Méthionyl-ARNt synthétase

Données clés
N° EC	EC 6.1.1.10
N° CAS	9033-22-1
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La méthionyl-ARNt synthétase, ou MetRS, est une ligase qui catalyse la réaction :

ATP + L-méthionine + ARNt^Met

\rightleftharpoons

AMP + pyrophosphate + L-méthionyl-ARNt^Met.

Cette enzyme assure la fixation de la méthionine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes, sur son ARN de transfert, noté ARNt^Met, pour former l'aminoacyl-ARNt correspondant, ici la méthionyl-ARNt^Met.

Il existe deux types de MetRS, MetRS1 et MetRS2, classés selon leur homologie de séquence et de structure. MetRS1 se trouve chez les bactéries à Gram positif, les parasites protozoaires et les mitochondries. Alors que MetRS2 est principalement retrouvée chez les eukaryotes, les archées et les bactéries à Gram négatif^[1].

Notes et références

↑ (en) Yi, J., Cai, Z., Qiu, H., Lu, F., Luo, Z., Chen, B., Gu, Q., Xu, J. and Zhou, H., « Fragment screening and structural analyses highlight the ATP-assisted ligand binding for inhibitor discovery against type 1 methionyl-tRNA synthetase », Nucleic Acids Research, vol. 50, n^o 8,‎ 2022, p. 4755-4768 (DOI 10.1093/nar/gkac285).

(en) Bergmann FH, Berg P and Dieckmann M, Paul Berg et M. Dieckmann, « The Enzymic Synthesis of Amino Acyl Derivatives of Ribonucleic Acid », Journal of Biological Chemistry, vol. 236, n^o 6,‎ 1961, p. 1735–1740 (DOI 10.1016/S0021-9258(19)63294-1, lire en ligne, consulté le 23 mars 2023)
(en) Lee CP, Dyson MR, Mandal N, Varshney U, Bahramian B, RajBhandary UL, M R Dyson, N Mandal et U Varshney, « Striking effects of coupling mutations in the acceptor stem on recognition of tRNAs by Escherichia coli Met-tRNA synthetase and Met-tRNA transformylase. », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 89, n^o 19,‎ 1992, p. 9262–9266 (ISSN 0027-8424 et 1091-6490, PMID 1409632, PMCID PMC50106, DOI 10.1073/pnas.89.19.9262, lire en ligne, consulté le 23 mars 2023)

Portail de la biochimie

[1] (en) Yi, J., Cai, Z., Qiu, H., Lu, F., Luo, Z., Chen, B., Gu, Q., Xu, J. and Zhou, H., « Fragment screening and structural analyses highlight the ATP-assisted ligand binding for inhibitor discovery against type 1 methionyl-tRNA synthetase », Nucleic Acids Research, vol. 50, n^o 8,‎ 2022, p. 4755-4768 (DOI 10.1093/nar/gkac285).

[1]