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[[Fichier:Radical SAM Enzyme Mmp10.tif|vignette|Structure d'une enzyme à radical SAM (PDB:[https://www.rcsb.org/structure/7QBS 7QBS]).]]
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Le terme '''radical SAM''' désigne une superfamille de [[Métalloprotéine|métalloenzymes]] qui utilisent un centre [4Fe-4S]<sup>2+/1+</sup> pour cliver de manière réductrice la [[S-Adénosylméthionine|S-adénosyl-L-méthionine]] (SAM) afin de générer un [[Radical (chimie)|radical]], généralement le radical 5′-désoxyadénosyle<ref name=":1" />. Cet intermédiaire catalytique radicalaire permet d'effectuer des transformations inhabituelles (du point de vue de la [[chimie organique]]) très variées, souvent pour fonctionnaliser des liaisons C-H. Les enzymes Radical SAM sont impliquées dans la biosynthèse des cofacteurs<ref>{{Article|langue=en|auteur1=Laure Decamps|titre=Biosynthesis of F0, precursor of the F420 cofactor, requires a unique two radical-SAM domain enzyme and tyrosine as substrate|périodique=J Am Chem Soc|date=2012 Nov 7|lire en ligne=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja307762b}}</ref>, l'activation des enzymes<ref>{{Article|langue=EN|auteur1=Alhosna Benjdia|titre=Anaerobic sulfatase-maturating enzymes: radical SAM enzymes able to catalyze in vitro sulfatase post-translational modification|périodique=J Am Chem Soc|date=2007|lire en ligne=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja067175e}}</ref>, la modification des peptides<ref name=":1">{{Article|langue=en|auteur1=Alhosna Benjdia|titre=Radical SAM Enzymes in the Biosynthesis of Ribosomally Synthesized and Post-translationally Modified Peptides (RiPPs)|périodique=Front Chem|date=2017|lire en ligne=https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fchem.2017.00087/full}}</ref>, les modifications post-transcriptionnelles et post-traductionnelles<ref name=":0">{{Article|langue=en|auteur1=Cameron Fyfe|titre=Crystallographic snapshots of a B12-dependent radical SAM methyltransferase|périodique=Nature|date=2022|lire en ligne=https://www.nature.com/articles/s41586-021-04355-9}}</ref>, la modification des ARNt, le métabolisme des lipides, la biosynthèse des [[Antibiotique|antibiotiques]] et des produits naturels, etc. La grande majorité de ces enzymes sont caractérisées par la présence d'un motif riche en [[cystéine]] de type CxxxCxxC<ref>{{Article |prénom1=Joan B. |nom1=Broderick |prénom2=Benjamin
Le terme '''radical SAM''' désigne une superfamille de [[Métalloprotéine|métalloenzymes]] qui utilisent un centre [4Fe-4S]<sup>2+/1+</sup> pour cliver de manière réductrice la [[S-Adénosylméthionine|S-adénosyl-L-méthionine]] (SAM) afin de générer un [[Radical (chimie)|radical]], généralement le radical 5′-désoxyadénosyle<ref name="pmid29167789">{{cite journal| author=Benjdia A, Balty C, Berteau O| title=Radical SAM Enzymes in the Biosynthesis of Ribosomally Synthesized and Post-translationally Modified Peptides (RiPPs). | journal=Front Chem | year= 2017 | volume= 5 | issue= | pages= 87 | pmid=29167789 | doi=10.3389/fchem.2017.00087 | pmc=5682303 | url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=29167789 }} </ref>. Cet intermédiaire catalytique radicalaire permet d'effectuer des transformations inhabituelles (du point de vue de la [[chimie organique]]) très variées, souvent pour fonctionnaliser des liaisons C-H. Les enzymes Radical SAM sont impliquées dans la biosynthèse des cofacteurs<ref>{{Article|langue=en|auteur1=Laure Decamps|titre=Biosynthesis of F0, precursor of the F420 cofactor, requires a unique two radical-SAM domain enzyme and tyrosine as substrate|périodique=J Am Chem Soc|date=2012 Nov 7|lire en ligne=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja307762b}}</ref>, l'activation des enzymes<ref>{{Article|langue=EN|auteur1=Alhosna Benjdia|titre=Anaerobic sulfatase-maturating enzymes: radical SAM enzymes able to catalyze in vitro sulfatase post-translational modification|périodique=J Am Chem Soc|date=2007|lire en ligne=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja067175e}}</ref>, la modification des peptides<ref name=":1">{{Article|langue=en|auteur1=Alhosna Benjdia|titre=Radical SAM Enzymes in the Biosynthesis of Ribosomally Synthesized and Post-translationally Modified Peptides (RiPPs)|périodique=Front Chem|date=2017|lire en ligne=https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fchem.2017.00087/full}}</ref>, les modifications post-transcriptionnelles et post-traductionnelles<ref name=":0">{{Article|langue=en|auteur1=Cameron Fyfe|titre=Crystallographic snapshots of a B12-dependent radical SAM methyltransferase|périodique=Nature|date=2022|lire en ligne=https://www.nature.com/articles/s41586-021-04355-9}}</ref>, la modification des ARNt, le métabolisme des lipides, la biosynthèse des [[Antibiotique|antibiotiques]] et des produits naturels, etc. La grande majorité de ces enzymes sont caractérisées par la présence d'un motif riche en [[cystéine]] de type CxxxCxxC<ref>{{Article |prénom1=Joan B. |nom1=Broderick |prénom2=Benjamin
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Version du 1 mars 2024 à 01:28

Structure d'une enzyme à radical SAM (PDB:7QBS).

Le terme radical SAM désigne une superfamille de métalloenzymes qui utilisent un centre [4Fe-4S]2+/1+ pour cliver de manière réductrice la S-adénosyl-L-méthionine (SAM) afin de générer un radical, généralement le radical 5′-désoxyadénosyle[1]. Cet intermédiaire catalytique radicalaire permet d'effectuer des transformations inhabituelles (du point de vue de la chimie organique) très variées, souvent pour fonctionnaliser des liaisons C-H. Les enzymes Radical SAM sont impliquées dans la biosynthèse des cofacteurs[2], l'activation des enzymes[3], la modification des peptides[4], les modifications post-transcriptionnelles et post-traductionnelles[5], la modification des ARNt, le métabolisme des lipides, la biosynthèse des antibiotiques et des produits naturels, etc. La grande majorité de ces enzymes sont caractérisées par la présence d'un motif riche en cystéine de type CxxxCxxC[6],[7] impliqué dans la coordination du centre [4Fe-4S] radical SAM. Des travaux récents ont montré, de manière inattendue, que le centre [4Fe-4S] radical SAM peut être coordonné par des résidus de la protéine et ainsi moduler son activité[5]. Enfin, de nombreuses enzymes à radical SAM possèdent, en plus du centre [4Fe-4S] radical SAM, des centres [4Fe-4S] additionnels dont le rôle est encore mal compris[8] et des cofacteurs métalliques tels que la vitamine B12 (cobalamine)[9],[10].

Références

  1. ↑ Benjdia A, Balty C, Berteau O, « Radical SAM Enzymes in the Biosynthesis of Ribosomally Synthesized and Post-translationally Modified Peptides (RiPPs). », Front Chem, vol. 5,‎ , p. 87 (PMID 29167789, PMCID 5682303, DOI 10.3389/fchem.2017.00087, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Laure Decamps, « Biosynthesis of F0, precursor of the F420 cofactor, requires a unique two radical-SAM domain enzyme and tyrosine as substrate », J Am Chem Soc,‎ 2012 nov 7 (lire en ligne)
  3. ↑ (en) Alhosna Benjdia, « Anaerobic sulfatase-maturating enzymes: radical SAM enzymes able to catalyze in vitro sulfatase post-translational modification », J Am Chem Soc,‎ (lire en ligne)
  4. ↑ (en) Alhosna Benjdia, « Radical SAM Enzymes in the Biosynthesis of Ribosomally Synthesized and Post-translationally Modified Peptides (RiPPs) », Front Chem,‎ (lire en ligne)
  5. ↑ a et b (en) Cameron Fyfe, « Crystallographic snapshots of a B12-dependent radical SAM methyltransferase », Nature,‎ (lire en ligne)
  6. ↑ Joan B. Broderick, Benjamin R. Duffus, Kaitlin S. Duschene et Eric M. Shepard, « Radical S-Adenosylmethionine Enzymes », Chemical Reviews, vol. 114, no 8,‎ , p. 4229–4317 (ISSN 0009-2665, PMID 24476342, PMCID 4002137, DOI 10.1021/cr4004709, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ Perry A. Frey, Adrian D. Hegeman et Frank J. Ruzicka, « The Radical SAM Superfamily », Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, vol. 43, no 1,‎ , p. 63–88 (ISSN 1040-9238, DOI 10.1080/10409230701829169, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ (en) Xavier Kubiak, « Structural and mechanistic basis for RiPP epimerization by a radical SAM enzyme »,
  9. ↑ (en) Aubérie Parent, « The B12-Radical SAM Enzyme PoyC Catalyzes Valine Cβ-Methylation during Polytheonamide Biosynthesis », J. Am. Chem. Soc.,‎ (lire en ligne)
  10. ↑ (en) Alhosna Benjdia, « B12-dependent radical SAM enzymes: Ever expanding structural and mechanistic diversity », Current Opinion in Structural Biology,‎ (lire en ligne)
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