« Intégrine béta 2 » : différence entre les versions
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Version du 10 janvier 2019 à 16:39
| Fonctions moléculaires | • receptor activity
• protein complex binding • metal ion binding • glycoprotein binding • protein binding • protein heterodimerization activity • ICAM-3 receptor activity • protein kinase binding • cell adhesion molecule binding • heat shock protein binding • signaling receptor activity |
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| Composants cellulaires | • integral component of membrane
• extracellular vesicle • integrin alphaL-beta2 complex • membrane • plasma membrane • receptor complex • cell surface • integrin complex • extracellular exosome • specific granule membrane • tertiary granule membrane • ficolin-1-rich granule membrane |
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| Processus biologiques | • leukocyte cell-cell adhesion
• single organismal cell-cell adhesion • endodermal cell differentiation • toll-like receptor 4 signaling pathway • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process • heterotypic cell-cell adhesion • cell-cell signaling • aging • receptor internalization • leukocyte migration involved in inflammatory response • natural killer cell activation • cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus • extracellular matrix organization • receptor clustering • positive regulation of angiogenesis • neutrophil chemotaxis • cell adhesion • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity • regulation of cell shape • regulation of immune response • cellular extravasation • integrin-mediated signaling pathway • cell-matrix adhesion • inflammatory response • endothelial cell migration • leukocyte migration • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • apoptotic process • phagocytosis • neutrophil degranulation |
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En biologie moléculaire, CD18 (chaîne bêta-2 intégrine) est une intégrine chaîne bêta protéine qui est codée par le ITGB2 gène chez l' homme. [1] Lors de la liaison avec l'une des nombreuses chaînes alpha, CD18 est capable de former de multiples hétérodimères , qui jouent un rôle important dans l'adhésion cellulaire et la signalisation à la surface cellulaire, ainsi que dans la réponse immunitaire. [1] [2] Le CD18 existe également sous des formes solubles liant le ligand. Des déficiences dans l'expression de CD18 peuvent entraîner des défauts d'adhésion dans les globules blancs en circulation chez l'homme, ce qui réduit la capacité du système immunitaire à lutter contre les envahisseurs étrangers.
La structure et la fonction
Le produit protéique ITGB2 est le CD18. Les intégrines sont des protéines intégrales de surface cellulaire composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta. Elles sont essentielles pour que les cellules puissent se lier efficacement à la matrice extracellulaire . [1] Ceci est particulièrement important pour les neutrophiles, l'adhésion des cellules jouant un rôle important dans l'extravasation des vaisseaux sanguins. Une chaîne donnée peut se combiner avec plusieurs partenaires, ce qui donne différentes intégrines.
Les partenaires de liaison connus de CD18 sont CD11a , [3] CD11b , [4] CD11c et CD11d. [1] La liaison de CD18 et CD11 a pour résultat la formation de l'antigène associé aux fonctions lymphocytes 1 ( LFA-1 ) [3] une protéine présente sur les cellules B , tous les cellules T , les macrophages , les neutrophiles et les cellules NK . LFA-1 est impliqué dans l'adhésion et la liaison aux cellules présentatrices d'antigène par le biais d'interactions avec la protéine de surface ICAM-1.
La liaison de CD18 et CD11b-d entraîne la formation de récepteurs du complément (par exemple Le récepteur d’ antigène macrophage-1 , Mac-1, lorsqu'il est lié à CD11b) [4] sont des protéines largement présentes dans les neutrophiles, les macrophages et les cellules NK. Ces récepteurs du complément participent à la réponse immunitaire innée en reconnaissant les peptides antigènes étrangers et en les phagocytant , détruisant ainsi l'antigène.
Signification clinique
Chez l'homme, le manque de CD18 fonctionnel provoque un déficit d'adhérence des leucocytes , une maladie définie par un manque d' extravasation des leucocytes du sang dans les tissus, ce qui empêche les leucocytes en circulation de réagir aux corps étrangers présents dans les tissus. [5] Cela réduit par la suite la capacité du système immunitaire à lutter contre l'infection, ce qui le rend plus susceptible aux infections étrangères que ceux dotés de protéines CD18 fonctionnelles. Les intégrines bêta 2 ont également été trouvées sous une forme soluble , ce qui signifie qu'elles ne sont pas ancrées dans la membrane plasmique de la cellule, mais qu'elles existent à l'extérieur de la cellule dans le plasma et qu'elles sont capables de se lier au ligand. [6] Les intégrines bêta-2 solubles se lient au ligand et les taux plasmatiques sont inversement associés à l'activité de la maladie dans la spondylarthrite de maladie auto-immune. [7]
Les interactions
CD18 a été montré pour interagir avec:
Voir également
- déficit d'adhésion des leucocytes
- intégrine
Références
- Amin Aanout, « Structure and Function of the Leukocyte Adhesion Molecules CD11/CD18 », Blood, vol. 75, no 5, , p. 1037–1050
- « ITGB2 integrin subunit beta 2 [ Homo sapiens (human) ] »
- « Not Just an Adhesion Molecule: LFA-1 Contact Tunes the T Lymphocyte Program », Journal of Immunology, vol. 199, no 4, , p. 1213–1221 (PMID 28784685, DOI 10.4049/jimmunol.1700495)
- Todd, « The continuing saga of complement receptor type 3 (CR3) », Journal of Clinical Investigation, vol. 98, no 1, , p. 1–2
- « Heterogeneous mutations in the beta subunit common to the LFA-1, Mac-1, and p150,95 glycoproteins cause leukocyte adhesion deficiency », Cell, vol. 50, no 2, , p. 193–202 (PMID 3594570)
- « Shedding of large functionally active CD11/CD18 Integrin complexes from leukocyte membranes during synovial inflammation distinguishes three types of arthritis through differential epitope exposure », Journal of Immunology, vol. 185, no 7, , p. 4154–68 (PMID 20826754, DOI 10.4049/jimmunol.1000952)
- « Decreased plasma levels of soluble CD18 link leukocyte infiltration with disease activity in spondyloarthritis », Arthritis Research & Therapy, vol. 16, no 1, , R42 (PMID 24490631, DOI 10.1186/ar4471)
- « The LIM-only protein DRAL/FHL2 binds to the cytoplasmic domain of several alpha and beta integrin chains and is recruited to adhesion complexes », The Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 43, , p. 33669–78 (PMID 10906324, DOI 10.1074/jbc.M002519200)
- « Rack1, a receptor for activated protein kinase C, interacts with integrin beta subunit », The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 4, , p. 2379–83 (PMID 9442085, DOI 10.1074/jbc.273.4.2379)
- « ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity », Journal of Immunology, vol. 162, no 11, , p. 6613–20 (PMID 10352278)
- « Association of the membrane proximal regions of the alpha and beta subunit cytoplasmic domains constrains an integrin in the inactive state », The Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 18, , p. 14642–8 (PMID 11279101, DOI 10.1074/jbc.M100600200)
- « A binding interface on the I domain of lymphocyte function-associated antigen-1 (LFA-1) required for specific interaction with intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1) », The Journal of Biological Chemistry, vol. 270, no 32, , p. 19008–16 (PMID 7642561, DOI 10.1074/jbc.270.32.19008)
- « The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins », The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 42, , p. 27459–66 (PMID 9765275, DOI 10.1074/jbc.273.42.27459)
- « Cytohesin-1 regulates beta-2 integrin-mediated adhesion through both ARF-GEF function and interaction with LFA-1 », The EMBO Journal, vol. 19, no 11, , p. 2525–36 (PMID 10835351, PMCID 212768, DOI 10.1093/emboj/19.11.2525)