Voir la source de Tyrosine

{{Infobox Chimie
| nom = Tyrosine
| image = 
| image2 = 
| taille image = 150
| légende = [[Fichier:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|225px]]<br />'''L ou ''S''(–)-tyrosine'''<br /><br />[[Fichier:D-Tyrosine.svg|225px]]<br />'''D ou ''R''(+)-tyrosine'''
<!-- Général -->
| DCI = 
| nomIUPAC = acide (''S'')-2-[[amine (chimie)|amino]]-3-(4-hydroxy[[phényl]])propanoïque
| synonymes = Y, Tyr
| CAS = {{CAS|5|5|6|0|3|6}} (racémique)<br />{{CAS|6|0|1|8|4}} (L) ou ''S''(–)<br />{{CAS|5|5|6|0|2|5}} (D) ou R
| EINECS = {{EINECS|2|0|0|4|6|0|4}}
| RTECS = 
| ATC = 
| DrugBank = DB00135
| PubChem = {{CID|6057}}
| chEBI = 18186
| NrE = 
| FEMA = {{FEMA|3736}}
| SMILES = C([C@H](Cc1ccc(O)cc1)N)(O)=O
| InChI = 1/C9H11NO3/c10-8(9(12)13)5-6-1-3-7(11)4-2-6/h1-4,8,11H,5,10H2,(H,12,13)/t8-/m0/s1
| InChIKey = 
| StdInChI = 
| StdInChIKey = 
| apparence = 
<!-- Propriétés chimiques -->
| formule = |C=9|H=11|N=1|O=3
| masseMol = 
| pKa = 2,2 pour l'acide ; 9,11 pour la base et 10,07 pour le groupement phénol <ref name="ChemIDplus">{{ChemID|60-18-4|Tyrosine}}, consulté le 8 juillet 2009</ref>
| momentDipolaire = 
| susceptibiliteMagnetique = 
| diametreMoleculaire = 
| indiceIode = 
| indiceAcide = 
| indiceSaponification = 
<!-- Propriétés physiques -->
| TTransitionVitreuse = 
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| ebullition = 
| solubilite = {{Unité/2|479|mg||l|-1}} ([[eau]],{{tmp|298.15|K}}) <ref name="ChemIDplus"/>
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| pointEclair = 
| limitesExplosivite = 
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<!-- Thermochimie -->
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| emsSolide = {{Unité/2|214.01|J||mol|-1|K|-1}} <ref name="NIST">{{NIST|60-18-4|Tyrosine}}, consulté le 8 juillet 2009</ref>
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| esfSolide = {{Unité/2|-685.6|kJ||mol|-1}} <ref name="NIST"/>
| enthFus = 
| enthVap = 
| capaciteTherm = {{Unité/2|216.44|J||mol|-1|K|-1}} (solide,{{tmp|298.15|K}})<ref name="NIST"/>
| PCS = 
| PCI = 
<!-- Propriétés biochimiques -->
| codons = UAU, UAC
| pHisoelectrique = 5,66<ref>
{{Lien web
 | langue          = en
 | auteur1         = Francis A. Carey
 | url             = http://www.chem.ucalgary.ca/courses/351/Carey5th/Ch27/ch27-1-4-2.html
 | titre           = Table of pKa and pI values
 | année           = 2014
 | site            = Département de chimie de l'[[université de Calgary]]
 | consulté le     = 26 juillet 2015
}}.</ref>
| acideAmineEss = selon les cas
{{Infobox Chimie/Autre|Occurrence chez les [[vertébrés]]|3,3 %<ref>
{{Lien web
 | langue      = en
 | auteur1     = M. Beals, L. Gross, S. Harrell
 | url         = http://www.tiem.utk.edu/~gross/bioed/webmodules/aminoacid.htm
 | titre       = Amino Acid Frequency
 | site        = The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'[[université du Tennessee]]
 | consulté le = 26 juillet 2015
}}.</ref>}}
<!-- Propriétés électroniques -->
| bandeInterdite = 
| mobiliteElectronique = 
| mobiliteTrous = 
| 1reEnergieIonisation = 
| constanteDielectrique = 
<!-- Cristallographie -->
| systemeCristallin = 
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| Strukturbericht = 
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| parametresMaille = 
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<!-- Propriétés optiques -->
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<!-- Précautions -->
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| NFPA704 = {{NFPA 704|Health=|Flammability=|Reactivity=|Other=}}
| SIMDUTref = <ref name="Reptox">{{Reptox|CAS=60-18-4|Date=25 avril 2009}}</ref>
| SIMDUT = {{SIMDUT/2| sansControle = Ce produit n'est pas contrôlé selon les critères de classification du SIMDUT.}}
| SGHref = 
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<!-- Écotoxicologie -->
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| LogP = -2.26 <ref name="ChemIDplus"/>
| DJA = 
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<!-- Données pharmacocinétiques -->
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<!-- Considérations thérapeutiques -->
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<!-- Caractère psychotrope -->
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<!-- Supplément -->
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}}<!-- ----------------------------- Fin de l'infoboite ----------------------------- -->
La '''tyrosine''' (abréviations [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]]-[[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] : '''Tyr''' et '''Y''') est un [[Acide aminé|acide {{nobr|α-aminé}}]] dont l'[[Énantiomérie|énantiomère]] <small>L</small> est l'un des 22 [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]], [[Code génétique|codé]] sur les [[Acide ribonucléique messager|ARN messagers]] par les [[codon]]s UAU et UAC. Sa [[chaîne latérale]] comporte un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Phénol (groupe)|phénol]] dont l'[[hydroxyle]] est légèrement [[acide]] ([[Constante d'acidité|pKa]] = 9,76<ref>{{Article|langue=en|prénom1=Gerald|nom1=Platzer|prénom2=Mark|nom2=Okon|prénom3=Lawrence P.|nom3=McIntosh|titre=pH-dependent random coil 1H, 13C, and 15N chemical shifts of the ionizable amino acids: a guide for protein pK a measurements|périodique=Journal of Biomolecular NMR|volume=60|numéro=2-3|date=2014-09-20|issn=0925-2738|issn2=1573-5001|doi=10.1007/s10858-014-9862-y|lire en ligne=https://doi.org/10.1007/s10858-014-9862-y|consulté le=2018-09-11|pages=109–129}}</ref>). Cet acide aminé n'est pas [[Acide aminé essentiel|essentiel]] chez les [[Mammifère|mammifères]] mais peut néanmoins être [[Biosynthèse|produit]] en quantité insuffisante par l'organisme dans certains cas particuliers, nécessitant alors un apport [[Alimentation humaine|alimentaire]].

La tyrosine participe à la synthèse des [[catécholamine]]s : l'[[adrénaline]], la [[noradrénaline]], la [[dopamine]] et la [[DOPA]]. Elle est aussi [[Précurseur (chimie)|précurseur]] de la [[mélanine]] (pigment qui colore la peau, les poils, l'[[iris (anatomie)|iris]]) et des [[hormones thyroïdiennes]] (formation de [[thyronine]] à partir de deux tyrosines). 

== Étymologie ==
[[Fichier:Wikicheese - Comté fruité - 20151024 - 005.jpg|vignette|gauche|Dans les vieux fromages comme le [[Comté (fromage)|Comté]], la caséine se transforme après plusieurs mois d'[[Affinage du fromage|affinage]] jusqu'à libérer ces cristaux de tyrosine formant des points blancs en surface.]]
Cet acide aminé est isolé pour la première fois en 1846 par [[Justus von Liebig]] à partir de la [[caséine]] du fromage. Le [[chimiste]] allemand lui donne le nom de « tyrosine », du grec ''tyrós'' signifiant fromage{{Note|Cette racine grecque se retrouve dans les termes tyrophile, « amoureux de fromages »,  et [[tyrosémiophile]], [[collection (activité)|collectioneur]] des [[Étiquette (emballage)|étiquettes]] de fromage.}}{{,}}<ref>{{ouvrage|langue=en|auteur=Catherine Donnelly|titre=The Oxford Companion to Cheese|éditeur=Oxford University Press|date=2016|passage=255}}.</ref>.

== Biosynthèse ==

Chez les mammifères, elle est [[Biosynthèse des protéines|synthétisée]] par [[hydroxylation]] de la [[phénylalanine]], catalysée par la [[phénylalanine hydroxylase]], sauf dans un cas, plus ou moins marqué de [[phénylcétonurie]] (maladie résultant d'une accumulation de phénylalanine dans le sang, due à une réduction de l'activité hydroxylase).

[[Fichier:Adrenaline Biosynthese-1.svg|redresse=3|vignette|centré|Biosynthèse de la tyrosine et des catécholamines à partir de la phénylalanine chez les mammifères.]]

Chez les plantes et la plupart des microorganismes, la tyrosine est produite à partir du préphénate, un [[métabolite]] intermédiaire de la [[voie du shikimate]]. Le [[Acide préphénique|préphénate]] subit une [[décarboxylation]] oxydative pour donner du ''p''-hydroxyphénylpyruvate, qui est ensuite soumis à une [[transamination]] pour donner de la tyrosine et du [[Acide alpha-cétoglutarique|2-cétoglutarate]].

[[Fichier:Tyrosine biosynthesis.svg|redresse=2|vignette|centré|{{en}} Biosynthèse de la tyrosine chez les plantes et les microorganismes.]]

== Modifications biochimiques ==
Le noyau aromatique de la tyrosine (ou parahydroxy phénylalanine) comprend un groupement hydroxyle qui rend sa chaine latérale moins hydrophobe que celle de la phénylalanine (mais la tyrosine est un acide aminé nettement moins soluble dans l'eau que la phénylalanine). Le groupement phénol (benzène+hydroxyle) lui confère une absorption dans l'UV à {{unité|275|nm}}<ref name="spectro">{{Chapitre
 | langue                 = en
 | auteur1                = J.B.A. Ross
 | auteur2                = W.R. Laws
 | auteur3                = K.W. Rousslang
 | auteur4                = H.R. Wyssbrod
 | titre chapitre         = Tyrosine Fluorescence and Phosphorescence from Proteins and Polypeptides
 | auteurs ouvrage        = J.R. Lakowicz
 | titre ouvrage          = Topics in Fluorescence Spectroscopy 
 | volume                 = 3
 | titre volume           = Biochemical applications
 | lieu                   = New-York
 | éditeur                = Springer
 | isbn                   = 978-0-306-47059-2
 | dnb                    = 
 | doi                    = 10.1007/b112909
 | lire en ligne          = https://link.springer.com/content/pdf/10.1007/0-306-47059-4_1.pdf
 | consulté le            = 11 septembre 2018 
 | page début chapitre    = 1
}}</ref>. Sa fonction hydroxyle lui permet d'être phosphorylée par des [[enzyme]]s appelés [[kinase]]s. La phosphorylation d'un acide aminé a très souvent un rôle de régulation de l'activité de l'enzyme elle-même. La [[thréonine]] et la [[sérine]] sont deux autres acides aminés pouvant subir la même [[phosphorylation]]. La tyrosine peut également subir une [[sulfatation]] ou une hydroxylation. 

La tyrosine peut également être modifiée en (3-)nitrotyrosine. Cette réaction de [[nitration]] peut affecter la tyrosine en tant qu'acide aminé libre ou que résidu d'acide aminé intégré dans une [[Polypeptide|chaîne polypeptidique]]. ''In vivo'', cette réaction est majoritairement due à l'action de l'acide péroxynitreux (ou [[peroxynitrite]], ONOO(-)), mais d'autres voies réactionnelles peuvent également aboutir à la formation de nitrotyrosine. ''In vitro'', le [[tétranitrométhane]] (TNM) a aussi été utilisé dans ce but. La nitration de tyrosines est généralement vue comme un phénomène pathologique (''e.g.'' l'augmentation de la concentration plasmatique de nitrotyrosine est considérée comme un [[biomarqueur]] de phénomènes inflammatoires), bien que la possibilité que cette réaction soit également un phénomène physiologique ait récemment été suggérée.

Les tyrosines engagées dans des [[Liaison peptidique|liaisons peptidiques]] au sein des [[protéine]]s peuvent forment des [[Pont (homonymie)#Chimie|ponts]] tyrosine-tyrosine (dityrosine), tyrosine-tyrosine-tyrosine (trityrosine), tyrosine-tyrosine-tyrosine-tyrosine (tétratyrosine)<ref>{{Article|langue=en|auteur=Svend Olav Andersen|titre=The cross-links in resilin identified as dityrosine and trityrosine|périodique=Biochimica et Biophysica Acta|date=1964|volume=93|numéro=1|pages=213-215|doi=10.1016/0304-4165(64)90289-2}}</ref>.

== Applications thérapeutiques ==

[[Henri Laborit]] fut un des premiers chercheurs à l'employer et à obtenir les brevets mondiaux d'application thérapeutique, dans le traitement des états de choc, des [[dépression (psychiatrie)|dépressions]], de l'[[hypertension artérielle]] et de la [[maladie de Parkinson]]. Il dut abandonner car il ne trouva personne à l'époque pour les exploiter.

=== Aliments sources de tyrosine ===

Comme tous les acides aminés, la tyrosine est présente là où il y a des protéines.

Cependant, la quantité de tyrosine ingérée ne dépendra pas seulement de ses concentrations dans un aliment donné, mais aussi de la quantité totale consommée. Par exemple, il est plus rare que l'on consomme autant de protéines en mangeant des graines de sésame ou de citrouille que l'on en consomme en consommant des [[fève]]s. On trouve notamment de la tyrosine dans les aliments suivants :
* [[viande de bœuf]], [[poulet]], [[porc]]
* [[amande]] ;
* [[avocat (fruit)|avocat]] ;
* [[banane]] ;
* [[Haricot de Lima|fève de Lima]] ;
* [[Graine de courge|graine de citrouille]] ;
* [[graine de sésame]] ;
* fromages à pâte dure : [[Parmigiano Reggiano|parmesan]], {{unité|2328 mg}} ;  [[Comté (fromage)|comté]], [[emmental]], {{unité|1693 mg}} ; 
* [[soja]], graines, rôties, sans sel, {{unité|1332 mg}} ;
* [[jambon]] cru ;
* Graines, farine de graines de [[coton]], faible en gras, {{unité|1796 mg}}{{etc}}<ref>Voir divers tableaux de chiffres des teneurs (variables) en tyrosine [http://dietgrail.com/teneur-en-tyrosine-des-aliments]/</ref>.

On peut observer de petites étoiles blanches visibles sur la tranche de section de certains fromages à pâte dure comme le parmesan et le comté<ref>{{lien web |titre=Question (pas) bête : c'est quoi, ces cristaux de sel dans mon fromage ? |url=http://www.produits-laitiers.com/2012/10/15/question-pas-bete-cest-quoi-ces-cristaux-de-sel-dans-mon-fromage/ |site=Les produits laitiers |date=15-10-2012 |consulté le=26-08-2020}}.</ref>. Ce sont des cristaux de tyrosine, qui attestent de la [[protéolyse]] qui a eu lieu lors de la maturation du fromage. Cette tyrosine peu soluble dans l'eau se rassemble en fines cristallisations.

== Action dans le corps humain ==

La tyrosine intervient dans la synthèse de la [[mélanine]], le pigment naturel de la peau et des cheveux, et dans celle de la [[thyroxine]], l'hormone thyroïdienne.

Elle a une action sur la dépression ou l’anxiété et intervient dans la formation du neurotransmetteur [[Adrénaline|épinéphrine]] dans la [[Glande surrénale|médullosurrénale]]<ref name="pmid12955284">{{article |langue=en|auteur=McLean A, Rubinsztein JS, Robbins TW, Sahakian BJ. |titre=The effects of tyrosine depletion in normal healthy volunteers: implications for unipolar depression.|journal=Psychopharmacology |volume=171 |numéro=3 |pages=286-97. |année=2004 |pmid=12955284 |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12955284}}</ref>.

{{référence nécessaire | 
Un athlète ou un [[Culturisme|culturiste]] qui s'entraîne intensivement peut tirer profit d'un complément de L Tyrosine qui, en affectant directement les niveaux de [[dopamine]], peut aider à combattre la fatigue et le stress associés à des séances d'entraînement lourdes et intensives. Certaines études semblent aussi indiquer que la L Tyrosine pourrait être utile dans la perte de poids.|date=septembre 2024 }}

== Notes et références ==

{{Références|taille=30}}

== Liens externes ==

* http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.19.html
* {{en}} http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/tyrosin_en.html

{{Palette|Acides aminés}}
{{Portail|chimie|biochimie|bbcm|pharmacie|médecine}}

[[Catégorie:Acide aminé glucoformateur]]
[[Catégorie:Acide aminé cétoformateur]]
[[Catégorie:Acide alpha-aminé]]
[[Catégorie:Phénol]]
[[Catégorie:Acide aminé protéinogène]]