IMP déshydrogénase
IMP déshydrogénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'IMP déshydrogénase (IMPDH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme catalyse la réaction déterminante de la biosynthèse de novo du GTP[2]. Elle est associée à la prolifération cellulaire et, comme telle, figure parmi les cibles des chimiothérapies de certains cancers. Elle présente une structure homotétramérique chez les mammifères et les bactéries ; chez l'homme, deux isoenzymes d'IMPDH ont été identifiées[3].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Glen L. Prosise et Hartmut Luecke, « Crystal Structures of Tritrichomonas foetus Inosine Monophosphate Dehydrogenase in Complex with Substrate, Cofactor and Analogs: A Structural Basis for the Random-in Ordered-out Kinetic Mechanism », Journal of Molecular Biology, vol. 326, no 2, , p. 517-527 (PMID 12559919, DOI 10.1016/S0022-2836(02)01383-9, lire en ligne)
- (en) F. R. Collart et E. Huberman, « Cloning and sequence analysis of the human and Chinese hamster inosine-5'-monophosphate dehydrogenase cDNAs », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 30, , p. 15769-15772 (PMID 2902093, lire en ligne)
- (en) Y. Natsumeda, S. Ohno, H. Kawasaki, Y. Konno, G. Weber et K. Suzuki, « Two distinct cDNAs for human IMP dehydrogenase », Journal of Biological Chemistry, vol. 265, no 9, , p. 5292-5295 (PMID 1969416, lire en ligne)
