Discussion utilisateur:Evelyne Benoit
hRIP: « human RPA interacting protein»
Découverte récemment, hRIP a pour principale fonction de transporter la «RPA» (replicative protein A :voir plus bas) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.
Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome 17 en position p13. Dans un article paru en 2005, les chercheurs (Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005 ) font mention de 6 isoformes possibles à partir de ce gène; hRIP alpha, beta, gamma, delta1, delta2, delta3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. C’est en fessant l’épissage alternatif qu’il est possible de retrouver ces différents isoformes. Cependant, les isoformes aetb sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP alpha est divisée en trois domaines; la partie N terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composé d’acides aminés acides et la partie C terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du «doigt de Zinc». La liaison avec la protéine «RPA» se fait avec le domaine central. Concernant l’isoforme beta, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse de type «PAGE» les chercheurs ont estimés le poids moléculaire de cet isoforme beta aux environs de 45 kDa.
Dans le tableau qui suit, se retrouve les différents isoformes possibles grâce à l’épissage alternatif produit par le gène hRIP alpha
Isoformes de la hRIP Exons présents dans l’isoforme* Nombres d’acides aminés Paires de base retrouvées sur le gène
a 1-2-3-4-5-6-7 219 a.a. 660 pb
b 1-2-3-4-5--7 172 a.a. 519 pb
g 1-2-3-4--6-7 145 a.a. 596 pb
d1 1-2-3--5-6-7 548 pb
1-2-3--5--7 107 a.a. 407 pb
d2 1-2-3---6-7 106 a.a. 484 pb
d3 1-2-3----7 106 a.a. 343 pb
- les nombres inscrits représentent les exons présents dans l’isoforme.
Rôles des isoformes aet b
Les isoforme a et b transportent les «RPA» dans les «PML nuclear body» (corps nucléaires promyélocytaires leucémiques) sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler aux chercheurs que l’hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, la majorité de l’isoforme b est localisé dans le noyau. (Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005) La sumoylation est nécessaire pour le transport de la protéine RPA, et donc sa localisation, par l’hRIP vers le noyau.
Selon une recherche effectuée à l’Université de Californie et publié en 2005, il a été découvert que la protéine hRIP est nécessaire pour la réplication de l’ARN viral du VIH. En effet, cette dernière permet l’accumulation de la molécule virale dans le cytoplasme et participerait à la réplication de l’ARN viral. (Yu, Z., Sanchez-Velar, N., Catrina, I., Kittler, E., Udofia, E et Zapp, M. 2005) En utilisant le gène muté de la protéine, c’est-à-dire en inactivant ses fonctions, les chercheurs ont découvert que l’ARN viral ne se retrouvait pas au bon endroit pour ainsi permettre sa réplication. De toute évidence, la protéine hRIP ne transportait pas le complexe ARNviral-RPA en périphérie du noyau. Les chercheurs voient là une cible potentielle pour d’éventuels traitements contre le SIDA.
«RPA» : protéine de réplication A
Il s’agit d’une protéine de liaison de la molécule d’ADN. Elle est impliquée dans plusieurs processus métaboliques chez les Eucaryotes. Elle est notamment impliquée dans la réplication, la réparation et la recombinaison de l’ADN. Cette protéine fixe principalement l’ADN simple-brin. Elle peut également lier l’ADN double-brin cependant, elle a beaucoup moins d’affinité pour cette molécule. La protéine «RPA» est composée de trois sous-unité : la sous-unité 70 kDa, la 32 kDa et la sous-unité 14 kDa. C’est dans a sous-unité 70 kDa qu’est situé le site de liaison avec la molécule d’ADN.
Références : Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000
Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID: 17928811 [PubMed - in process]
TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003
Yu Z, Sa´ nchez-Velar N, Catrina I, Kittler E, Udofia E, et Zapp M.:The cellular HIV-1 Rev cofactor hRIP is required for viral replication, Edited by Keith R. Yamamoto, University of California, San Francisco, CA, and approved January 22, 2005 (received for review November 30, 2004)
Park J, Seo T, Kim H, et Choe J.: Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology
Les images ont été prise à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/
Bonjour,
Avez-vous l'accord de l'auteur pour placer ce schéma sous licence libre ? ~Pyb (d) 1 juillet 2008 à 11:37 (CEST)
Analyse automatique de vos créations (V1)[modifier le code]
Bonjour.
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Analyse du 30 juin 2008[modifier le code]
- Protéine intrinsèque était
- un article non catégorisé
Image:Scheme membrane RBC1.jpg est une image à permission inconnue[modifier le code]
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Image:Scheme membrane RBC1.jpg | Bonjour,
Une image que tu as importée sur Wikipédia, Image:Scheme membrane RBC1.jpg, ne comporte aucune preuve que l'auteur a bien donné son accord pour placer son image sous la licence en question. Merci de
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