Alpha-1-microglobuline

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L’alpha-1-microglobuline est une glycoprotéine de faible poids moléculaire codée par le gène AMBP[1],[2],[3].

Elle est synthétisée dans le foie et les lymphocytes.

Elle interagit avec le CD79A[4],[5].

Références[modifier | modifier le code]

  1. (en) H Vetr, W Gebhard, « Structure of the human alpha 1-microglobulin-bikunin gene », Biol Chem Hoppe Seyler, vol. 371, no 12,‎ , p. 1185–96 (PMID 1708673)
  2. (en) JP Salier, D Simon, P Rouet, et al., « Homologous chromosomal locations of the four genes for inter-alpha-inhibitor and pre-alpha-inhibitor family in human and mouse: assignment of the ancestral gene for the lipocalin superfamily », Genomics, vol. 14, no 1,‎ , p. 83–8 (PMID 1385302)
  3. (en) « Entrez Gene: AMBP alpha-1-microglobulin/bikunin precursor »
  4. (en) A O Grubb, « Isolation of human complex-forming glycoprotein, heterogeneous in charge (protein HC), and its IgA complex from plasma. Physiochemical and immunochemical properties, normal plasma concentration », J. Biol. Chem., UNITED STATES, vol. 258, no 23,‎ 1983, p. 14698–707 (ISSN 0021-9258, PMID 6196366)
  5. (en) T Berggård, « Prothrombin, albumin and immunoglobulin A form covalent complexes with alpha1-microglobulin in human plasma », Eur. J. Biochem., GERMANY, vol. 245, no 3,‎ 1997, p. 676–83 (ISSN 0014-2956, PMID 9183005)

Pour approfondir[modifier | modifier le code]

  • (en) B Akerström, L Lögdberg, T Berggård, et al., « alpha(1)-Microglobulin: a yellow-brown lipocalin. », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1482, no 1-2,‎ , p. 172–84 (PMID 11058759)
  • (en) H Kobayashi, M Suzuki, Y Hirashima, T Terao, « The protease inhibitor bikunin, a novel anti-metastatic agent. », Biol. Chem., vol. 384, no 5,‎ , p. 749–54 (PMID 12817471)
  • (en) B Ekström, I Berggård, « Human alpha1-microglobulin. Purification procedure, chemical and physiochemical properties. », J. Biol. Chem., vol. 252, no 22,‎ , p. 8048–57 (PMID 72071)
  • (en) J Escribano, C Lopex-Otin, A Hjerpe, et al., « Location and characterization of the three carbohydrate prosthetic groups of human protein HC. », FEBS Lett., vol. 266, no 1-2,‎ , p. 167–70 (PMID 1694784)
  • (en) M Diarra-Mehrpour, J Bourguignon, R Sesboüé, et al., « Structural analysis of the human inter-alpha-trypsin inhibitor light-chain gene. », Eur. J. Biochem., vol. 191, no 1,‎ , p. 131–9 (PMID 1696200)
  • (en) W Gebhard, T Schreitmüller, H Vetr, et al., « Complementary DNA and deduced amino acid sequences of procine alpha 1-microglobulin and bikunin. », FEBS Lett., vol. 269, no 1,‎ , p. 32–6 (PMID 1696914)
  • (en) C Falkenberg, A Grubb, B Akerström, « Isolation of rat serum alpha 1-microglobulin. Identification of a complex with alpha 1-inhibitor-3, a rat alpha 2-macroglobulin homologue. », J. Biol. Chem., vol. 265, no 27,‎ , p. 16150–7 (PMID 1697852)
  • (en) SV Nazimova, IV Akulenko, IV Zaĭtseva, et al., « [Immunoenzyme analysis of placenta-specific alpha(1)-microglobulin in the blood serum in normal and pathological pregnancy] », Akusherstvo i ginekologiia, no 7,‎ , p. 70–2 (PMID 1700638)
  • (en) J Escribano, A Grubb, M Calero, E Méndez, « The protein HC chromophore is linked to the cysteine residue at position 34 of the polypeptide chain by a reduction-resistant bond and causes the charge heterogeneity of protein HC. », J. Biol. Chem., vol. 266, no 24,‎ , p. 15758–63 (PMID 1714898)
  • (en) JJ Enghild, G Salvesen, SA Hefta, et al., « Chondroitin 4-sulfate covalently cross-links the chains of the human blood protein pre-alpha-inhibitor. », J. Biol. Chem., vol. 266, no 2,‎ , p. 747–51 (PMID 1898736)
  • (en) P Reisinger, K Hochstrasser, GJ Albrecht, et al., « Human inter-alpha-trypsin inhibitor: localization of the Kunitz-type domains in the N-terminal part of the molecule and their release by a trypsin-like proteinase. », Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 366, no 5,‎ , p. 479–83 (PMID 2408638)
  • (en) J Bourguignon, M Diarra-Mehrpour, R Sesboüé, et al., « Human inter-alpha-trypsin-inhibitor: characterization and partial nucleotide sequencing of a light chain-encoding cDNA. », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 131, no 3,‎ , p. 1146–53 (PMID 2413856)
  • (en) E Méndez, JL Fernández-Luna, A Grubb, F Leyva-Cobián, « Human protein HC and its IgA complex are inhibitors of neutrophil chemotaxis. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 83, no 5,‎ , p. 1472–5 (PMID 2419908)
  • (en) C Traboni, R Cortese, « Sequence of a full length cDNA coding for human protein HC (alpha 1 microglobulin). », Nucleic Acids Res., vol. 14, no 15,‎ , p. 6340 (PMID 2428011)
  • (en) JF Kaumeyer, JO PolazziO, MP Kotick, « The mRNA for a proteinase inhibitor related to the HI-30 domain of inter-alpha-trypsin inhibitor also encodes alpha-1-microglobulin (protein HC). », Nucleic Acids Res., vol. 14, no 20,‎ , p. 7839–50 (PMID 2430261)
  • (en) EI Zaraĭskiĭ, SV Nazimova, GA Olefirenko, et al., « [Immunoenzyme analysis of placenta-specific alpha 1-microglobulin in the serum of blood donors] », Vopr. Med. Khim., vol. 35, no 5,‎ , p. 130–2 (PMID 2482577)
  • (en) T Schreitmüller, K Hochstrasser, PW Reisinger, et al., « cDNA cloning of human inter-alpha-trypsin inhibitor discloses three different proteins. », Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 368, no 8,‎ , p. 963–70 (PMID 3663330)
  • (en) M Morii, J Travis, « The reactive site of human inter-alpha-trypsin inhibitor is in the amino-terminal half of the protein. », Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 366, no 1,‎ , p. 19–21 (PMID 3890890)