiologie)|organismes]] [[eukaryote]]s{{sfn|Stirpe|Lappi|2014}}. Ce terme désigne une grande [[famille de protéines]] qui agissent comme des N-[[glycosylase]]s de l'[[ARNr]] (EC 3.2.2.22). Elles inactivent les [[sous-unité ribosomique 60S|sous-unités ribosomiques 60S]] par un [[Clivage oxydatif|clivage]] N-glycosidique, qui libère une base [[adénine]] spécifique du squelette sucre-phosphate de l'[[ARNr 28S]]<ref>{{Article|langue=en|prénom1=Yaeta|nom1=Endo|prénom2=Kunio|nom2=Tsurugi|prénom3=Takashi|nom3=Yutsudo|prénom4=Yoshifumi|nom4=Takeda|titre=Site of action of a Vero toxin (VT2) from Escherichia coli O157:H7 and of Shiga toxin on eukaryotic ribosomes: RNA N ‐glycosidase activity of the toxins|périodique=European Journal of Biochemistry|volume=171|numéro=1-2|pages=45–50|date=1988-01|issn=0014-2956|issn2=1432-1033|doi=10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x|lire en ligne=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x|consulté le=2024-01-19}}</ref>{{,}}<ref>{{Article|langue=en|prénom1=M. J.|nom1=May|prénom2=M. R.|nom2=Hartley|prénom3=L. M.|nom3=Roberts|prénom4=P. A.|nom4=Krieg|titre=Ribosome inactivation by ricin A chain: a sensitive method to assess the activity of wild-type and mutant polypeptides.|périodique=The EMBO Journal|volume=8|numéro=1|pages=301–308|date=1989-01|pmid=2714255|pmcid=PMC400803|doi=10.1002/j.1460-2075.1989.tb03377.x|lire en ligne=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/j.1460-2075.1989.tb03377.x|consulté le=2024-01-19}}</ref>{{,}}<ref>{{Article|langue=en|prénom1=G|nom1=Funatsu|prénom2=Mr|nom2=Islam|prénom3=Y|nom3=Minami|prénom4=K|nom4=Sung-Sil|titre=Conserved amino acid residues in ribosome-inactivating proteins from plants|périodique=Biochimie|volume=73|numéro=7-8|pages=1157–1161|date=1991-07|doi=10.1016/0300-9084(91)90160-3|lire en ligne=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0300908491901603|consulté le=2024-01-19}}</ref>. Les RIPs sont retrouvés chez les [[plante]]s, les [[bactérie]]s ou encore les [[champignon]]s{{sfn|Stirpe|Lappi|2014}}{{,}}<ref name="pmid17855394"> {{article |langue=en|auteur=Mak AN, Wong YT, An YJ, ''et al.'' |titre=Structure-function study of maize ribosome-inactivating protein: implications for the internal inactivation region and the sole glutamate in the active site |journal=Nucleic Acids Res. |volume=35 |numéro=18 |pages=6259–67 |année=2007 |pmid=17855394 |pmc=2094058 |doi=10.1093/nar/gkm687 |url=http://nar.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=17855394}}</ref>.
Les '''protéines inactivant les ribosomes''', ou '''''ribosome-inactivating proteins''''' (abrégé en '''RIP'''), sont des [[protéine]]s inhibant la [[synthèse protéique]] des [[Cellule (biologie)|cellules]] grâce à leur activité [[enzymatique]] qui désactive les [[ribosome]]s des [[Organisme (physiologie)|organismes]] [[eukaryote]]s. Les [[Domaine protéique|domaines]] fonctionnels des RIPs sont retrouvés chez les [[plante]]s, les [[bactérie]]s ou encore les [[champignon]]s.


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== Notes et références ==
== Notes et références ==
{{Références}}
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== Annexes ==
=== Bibliographie ===
* {{Ouvrage|langue=en|prénom1=Fiorenzo|nom1=Stirpe|prénom2=Douglas A.|nom2=Lappi|titre=Ribosome-inactivating Proteins|sous-titre=Ricin and Related Proteins|éditeur=John Wiley & Sons|année=2014|isbn=978-1-118-12565-6|lire en ligne=https://www.wiley.com/en-us/Ribosome+inactivating+Proteins%3A+Ricin+and+Related+Proteins-p-9781118847015|consulté le=2023-12-29|accès doi=payant|libellé=Stirpe et Lappi 2014|plume=oui}}
* {{Ouvrage|langue=en|auteur1=Nicholas J. Mantis|titre=Ricin and Shiga Toxins|sous-titre=Pathogenesis, Immunity, Vaccines and Therapeutics|éditeur=Springer Berlin, Heidelberg|collection=Current Topics in Microbiology and Immunology|année=2012|volume=357|isbn=978-3-642-27470-1|issn= 2196-9965|doi=10.1007/978-3-642-27470-1|lire en ligne=https://www.doi.org/10.1007/978-3-642-27470-1|consulté le=2023-12-29|accès doi=payant|libellé=Mantis 2012|plume=oui}}
* {{Article|langue=en|prénom1=Kirsten|nom1=Nielsen|prénom2=Rebecca S.|nom2=Boston|titre=RIBOSOME-INACTIVATING PROTEINS: A Plant Perspective|périodique=Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology|volume=52|pages=785-816|date=2001|pmid=11337416|doi=10.1146/annurev.arplant.52.1.785|lire en ligne=https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.52.1.785|consulté le=2023-12-29|libellé=Nielsen et Boston 2001|format=pdf|accès doi=payant|plume=oui}}

=== Articles connexes ===
* [[Biosynthèse des protéines]]
* [[Métabolisme cellulaire]]
* [[Lectine]]

=== Liens externes ===


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Version du 19 janvier 2024 à 15:41

Structure d'une protéine antivirale du raisin d'Amérique.

Les protéines inactivant les ribosomes, ou ribosome-inactivating proteins (abrégé en RIP), sont des protéines inhibant la synthèse protéique des cellules grâce à leur activité enzymatique qui désactive les ribosomes des organismes eukaryotes[1]. Ce terme désigne une grande famille de protéines qui agissent comme des N-glycosylases de l'ARNr (EC 3.2.2.22). Elles inactivent les sous-unités ribosomiques 60S par un clivage N-glycosidique, qui libère une base adénine spécifique du squelette sucre-phosphate de l'ARNr 28S[2],[3],[4]. Les RIPs sont retrouvés chez les plantes, les bactéries ou encore les champignons[1],[5].

De nombreuses toxines bactériennes et végétales agissent en inhibant la biosynthèse des protéines dans les cellules eucaryotes. Les toxines du type shiga ou ricine inactivent les sous-unités ribosomiques 60S par un clivage N-glycosidique qui libère une base adénine spécifique à partir du squelette sucre-phosphate de l'ARNr 28S[6],[7],[8]. Cette famille de protéines comprend les toxines shiga et assimilées, et les PIR type I (par exemple trichosanthine et luffine) et type II (par exemple ricine, agglutinine et abrine). Toutes ces toxines sont structurellement apparentées. Les PIR présentent un intérêt considérable en raison de leur utilisation potentielle, conjuguée avec les anticorps monoclonaux, comme immunotoxines pour traiter le cancer. En outre, on a montré que la trichosanthine a une activité puissante contre les lymphocytes T et les macrophages infectés par le HIV-1[9]. L'élucidation des relations entre structures et fonctions des PIR a par conséquent fait l'objet de recherches importantes. On sait maintenant que les PIR sont structurellement apparentées. Un résidu glutamique conservé a été impliqué dans le mécanisme catalytique[10] ; de même une arginine conservée joue aussi un rôle dans la catalyse[11].

Parmi les exemples figurent la trichosanthine, la ricine, la saporine.

Notes et références

  1. ↑ a et b Stirpe et Lappi 2014.
  2. ↑ (en) Yaeta Endo, Kunio Tsurugi, Takashi Yutsudo et Yoshifumi Takeda, « Site of action of a Vero toxin (VT2) from Escherichia coli O157:H7 and of Shiga toxin on eukaryotic ribosomes: RNA N ‐glycosidase activity of the toxins », European Journal of Biochemistry, vol. 171, nos 1-2,‎ , p. 45–50 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ (en) M. J. May, M. R. Hartley, L. M. Roberts et P. A. Krieg, « Ribosome inactivation by ricin A chain: a sensitive method to assess the activity of wild-type and mutant polypeptides. », The EMBO Journal, vol. 8, no 1,‎ , p. 301–308 (PMID 2714255, PMCID PMC400803, DOI 10.1002/j.1460-2075.1989.tb03377.x, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ (en) G Funatsu, Mr Islam, Y Minami et K Sung-Sil, « Conserved amino acid residues in ribosome-inactivating proteins from plants », Biochimie, vol. 73, nos 7-8,‎ , p. 1157–1161 (DOI 10.1016/0300-9084(91)90160-3, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ (en) Mak AN, Wong YT, An YJ, et al., « Structure-function study of maize ribosome-inactivating protein: implications for the internal inactivation region and the sole glutamate in the active site », Nucleic Acids Res., vol. 35, no 18,‎ , p. 6259–67 (PMID 17855394, PMCID 2094058, DOI 10.1093/nar/gkm687, lire en ligne)
  6. ↑ (en) Igarashi K, Endo Y, Tsurugi K, Takeda Y, Ogasawara T, Yutsudo T, « Site of action of a Vero toxin (VT2) from Escherichia coli O157:H7 and of Shiga toxin on eukaryotic ribosomes. RNA N-glycosidase activity of the toxins », Eur. J. Biochem., vol. 171, no 1,‎ , p. 45–50 (PMID 3276522, DOI 10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x)
  7. ↑ (en) May MJ, Hartley MR, Roberts LM, Krieg PA, Osborn RW, Lord JM, « Ribosome inactivation by ricin A chain: a sensitive method to assess the activity of wild-type and mutant polypeptides », EMBO J., vol. 8, no 1,‎ , p. 301–308 (PMID 2714255, PMCID 400803)
  8. ↑ (en) Funatsu G, Islam MR, Minami Y, Sung-Sil K, Kimura M, « Conserved amino acid residues in ribosome-inactivating proteins from plants », Biochimie, vol. 73, no 7,‎ , p. 1157–1161 (PMID 1742358, DOI 10.1016/0300-9084(91)90160-3)
  9. ↑ (en) Zhou K, Fu Z, Chen M, Lin Y, Pan K, « Structure of trichosanthin at 1.88 A resolution », Proteins, vol. 19, no 1,‎ , p. 4–13 (PMID 8066085, DOI 10.1002/prot.340190103)
  10. ↑ (en) Collier RJ, Calderwood SB, Mekalanos JJ, Hovde CJ, « Evidence that glutamic acid 167 is an active-site residue of Shiga-like toxin I », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 85, no 8,‎ , p. 2568–2572 (PMID 3357883, PMCID 280038, DOI 10.1073/pnas.85.8.2568)
  11. ↑ (en) Monzingo AF, Collins EJ, Ernst SR, Irvin JD, Robertus JD, « The 2.5 A structure of pokeweed antiviral protein », J. Mol. Biol., vol. 233, no 4,‎ , p. 705–715 (PMID 8411176, DOI 10.1006/jmbi.1993.1547)

Annexes

Bibliographie

  • [Stirpe et Lappi 2014] (en) Fiorenzo Stirpe et Douglas A. Lappi, Ribosome-inactivating Proteins : Ricin and Related Proteins, John Wiley & Sons, (ISBN 978-1-118-12565-6, lire en ligne). Ouvrage utilisé pour la rédaction de l'article
  • [Mantis 2012] (en) Nicholas J. Mantis, Ricin and Shiga Toxins : Pathogenesis, Immunity, Vaccines and Therapeutics, vol. 357, Springer Berlin, Heidelberg, coll. « Current Topics in Microbiology and Immunology », (ISBN 978-3-642-27470-1, ISSN 2196-9965, DOI 10.1007/978-3-642-27470-1 Accès payant, lire en ligne). Ouvrage utilisé pour la rédaction de l'article
  • [Nielsen et Boston 2001] (en) Kirsten Nielsen et Rebecca S. Boston, « RIBOSOME-INACTIVATING PROTEINS: A Plant Perspective », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 52,‎ , p. 785-816 (PMID 11337416, DOI 10.1146/annurev.arplant.52.1.785 Accès payant, lire en ligne [PDF], consulté le ). Ouvrage utilisé pour la rédaction de l'article

Articles connexes

Liens externes

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