Catalase-peroxydase
Catalase-peroxydase
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Une catalase-peroxydase est une oxydoréductase qui catalyse les réactions[1],[2],[3],[4],[5] :
Cette enzyme est à la fois une peroxydase (1) et une catalase (2).
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Loewen, P.C., Triggs, B.L., George, C.S. et Hrabarchuk, B.E., « Genetic mapping of katG, a locus that affects synthesis of the bifunctional catalase-peroxidase hydroperoxidase I in Escherichia coli », J. Bacteriol., vol. 162, no 2, , p. 661–667 (PMID 3886630, PMCID 218901)
- (en) Hochman, A. et Goldberg, I., « Purification and characterization of a catalase-peroxidase and a typical catalase from the bacterium Klebsiella pneumoniae », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1077, no 3, , p. 299–307 (PMID 2029529, DOI 10.1016/0167-4838(91)90544-a)
- (en) Fraaije, M.W., Roubroeks, H.P. et van Berkel, W.H.J., « Purification and characterization of an intracellular catalase-peroxidase from Penicillium simplicissimum », Eur. J. Biochem., vol. 235, nos 1-2, , p. 192–198 (PMID 8631329, DOI 10.1111/j.1432-1033.1996.00192.x)
- (en) Bertrand, T., Eady, N.A., Jones, J.N., Jesmin, Nagy J.M., Jamart-Gregoire, B., Raven, E.L. et Brown, K.A., « Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis catalase-peroxidase », J. Biol. Chem., vol. 279, no 37, , p. 38991–38999 (PMID 15231843, DOI 10.1074/jbc.M402382200)
- (en) Vlasits, J., Jakopitsch, C., Bernroitner, M., Zamocky, M., Furtmuller, P.G. et Obinger, C., « Mechanisms of catalase activity of heme peroxidases », Arch. Biochem. Biophys., vol. 500, no 1, , p. 74–81 (PMID 20434429, DOI 10.1016/j.abb.2010.04.018)
