Lactoylglutathion lyase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La lactoylglutathion lyase, ou glyoxalase I, est une lyase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme fait partie du système glyoxalase, composé de deux enzymes cytosoliques permettant la détoxication du méthylglyoxal, un sous-produit naturel du métabolisme cependant très toxique en raison de sa forte réactivité avec les protéines, les acides nucléiques et d'autres constituants cellulaires. La seconde enzyme, l'hydroxyacylglutathion hydrolase, libère du D-lactate à partir de l'intermédiaire produit par la première réaction. Ces deux enzymes ont la particularité d'utiliser le glutathion pour former un adduit (R)-S-lactoylglutathion et non pas comme cofacteur d'oxydoréduction.
L'aldose réductase peut également détoxiquer le méthylglyoxal, mais le système glyoxalase est plus efficace.
La lactoylglutathion lyase est une cible privilégiée pour le développement de médicaments antiparasitaires et anticancéreux.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Marianne Ridderström, Alexander D. Cameron, T. Alwyn Jones et Bengt Mannervik, « Involvement of an Active-site Zn2+ Ligand in the Catalytic Mechanism of Human Glyoxalase I », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, , p. 21623-21628 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.273.34.21623
