Succinate-CoA ligase (formant de l'ADP)

Succinate-CoA ligase (formant de l'ADP)

Structure d'une succinyl-CoA synthétase à ATP d’Escherichia coli (PDB 2SCU).

Données clés

N° EC	EC 6.2.1.5
N° CAS	9080-33-5

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La succinyl-CoA synthétase formant de l'ADP (A-SCS), également appelée succinate thiokinase et succinate-CoA ligase, est une ligase qui catalyse la réaction :

	+   ADP   +   Pi    $\rightleftharpoons$    ATP   +   CoA   +
Succinyl-CoA		Succinate

Cette enzyme de la matrice mitochondriale des eucaryotes catalyse la seule phosphorylation au niveau du substrat du cycle de Krebs. Elle réalise le couplage d'une réaction exergonique, l'hydrolyse de la Succinyl-CoA en succinate, avec la phosphorylation de l'ADP en ATP, qui est une réaction endergonique. La variation d'enthalpie libre standard résultante de cette réaction vaut ΔG°’ = −3,4 kJ·mol^-1.

Il existe une autre isoforme de la succinyl-CoA synthétase, fonctionnant avec le GDP plutôt qu'avec l'ADP : la succinate-CoA ligase formant du GDP (G-SCS, EC 6.2.1.4). On a pu montrer que, chez les mammifères, les tissus intervenant essentiellement dans l'anabolisme, tels que le foie et les reins, tendent plutôt à exprimer la G-SCS, tandis que les tissus intervenant essentiellement dans le catabolisme, tels que le cerveau, le cœur et les muscles, tendent plutôt à exprimer l'A-SCS.

Notes et références

• (en) Kaufman S, « Studies on the mechanism of the reaction catalyzed by the phosphorylating enzyme », J. Biol. Chem., vol. 216,‎ 1955, p. 153-164 (PMID 13252015)
• (en) Kaufman S and Alivasatos SGA, « Purification and properties of the phosphorylating enzyme from spinach », J. Biol. Chem., vol. 216,‎ 1955, p. 141-152 (PMID 13252014)