Aller au contenu

bêta-Mannosidase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Ceci est la version actuelle de cette page, en date du 7 janvier 2021 à 16:43 et modifiée en dernier par WikiCleanerBot (discuter | contributions). L'URL présente est un lien permanent vers cette version.
(diff) ← Version précédente | Voir la version actuelle (diff) | Version suivante → (diff)

La β-mannosidase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques des résidus de β-D-mannose terminaux et non réducteurs des β-D-mannosides[1],[2],[3],[4],[5],[6].

Cette enzyme est localisée dans les lysosomes, où elle assure la dernière étape de la dégradation des glycoprotéines à N-oligosaccharides.

Notes et références

[modifier | modifier le code]
  1. (en) « Entrez Gene: mannosidase »
  2. (en) Chen H, Leipprandt JR, Traviss CE, Sopher BL, Jones MZ, Cavanagh KT, Friderici KH, « Molecular cloning and characterization of bovine beta-mannosidase », J. Biol. Chem., vol. 270, no 8,‎ , p. 3841–8 (PMID 7876128, DOI 10.1074/jbc.270.8.3841)
  3. (en) Adams, M., Richtmyer, N.K. and Hudson, C.S., « Some enzymes present in highly purified invertase preparations; a contribution to the study of fructofuranosidases, galactosidases, glucosidases and mannosidases », J. Am. Chem. Soc., vol. 65, no 7,‎ , p. 1369–1380 (DOI 10.1021/ja01247a029)
  4. (en) Bartholomew, B.A. and Perry, A.L., « The properties of synovial fluid β-mannosidase activity », Biochim. Biophys. Acta, vol. 315, no 1,‎ , p. 123–127 (PMID 4743897, DOI 10.1016/0005-2744(73)90136-8)
  5. (de) Deuel, H., Lewuenberger, R. and Huber, G., « Über den enzymatischen Abbau von Carubin, dem Galaktomannan aus Ceratonia siliqua L », Helv. Chim. Acta, vol. 33, no 4,‎ , p. 942–946 (DOI 10.1002/hlca.19500330424)
  6. (en) Hylin, J.W. and Sawai, K., « The enzymatic hydrolysis of Leucaena glauca galactomannan. Isolation of crystalline galactomannan depolymerase », J. Biol. Chem., vol. 239,‎ , p. 990–992 (PMID 14165949)