« Dipeptidyl peptidase-4 » : différence entre les versions

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La dipeptidyl peptidase-4 (DPP4), également connue sous le nom anglais : adenosine deaminase complexing protein 2 ou CD26 (cluster de différenciation 26) est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène DPP4^[1].

Fonctions

La protéine codée par le gène DPP4 est une enzyme antigénique exprimée à la surface de la plupart des types de cellules. Elle est associée à la régulation immunitaire, la transduction de signal et l'apoptose.

Il s'agit d'une glycoprotéine membranaire et d'une exopeptidase à sérine qui coupe les dipeptides X-proline (où X désigne un acide aminé) à partir de l'extrémité N-terminale.

Il s'agit aussi d'une enzyme peu spécifique pour laquelle est connu un large panel de substrats^[2] : peptides contenant de la proline (ou de l'alanine) tels que des facteurs de croissance, des chimiokines, des neuropeptides et des peptides vasoactifs.

La DPP4 est proche de la ''Fibroblast Activation Protein, alpha'' (FAP) (en), de l'attractine (en), de la DPP8 (en) et de la DPP9 (en).

La DPP4 joue un rôle majeur dans le métabolisme du glucose. Elle est responsable de la dégradation des incrétines tels que le glucagon-like peptide-1^[3].

En outre, elle semble fonctionner comme un inhibiteur dans le développement du cancer et des tumeurs^[4]^,^[5]^,^[6].

Notes et références

↑ (en) Kameoka J, Tanaka T, Nojima Y, Schlossman SF, Morimoto C, « Direct association of adenosine deaminase with a T cell activation antigen, CD26 », Science, vol. 261, n^o 5120,‎ juillet 1993, p. 466–469 (PMID 8101391, DOI 10.1126/science.8101391, résumé).
↑ (en) Chen X, « Biochemical properties of recombinant prolyl dipeptidases DPP-IV and DPP8 », Adv. Exp. Med. Biol., vol. 575,‎ 2006, p. 27–32 (ISBN 978-0-387-29058-4, PMID 16700505, DOI 10.1007/0-387-32824-6_3)
↑ (en) Barnett A, « DPP-4 inhibitors and their potential role in the management of type 2 diabetes », Int. J. Clin. Pract., vol. 60, n^o 11,‎ novembre 2006, p. 1454–1470 (PMID 17073841, DOI 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x)
↑ (en) Pro B, Dang NH, « CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer », Histol Histopathol, vol. 19, n^o 4,‎ 2004, p. 1345–51 (PMID 15375776)
↑ (en) Masur K, Schwartz F, Entschladen F, Niggemann B, Zaenker KS, « DPPIV inhibitors extend GLP-2 mediated tumour promoting effects on intestinal cancer cells », Regul Pept., vol. 137, n^o 3,‎ 2006, p. 147–55 (PMID 16908079, DOI 10.1016/j.regpep.2006.07.003)
↑ (en) Wesley UV, McGroarty M, Homoyouni A, « Dipeptidyl peptidase inhibits malignant phenotype of prostate cancer cells by blocking basic fibroblast growth factor signaling pathway », Cancer Res., vol. 65, n^o 4,‎ 2005, p. 1325–1334 (PMID 15735018, DOI 10.1158/0008-5472.CAN-04-1852)

Voir aussi

Bibliographie

(en) Ansorge S, Bühling F, Kähne T, Lendeckel U, Reinhold D, Täger M, Wrenger S, « CD26/dipeptidyl peptidase IV in lymphocyte growth regulation », Adv. Exp. Med. Biol., vol. 421,‎ 1997, p. 127–40 (PMID 9330689, DOI 10.1007/978-1-4757-9613-1_17)
(en) Reinhold D, Kähne T, Steinbrecher A, Wrenger S, Neubert K, Ansorge S, Brocke S, « The role of dipeptidyl peptidase IV (DP IV) enzymatic activity in T cell activation and autoimmunity », Biol. Chem., vol. 383, n^os 7–8,‎ 2003, p. 1133–1138 (PMID 12437097, DOI 10.1515/BC.2002.123)
(en) Sato K, Dang NH, « CD26: a novel treatment target for T-cell lymphoid malignancies? (Review) », Int. J. Oncol., vol. 22, n^o 3,‎ 2003, p. 481–497 (PMID 12579300)
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(en) Koch S, Anthonsen D, Skovbjerg H, Sjöström H, « On the role of dipeptidyl peptidase IV in the digestion of an immunodominant epitope in celiac disease », Adv. Exp. Med. Biol., vol. 524,‎ 2003, p. 181–187 (ISBN 0-306-47717-3, PMID 12675238, DOI 10.1007/0-306-47920-6_22)
(en) Pro B, Dang NH, « CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer », Histol. Histopathol., vol. 19, n^o 4,‎ 2005, p. 1345–1351 (PMID 15375776)

Articles connexes

Gliptine

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Liens externes

La base en ligne MEROPSMEROPS : S09.003
(en) MeSH Dipeptidyl-Peptidase+IV
(en)[DPP4 sur la base de l’Université de Toronto.

Portail de la médecine

[1] (en) Kameoka J, Tanaka T, Nojima Y, Schlossman SF, Morimoto C, « Direct association of adenosine deaminase with a T cell activation antigen, CD26 », Science, vol. 261, n^o 5120,‎ juillet 1993, p. 466–469 (PMID 8101391, DOI 10.1126/science.8101391, résumé).

[pmid16700505-2] (en) Chen X, « Biochemical properties of recombinant prolyl dipeptidases DPP-IV and DPP8 », Adv. Exp. Med. Biol., vol. 575,‎ 2006, p. 27–32 (ISBN 978-0-387-29058-4, PMID 16700505, DOI 10.1007/0-387-32824-6_3)

[pmid17073841-3] (en) Barnett A, « DPP-4 inhibitors and their potential role in the management of type 2 diabetes », Int. J. Clin. Pract., vol. 60, n^o 11,‎ novembre 2006, p. 1454–1470 (PMID 17073841, DOI 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x)

[4] (en) Pro B, Dang NH, « CD26/dipeptidyl peptidase IV and its role in cancer », Histol Histopathol, vol. 19, n^o 4,‎ 2004, p. 1345–51 (PMID 15375776)

[5] (en) Masur K, Schwartz F, Entschladen F, Niggemann B, Zaenker KS, « DPPIV inhibitors extend GLP-2 mediated tumour promoting effects on intestinal cancer cells », Regul Pept., vol. 137, n^o 3,‎ 2006, p. 147–55 (PMID 16908079, DOI 10.1016/j.regpep.2006.07.003)

[6] (en) Wesley UV, McGroarty M, Homoyouni A, « Dipeptidyl peptidase inhibits malignant phenotype of prostate cancer cells by blocking basic fibroblast growth factor signaling pathway », Cancer Res., vol. 65, n^o 4,‎ 2005, p. 1325–1334 (PMID 15735018, DOI 10.1158/0008-5472.CAN-04-1852)

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