Aldose 1-épimérase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aldose 1-épimérase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure de l'apoprotéine d'aldose 1-épimérase humaine cristallisée (PDB 1SNZ[1])
N° EC EC 5.1.3.3
N° CAS 9031-76-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'aldose 1-épimérase, également appelée galactose mutarotase, est une épimérase qui catalyse les réactions :

α-D-glucose    β-D-glucose
α-D-galactose    β-D-galactose
α-D-xylose    β-D-xylose
α-L-arabinose    β-L-arabinose

Cette enzyme agit également sur le maltose et le lactose. Elle intervient dans la glycolyse, dans la néoglucogenèse et dans la voie de Leloir[2] de dégradation du galactose pour convertir le β-D-galactose en α-D-galactose en vue de former de l'uridine diphosphate galactose à partir de l'α-D-galactose-1-phosphate sous l'action de la galactose-1-phosphate uridylyltransférase.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) James B. Thode, David J. Timson, Richard J. Reece et Hazel M. Holden, « Molecular Structure of Human Galactose Mutarotase », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 22,‎ , p. 23431-23437 (PMID 15026423, DOI 10.1074/jbc.M402347200, lire en ligne)
  2. (en) P. A. Frey, « The Leloir pathway: a mechanistic imperative for three enzymes to change the stereochemical configuration of a single carbon in galactose », FASEB Journal : Official Publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, vol. 10, no 4,‎ , p. 461-470 (PMID 8647345, lire en ligne)

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • Bentley R et Bhate DS, « Mutarotase from Penicillium notatum. I. Purification, assay, and general properties of the enzyme », J. Biol. Chem., vol. 235, no 5,‎ , p. 1219–1224 (PMID 13799037, lire en ligne [PDF])
  • Bentley R et Bhate DS, « Mutarotase from Penicillium notatum. II. The mechanism of the mutarotation reaction », J. Biol. Chem., vol. 235, no 5,‎ , p. 1225–1233 (PMID 13799038, lire en ligne [PDF])
  • KEILIN D, HARTREE EF, « Biological catalysis of mutarotation of glucose », Biochem. J., vol. 50, no 3,‎ , p. 341–8 (PMID 14915955, PMCID 1197658)
  • LEVY GB, COOK ES, « A rotographic study of mutarotase », Biochem. J., vol. 57, no 1,‎ , p. 50–5 (PMID 13159947, PMCID 1269703)