Linoléyl-CoA désaturase

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La linoléyl-CoA désaturase, ou acyl-CoA Δ6-désaturase, est une oxydoréductase qui catalyse les réactions :

Cette enzyme utilise un cation de fer Fe2+/Fe3+ comme cofacteur.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  • (en) Takako Okayasu, Masaki Nagao, Teruo Ishibashi et Yoh Imai, « Purification and partial characterization of linoleoyl-CoA desaturase from rat liver microsomes », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 206, no 1,‎ , p. 21-28 (PMID 7212717, DOI 10.1016/0003-9861(81)90061-8, lire en ligne)
  • (en) Hyekyung P. Cho, Manabu T. Nakamura et Steven D. Clarke, « Cloning, Expression, and Nutritional Regulation of the Mammalian Δ-6 Desaturase », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, no 1,‎ , p. 471-477 (PMID 9867867, DOI 10.1074/jbc.274.1.471, lire en ligne)
  • (en) H. Sprecher, « Metabolism of highly unsaturated n-3 and n-6 fatty acids », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1486, nos 2-3,‎ , p. 219-231 (PMID 10903473)
  • (en) Lan Ge, Joel S. Gordon, Charleen Hsuan, Kurt Stenn et Stephen M. Prouty, « Identification of the Δ-6 Desaturase of Human Sebaceous Glands: Expression and Enzyme Activity », Journal of Investigative Dermatology, vol. 120, no 5,‎ , p. 707-714 (PMID 12713571, DOI 10.1046/j.1523-1747.2003.12123.x, lire en ligne)
  • (en) Frédéric Domergue, Amine Abbadi, Ulrich Zähringer, Hervé Moreau et Ernst Heinz, « In vivo characterization of the first acyl-CoA Δ6-desaturase from a member of the plant kingdom, the microalga Ostreococcus tauri », The Biochemical Journal, vol. 389, no Pt 2,‎ , p. 483-490 (PMID 15769252, PMCID 1175126, DOI 10.1042/BJ20050111, lire en ligne)