« Nucléomoduline » : différence entre les versions

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Les '''nucléomodulines''' constituent une famille de protéines bactériennes pénétrant dans le noyau des cellules eucaryotes <ref>{{Article |prénom1=Hélène |nom1=Bierne |prénom2=Pascale |nom2=Cossart |titre=When bacteria target the nucleus: the emerging family of nucleomodulins |périodique=Cellular Microbiology |volume=14 |numéro=5 |date=2012-05 |issn=1462-5822 |pmid=22289128 |doi=10.1111/j.1462-5822.2012.01758.x |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22289128 |consulté le=2020-02-26 |pages=622–633 }}</ref>.
Les '''nucléomodulines''' constituent une famille de protéines bactériennes pénétrant dans le noyau des cellules eucaryotes <ref name=":2">{{Article |prénom1=Hélène |nom1=Bierne |prénom2=Pascale |nom2=Cossart |titre=When bacteria target the nucleus: the emerging family of nucleomodulins |périodique=Cellular Microbiology |volume=14 |numéro=5 |date=2012-05 |issn=1462-5822 |pmid=22289128 |doi=10.1111/j.1462-5822.2012.01758.x |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22289128 |consulté le=2020-02-26 |pages=622–633 }}</ref>.


Ce terme vient de la contraction entre « nucleus » et « modulines », qui sont des molécules microbiennes qui modulent le comportement des cellules [[Eukaryota|eucaryotes]]. Les nucléomodulines sont produites par des [[Bactérie|bactéries]] pathogènes ou symbiotiques. Elles agissent sur divers processus dans le noyau: le remodelage de la structure de la chromatine <ref>{{Article |prénom1=E. |nom1=Skrzypek |prénom2=C. |nom2=Cowan |prénom3=S. C. |nom3=Straley |titre=Targeting of the Yersinia pestis YopM protein into HeLa cells and intracellular trafficking to the nucleus |périodique=Molecular Microbiology |volume=30 |numéro=5 |date=1998-12 |issn=0950-382X |pmid=9988481 |doi=10.1046/j.1365-2958.1998.01135.x |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Targeting+of+the+Yersinia+pestis+YopM+protein+into+HeLa+cells+and+intracellular+trafficking+to+the+nucleus |consulté le=2020-02-26 |pages=1051–1065 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Hongtao |nom1=Li |prénom2=Hao |nom2=Xu |prénom3=Yan |nom3=Zhou |prénom4=Jie |nom4=Zhang |titre=The phosphothreonine lyase activity of a bacterial type III effector family |périodique=Science (New York, N.Y.) |volume=315 |numéro=5814 |date=2007-02-16 |issn=1095-9203 |pmid=17303758 |doi=10.1126/science.1138960 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17303758 |consulté le=2020-02-26 |pages=1000–1003 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Laurence |nom1=Arbibe |prénom2=Dong Wook |nom2=Kim |prénom3=Eric |nom3=Batsche |prénom4=Thierry |nom4=Pedron |titre=An injected bacterial effector targets chromatin access for transcription factor NF-kappaB to alter transcription of host genes involved in immune responses |périodique=Nature Immunology |volume=8 |numéro=1 |date=2007-01 |issn=1529-2908 |pmid=17159983 |doi=10.1038/ni1423 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=An+injected+bacterial+effector+targets+chromatin+access+for+transcription+factor+NF-kappaB+to+alter+transcription+of+host+genes+involved+in+immune+responses |consulté le=2020-02-26 |pages=47–56 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Meghan E. |nom1=Pennini |prénom2=Stéphanie |nom2=Perrinet |prénom3=Alice |nom3=Dautry-Varsat |prénom4=Agathe |nom4=Subtil |titre=Histone methylation by NUE, a novel nuclear effector of the intracellular pathogen Chlamydia trachomatis |périodique=PLoS pathogens |volume=6 |numéro=7 |date=2010-07-15 |issn=1553-7374 |pmid=20657819 |pmcid=2904774 |doi=10.1371/journal.ppat.1000995 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Histone+methylation+by+NUE,+a+novel+nuclear+effector+of+the+intracellular+pathogen+Chlamydia |consulté le=2020-02-26 |pages=e1000995 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Monica |nom1=Rolando |prénom2=Serena |nom2=Sanulli |prénom3=Christophe |nom3=Rusniok |prénom4=Laura |nom4=Gomez-Valero |titre=Legionella pneumophila Effector RomA Uniquely Modifies Host Chromatin to Repress Gene Expression and Promote Intracellular Bacterial Replication |périodique=Cell Host & Microbe |volume=13 |numéro=4 |date=2013-04 |doi=10.1016/j.chom.2013.03.004 |lire en ligne=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1931312813001145 |consulté le=2020-02-26 |pages=395–405 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Ting |nom1=Li |prénom2=Qiuhe |nom2=Lu |prénom3=Guolun |nom3=Wang |prénom4=Hao |nom4=Xu |titre=SET‐domain bacterial effectors target heterochromatin protein 1 to activate host rDNA transcription |périodique=EMBO reports |volume=14 |numéro=8 |date=2013-08 |issn=1469-221X |issn2=1469-3178 |pmid=23797873 |pmcid=PMC3736128 |doi=10.1038/embor.2013.86 |lire en ligne=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1038/embor.2013.86 |consulté le=2020-02-26 |pages=733–740 }}</ref>{{,}}<ref name=":0">{{Article |prénom1=Alice |nom1=Lebreton |prénom2=Goran |nom2=Lakisic |prénom3=Viviana |nom3=Job |prénom4=Lauriane |nom4=Fritsch |titre=A bacterial protein targets the BAHD1 chromatin complex to stimulate type III interferon response |périodique=Science (New York, N.Y.) |volume=331 |numéro=6022 |date=2011-03-11 |issn=1095-9203 |pmid=21252314 |doi=10.1126/science.1200120 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=A+Bacterial+Protein+Targets+the+BAHD1+Chromatin+Complex+to+Stimulate+Type+III+Interferon+Response |consulté le=2020-02-26 |pages=1319–1321 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Kristen E. |nom1=Rennoll-Bankert |prénom2=Jose C. |nom2=Garcia-Garcia |prénom3=Sara H. |nom3=Sinclair |prénom4=J. Stephen |nom4=Dumler |titre=Chromatin-bound bacterial effector ankyrin A recruits histone deacetylase 1 and modifies host gene expression: AnkA recruits HDAC1 to modify CYBB expression |périodique=Cellular Microbiology |volume=17 |numéro=11 |date=2015-11 |pmid=25996657 |pmcid=PMC5845759 |doi=10.1111/cmi.12461 |lire en ligne=http://doi.wiley.com/10.1111/cmi.12461 |consulté le=2020-02-26 |pages=1640–1652 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Tierra R. |nom1=Farris |prénom2=Paige S. |nom2=Dunphy |prénom3=Bing |nom3=Zhu |prénom4=Clayton E. |nom4=Kibler |titre=Ehrlichia chaffeensis TRP32 Is a Nucleomodulin That Directly Regulates Expression of Host Genes Governing Differentiation and Proliferation |périodique=Infection and Immunity |volume=84 |numéro=11 |date=2016-11 |issn=0019-9567 |issn2=1098-5522 |pmid=27572329 |pmcid=PMC5067751 |doi=10.1128/IAI.00657-16 |lire en ligne=http://iai.asm.org/lookup/doi/10.1128/IAI.00657-16 |consulté le=2020-02-26 |pages=3182–3194 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Shubhajit |nom1=Mitra |prénom2=Paige S. |nom2=Dunphy |prénom3=Seema |nom3=Das |prénom4=Bing |nom4=Zhu |titre=Ehrlichia chaffeensis TRP120 Effector Targets and Recruits Host Polycomb Group Proteins for Degradation To Promote Intracellular Infection |périodique=Infection and Immunity |volume=86 |numéro=4 |date=2018-01-22 |issn=0019-9567 |issn2=1098-5522 |pmid=29358333 |pmcid=PMC5865042 |doi=10.1128/IAI.00845-17 |lire en ligne=http://iai.asm.org/lookup/doi/10.1128/IAI.00845-17 |consulté le=2020-02-26 |pages=e00845–17, /iai/86/4/e00845–17.atom }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Imtiyaz |nom1=Yaseen |prénom2=Prabhjot |nom2=Kaur |prénom3=Vinay Kumar |nom3=Nandicoori |prénom4=Sanjeev |nom4=Khosla |titre=Mycobacteria modulate host epigenetic machinery by Rv1988 methylation of a non-tail arginine of histone H3 |périodique=Nature Communications |volume=6 |numéro=1 |date=2015-12 |issn=2041-1723 |doi=10.1038/ncomms9922 |lire en ligne=http://www.nature.com/articles/ncomms9922 |consulté le=2020-02-26 |pages=8922 }}</ref>, la transcription <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Sabine |nom1=Kay |prénom2=Simone |nom2=Hahn |prénom3=Eric |nom3=Marois |prénom4=Gerd |nom4=Hause |titre=A Bacterial Effector Acts as a Plant Transcription Factor and Induces a Cell Size Regulator |périodique=Science |volume=318 |numéro=5850 |date=2007-10-26 |issn=0036-8075 |issn2=1095-9203 |doi=10.1126/science.1144956 |lire en ligne=https://www.sciencemag.org/lookup/doi/10.1126/science.1144956 |consulté le=2020-02-26 |pages=648–651 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Patrick |nom1=Römer |prénom2=Simone |nom2=Hahn |prénom3=Tina |nom3=Jordan |prénom4=Tina |nom4=Strauß |titre=Plant Pathogen Recognition Mediated by Promoter Activation of the Pepper Bs3 Resistance Gene |périodique=Science |volume=318 |numéro=5850 |date=2007-10-26 |issn=0036-8075 |issn2=1095-9203 |doi=10.1126/science.1144958 |lire en ligne=https://www.sciencemag.org/lookup/doi/10.1126/science.1144958 |consulté le=2020-02-26 |pages=645–648 }}</ref>, l'épissage de l'ARN pré-messager <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Takahito |nom1=Toyotome |prénom2=Toshihiko |nom2=Suzuki |prénom3=Asaomi |nom3=Kuwae |prénom4=Takashi |nom4=Nonaka |titre=Shigella Protein IpaH 9.8 Is Secreted from Bacteria within Mammalian Cells and Transported to the Nucleus |périodique=Journal of Biological Chemistry |volume=276 |numéro=34 |date=2001-08-24 |issn=0021-9258 |issn2=1083-351X |doi=10.1074/jbc.M101882200 |lire en ligne=http://www.jbc.org/lookup/doi/10.1074/jbc.M101882200 |consulté le=2020-02-26 |pages=32071–32079 }}</ref>{{,}}<ref name=":1">{{Article |langue=en |prénom1=Jun |nom1=Okuda |prénom2=Takahito |nom2=Toyotome |prénom3=Naoyuki |nom3=Kataoka |prénom4=Mutsuhito |nom4=Ohno |titre=Shigella effector IpaH9.8 binds to a splicing factor U2AF35 to modulate host immune responses |périodique=Biochemical and Biophysical Research Communications |volume=333 |numéro=2 |date=2005-07 |doi=10.1016/j.bbrc.2005.05.145 |lire en ligne=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0006291X05011484 |consulté le=2020-02-26 |pages=531–539 }}</ref>, la division cellulaire <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Frédéric |nom1=Taieb |prénom2=Jean-Philippe |nom2=Nougayrède |prénom3=Eric |nom3=Oswald |titre=Cycle Inhibiting Factors (Cifs): Cyclomodulins That Usurp the Ubiquitin-Dependent Degradation Pathway of Host Cells |périodique=Toxins |volume=3 |numéro=4 |date=2011-03-29 |issn=2072-6651 |pmid=22069713 |pmcid=PMC3202828 |doi=10.3390/toxins3040356 |lire en ligne=http://www.mdpi.com/2072-6651/3/4/356 |consulté le=2020-02-26 |pages=356–368 }}</ref>. En agissant sur l'expression de gènes dans les cellules hôtes ou sur la division cellulaire, les nucléomodulines contribuent à la virulence ou à la symbiose bactérienne.
Ce terme vient de la contraction entre « nucleus » et « modulines », qui sont des molécules microbiennes qui modulent le comportement des cellules [[Eukaryota|eucaryotes]]. Les nucléomodulines sont produites par des [[Bactérie|bactéries]] pathogènes ou symbiotiques. Elles agissent sur divers processus dans le [[Noyau (biologie)|noyau]]: le remodelage de la structure de la [[chromatine]] <ref>{{Article |prénom1=E. |nom1=Skrzypek |prénom2=C. |nom2=Cowan |prénom3=S. C. |nom3=Straley |titre=Targeting of the Yersinia pestis YopM protein into HeLa cells and intracellular trafficking to the nucleus |périodique=Molecular Microbiology |volume=30 |numéro=5 |date=1998-12 |issn=0950-382X |pmid=9988481 |doi=10.1046/j.1365-2958.1998.01135.x |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Targeting+of+the+Yersinia+pestis+YopM+protein+into+HeLa+cells+and+intracellular+trafficking+to+the+nucleus |consulté le=2020-02-26 |pages=1051–1065 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Hongtao |nom1=Li |prénom2=Hao |nom2=Xu |prénom3=Yan |nom3=Zhou |prénom4=Jie |nom4=Zhang |titre=The phosphothreonine lyase activity of a bacterial type III effector family |périodique=Science (New York, N.Y.) |volume=315 |numéro=5814 |date=2007-02-16 |issn=1095-9203 |pmid=17303758 |doi=10.1126/science.1138960 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17303758 |consulté le=2020-02-26 |pages=1000–1003 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Laurence |nom1=Arbibe |prénom2=Dong Wook |nom2=Kim |prénom3=Eric |nom3=Batsche |prénom4=Thierry |nom4=Pedron |titre=An injected bacterial effector targets chromatin access for transcription factor NF-kappaB to alter transcription of host genes involved in immune responses |périodique=Nature Immunology |volume=8 |numéro=1 |date=2007-01 |issn=1529-2908 |pmid=17159983 |doi=10.1038/ni1423 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=An+injected+bacterial+effector+targets+chromatin+access+for+transcription+factor+NF-kappaB+to+alter+transcription+of+host+genes+involved+in+immune+responses |consulté le=2020-02-26 |pages=47–56 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Meghan E. |nom1=Pennini |prénom2=Stéphanie |nom2=Perrinet |prénom3=Alice |nom3=Dautry-Varsat |prénom4=Agathe |nom4=Subtil |titre=Histone methylation by NUE, a novel nuclear effector of the intracellular pathogen Chlamydia trachomatis |périodique=PLoS pathogens |volume=6 |numéro=7 |date=2010-07-15 |issn=1553-7374 |pmid=20657819 |pmcid=2904774 |doi=10.1371/journal.ppat.1000995 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Histone+methylation+by+NUE,+a+novel+nuclear+effector+of+the+intracellular+pathogen+Chlamydia |consulté le=2020-02-26 |pages=e1000995 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Monica |nom1=Rolando |prénom2=Serena |nom2=Sanulli |prénom3=Christophe |nom3=Rusniok |prénom4=Laura |nom4=Gomez-Valero |titre=Legionella pneumophila Effector RomA Uniquely Modifies Host Chromatin to Repress Gene Expression and Promote Intracellular Bacterial Replication |périodique=Cell Host & Microbe |volume=13 |numéro=4 |date=2013-04 |doi=10.1016/j.chom.2013.03.004 |lire en ligne=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1931312813001145 |consulté le=2020-02-26 |pages=395–405 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Ting |nom1=Li |prénom2=Qiuhe |nom2=Lu |prénom3=Guolun |nom3=Wang |prénom4=Hao |nom4=Xu |titre=SET‐domain bacterial effectors target heterochromatin protein 1 to activate host rDNA transcription |périodique=EMBO reports |volume=14 |numéro=8 |date=2013-08 |issn=1469-221X |issn2=1469-3178 |pmid=23797873 |pmcid=PMC3736128 |doi=10.1038/embor.2013.86 |lire en ligne=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1038/embor.2013.86 |consulté le=2020-02-26 |pages=733–740 }}</ref>{{,}}<ref name=":0">{{Article |prénom1=Alice |nom1=Lebreton |prénom2=Goran |nom2=Lakisic |prénom3=Viviana |nom3=Job |prénom4=Lauriane |nom4=Fritsch |titre=A bacterial protein targets the BAHD1 chromatin complex to stimulate type III interferon response |périodique=Science (New York, N.Y.) |volume=331 |numéro=6022 |date=2011-03-11 |issn=1095-9203 |pmid=21252314 |doi=10.1126/science.1200120 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=A+Bacterial+Protein+Targets+the+BAHD1+Chromatin+Complex+to+Stimulate+Type+III+Interferon+Response |consulté le=2020-02-26 |pages=1319–1321 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Kristen E. |nom1=Rennoll-Bankert |prénom2=Jose C. |nom2=Garcia-Garcia |prénom3=Sara H. |nom3=Sinclair |prénom4=J. Stephen |nom4=Dumler |titre=Chromatin-bound bacterial effector ankyrin A recruits histone deacetylase 1 and modifies host gene expression: AnkA recruits HDAC1 to modify CYBB expression |périodique=Cellular Microbiology |volume=17 |numéro=11 |date=2015-11 |pmid=25996657 |pmcid=PMC5845759 |doi=10.1111/cmi.12461 |lire en ligne=http://doi.wiley.com/10.1111/cmi.12461 |consulté le=2020-02-26 |pages=1640–1652 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Tierra R. |nom1=Farris |prénom2=Paige S. |nom2=Dunphy |prénom3=Bing |nom3=Zhu |prénom4=Clayton E. |nom4=Kibler |titre=Ehrlichia chaffeensis TRP32 Is a Nucleomodulin That Directly Regulates Expression of Host Genes Governing Differentiation and Proliferation |périodique=Infection and Immunity |volume=84 |numéro=11 |date=2016-11 |issn=0019-9567 |issn2=1098-5522 |pmid=27572329 |pmcid=PMC5067751 |doi=10.1128/IAI.00657-16 |lire en ligne=http://iai.asm.org/lookup/doi/10.1128/IAI.00657-16 |consulté le=2020-02-26 |pages=3182–3194 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Shubhajit |nom1=Mitra |prénom2=Paige S. |nom2=Dunphy |prénom3=Seema |nom3=Das |prénom4=Bing |nom4=Zhu |titre=Ehrlichia chaffeensis TRP120 Effector Targets and Recruits Host Polycomb Group Proteins for Degradation To Promote Intracellular Infection |périodique=Infection and Immunity |volume=86 |numéro=4 |date=2018-01-22 |issn=0019-9567 |issn2=1098-5522 |pmid=29358333 |pmcid=PMC5865042 |doi=10.1128/IAI.00845-17 |lire en ligne=http://iai.asm.org/lookup/doi/10.1128/IAI.00845-17 |consulté le=2020-02-26 |pages=e00845–17, /iai/86/4/e00845–17.atom }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Imtiyaz |nom1=Yaseen |prénom2=Prabhjot |nom2=Kaur |prénom3=Vinay Kumar |nom3=Nandicoori |prénom4=Sanjeev |nom4=Khosla |titre=Mycobacteria modulate host epigenetic machinery by Rv1988 methylation of a non-tail arginine of histone H3 |périodique=Nature Communications |volume=6 |numéro=1 |date=2015-12 |issn=2041-1723 |doi=10.1038/ncomms9922 |lire en ligne=http://www.nature.com/articles/ncomms9922 |consulté le=2020-02-26 |pages=8922 }}</ref>, la [[Transcription (biologie)|transcription]] <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Sabine |nom1=Kay |prénom2=Simone |nom2=Hahn |prénom3=Eric |nom3=Marois |prénom4=Gerd |nom4=Hause |titre=A Bacterial Effector Acts as a Plant Transcription Factor and Induces a Cell Size Regulator |périodique=Science |volume=318 |numéro=5850 |date=2007-10-26 |issn=0036-8075 |issn2=1095-9203 |doi=10.1126/science.1144956 |lire en ligne=https://www.sciencemag.org/lookup/doi/10.1126/science.1144956 |consulté le=2020-02-26 |pages=648–651 }}</ref>{{,}}<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Patrick |nom1=Römer |prénom2=Simone |nom2=Hahn |prénom3=Tina |nom3=Jordan |prénom4=Tina |nom4=Strauß |titre=Plant Pathogen Recognition Mediated by Promoter Activation of the Pepper Bs3 Resistance Gene |périodique=Science |volume=318 |numéro=5850 |date=2007-10-26 |issn=0036-8075 |issn2=1095-9203 |doi=10.1126/science.1144958 |lire en ligne=https://www.sciencemag.org/lookup/doi/10.1126/science.1144958 |consulté le=2020-02-26 |pages=645–648 }}</ref>, [[Épissage|l'épissage]] de l'ARN pré-messager <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Takahito |nom1=Toyotome |prénom2=Toshihiko |nom2=Suzuki |prénom3=Asaomi |nom3=Kuwae |prénom4=Takashi |nom4=Nonaka |titre=Shigella Protein IpaH 9.8 Is Secreted from Bacteria within Mammalian Cells and Transported to the Nucleus |périodique=Journal of Biological Chemistry |volume=276 |numéro=34 |date=2001-08-24 |issn=0021-9258 |issn2=1083-351X |doi=10.1074/jbc.M101882200 |lire en ligne=http://www.jbc.org/lookup/doi/10.1074/jbc.M101882200 |consulté le=2020-02-26 |pages=32071–32079 }}</ref>{{,}}<ref name=":1">{{Article |langue=en |prénom1=Jun |nom1=Okuda |prénom2=Takahito |nom2=Toyotome |prénom3=Naoyuki |nom3=Kataoka |prénom4=Mutsuhito |nom4=Ohno |titre=Shigella effector IpaH9.8 binds to a splicing factor U2AF35 to modulate host immune responses |périodique=Biochemical and Biophysical Research Communications |volume=333 |numéro=2 |date=2005-07 |doi=10.1016/j.bbrc.2005.05.145 |lire en ligne=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0006291X05011484 |consulté le=2020-02-26 |pages=531–539 }}</ref>, la [[division cellulaire]] <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Frédéric |nom1=Taieb |prénom2=Jean-Philippe |nom2=Nougayrède |prénom3=Eric |nom3=Oswald |titre=Cycle Inhibiting Factors (Cifs): Cyclomodulins That Usurp the Ubiquitin-Dependent Degradation Pathway of Host Cells |périodique=Toxins |volume=3 |numéro=4 |date=2011-03-29 |issn=2072-6651 |pmid=22069713 |pmcid=PMC3202828 |doi=10.3390/toxins3040356 |lire en ligne=http://www.mdpi.com/2072-6651/3/4/356 |consulté le=2020-02-26 |pages=356–368 }}</ref>. En agissant sur l'expression de [[Gène|gènes]] dans les cellules hôtes ou sur la division cellulaire, les nucléomodulines contribuent à la virulence ou à la symbiose bactérienne.


L'identification des nucléomodulines dans plusieurs espèces de bactéries pathogènes de l’homme et des animaux et des plantes, a conduit à l'émergence du concept selon lequel un contrôle direct du noyau est l'une des stratégies les plus sophistiquées utilisées par les microbes pour contourner les défenses de l'hôte.
L'identification des nucléomodulines dans plusieurs espèces de bactéries pathogènes de l’homme et des animaux et des plantes, a conduit à l'émergence du concept selon lequel un contrôle direct du noyau est l'une des stratégies les plus sophistiquées utilisées par les microbes pour contourner les défenses de l'hôte.




Les nucléomodulines peuvent être directement sécrétées dans le milieu intracellulaire après pénétration des bactéries dans la cellule, comme c'est le cas pour ''Listeria monocytogenes'', ou bien elles peuvent être injectées depuis le milieu extracellulaire à l'aide d'un système de sécrétion bactérien de type III ou IV, aussi appelée seringue moléculaire.
Les nucléomodulines peuvent être directement sécrétées dans le milieu intracellulaire après pénétration des bactéries dans la cellule, comme c'est le cas pour ''[[Listeria monocytogenes]]'', ou bien elles peuvent être injectées depuis le milieu extracellulaire à l'aide d'un système de sécrétion bactérien de type [[:en:Type_three_secretion_system|III]] ou [[:en:Type_IV_secretion_system|IV]], aussi appelée "seringue moléculaire".


Plus récemment, il a été montré que certaines d'entre elles, telles que YopM de ''Yersinia pestis'' et IpaH9.8 de ''Shigella flexneri'', présentent un domaine de transduction membranaire leur conférant la capacité de pénétrer de façon autonome les cellules eucaryotes <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Stefanie |nom1=Norkowski |prénom2=Britta |nom2=Körner |prénom3=Lilo |nom3=Greune |prénom4=Anne-Sophie |nom4=Stolle |titre=Bacterial LPX motif-harboring virulence factors constitute a species-spanning family of cell-penetrating effectors |périodique=Cellular and Molecular Life Sciences |volume=75 |numéro=12 |date=2018-06 |issn=1420-682X |issn2=1420-9071 |doi=10.1007/s00018-017-2733-4 |lire en ligne=http://link.springer.com/10.1007/s00018-017-2733-4 |consulté le=2020-02-26 |pages=2273–2289 }}</ref>.
Plus récemment, il a été montré que certaines d'entre elles, telles que YopM de ''[[Yersinia pestis]]'' et IpaH9.8 de ''[[Shigella flexneri]]'', présentent un domaine de transduction membranaire leur conférant la capacité de pénétrer de façon autonome les cellules eucaryotes <ref>{{Article |langue=en |prénom1=Stefanie |nom1=Norkowski |prénom2=Britta |nom2=Körner |prénom3=Lilo |nom3=Greune |prénom4=Anne-Sophie |nom4=Stolle |titre=Bacterial LPX motif-harboring virulence factors constitute a species-spanning family of cell-penetrating effectors |périodique=Cellular and Molecular Life Sciences |volume=75 |numéro=12 |date=2018-06 |issn=1420-682X |issn2=1420-9071 |doi=10.1007/s00018-017-2733-4 |lire en ligne=http://link.springer.com/10.1007/s00018-017-2733-4 |consulté le=2020-02-26 |pages=2273–2289 }}</ref>.





La diversité des mécanismes moléculaires mis en jeu par les nucléomodulines en font une source d'inspiration pour de nouvelles biotechnologies. Elles sont de véritables nano-machines capables de détourner une multitude de processus nucléaire. En recherche, les nucléomodulines font l'objet d'études approfondies qui ont également permises la découverte de nouveaux régulateurs nucléaires humains, comme celle du régulateur épigénétique BAHD1 <ref name=":0" />.
La diversité des mécanismes moléculaires mis en jeu par les nucléomodulines<ref name=":2" /><ref>{{Article |langue=en |prénom1=Michael |nom1=Connor |prénom2=Laurence |nom2=Arbibe |prénom3=Mélanie |nom3=Hamon |titre=Customizing Host Chromatin: a Bacterial Tale |périodique=Microbiology Spectrum |volume=7 |numéro=2 |date=2019-03-22 |issn=2165-0497 |doi=10.1128/microbiolspec.BAI-0015-2019 |lire en ligne=http://www.asmscience.org/content/journal/microbiolspec/10.1128/microbiolspec.BAI-0015-2019 |consulté le=2020-02-27 }}</ref><ref>{{Chapitre|prénom1=Hélène|nom1=Bierne|titre chapitre=Cross Talk Between Bacteria and the Host Epigenetic Machinery|titre ouvrage=Epigenetics of Infectious Diseases|éditeur=Springer International Publishing|date=2017|isbn=978-3-319-55019-0|doi=10.1007/978-3-319-55021-3_6|lire en ligne=http://link.springer.com/10.1007/978-3-319-55021-3_6|consulté le=2020-02-27|passage=113–158}}</ref> en font une source d'inspiration pour de nouvelles [[Biotechnologie|biotechnologies]]. Elles sont de véritables nano-machines capables de détourner une multitude de processus nucléaire. En recherche, les nucléomodulines font l'objet d'études approfondies qui ont également permises la découverte de nouveaux régulateurs nucléaires humains, comme celle du régulateur [[épigénétique]] BAHD1 <ref name=":0" />.


=== Quelques exemples ===
=== Quelques exemples ===
''[[Agrobacterium tumefaciens]]'', responsable de la galle du collet, produit un arsenal de protéines Vir, dont VirD2 et VirE2, permettant l'intégration précise d'un morceau de son ADN, nommé ADN-T, dans celui de la plante hôte <ref>{{Article |prénom1=Pawel |nom1=Pelczar |prénom2=Véronique |nom2=Kalck |prénom3=Divina |nom3=Gomez |prénom4=Barbara |nom4=Hohn |titre=Agrobacterium proteins VirD2 and VirE2 mediate precise integration of synthetic T-DNA complexes in mammalian cells |périodique=EMBO Reports |volume=5 |numéro=6 |date=2004-06 |issn=1469-221X |pmid=15153934 |pmcid=1299075 |doi=10.1038/sj.embor.7400165 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299075/ |consulté le=2020-02-26 |pages=632–637 }}</ref>(''voir image'').
''[[Agrobacterium tumefaciens]]'', responsable de la galle du collet, produit un arsenal de protéines Vir, dont VirD2 et VirE2, permettant l'intégration précise d'un morceau de son ADN, nommé [[ADN-T]], dans celui de la plante hôte <ref>{{Article |prénom1=Pawel |nom1=Pelczar |prénom2=Véronique |nom2=Kalck |prénom3=Divina |nom3=Gomez |prénom4=Barbara |nom4=Hohn |titre=Agrobacterium proteins VirD2 and VirE2 mediate precise integration of synthetic T-DNA complexes in mammalian cells |périodique=EMBO Reports |volume=5 |numéro=6 |date=2004-06 |issn=1469-221X |pmid=15153934 |pmcid=1299075 |doi=10.1038/sj.embor.7400165 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299075/ |consulté le=2020-02-26 |pages=632–637 }}</ref>(''voir image'').


''Listeria monocytogenes,'' responsable de la listériose, peut moduler l'expression de gènes de l'immunité. Un des mécanismes en jeu fait intervenir la protéine bactérienne LntA qui inhibe la fonction du régulateur épigénétique BAHD1. L'action de cette nucléomoduline est associé à la décompaction de la chromatine et l'activation de gène de réponse aux interférons <ref name=":0" />{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Alice |nom1=Lebreton |prénom2=Viviana |nom2=Job |prénom3=Marie |nom3=Ragon |prénom4=Alban |nom4=Le Monnier |titre=Structural basis for the inhibition of the chromatin repressor BAHD1 by the bacterial nucleomodulin LntA |périodique=mBio |volume=5 |numéro=1 |date=2014-01-21 |issn=2150-7511 |pmid=24449750 |pmcid=3903274 |doi=10.1128/mBio.00775-13 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24449750 |consulté le=2020-02-26 |pages=e00775–00713 }}</ref>.
''[[Listeria monocytogenes]],'' responsable de la [[listériose]], peut moduler l'expression de gènes de l'immunité. Un des mécanismes en jeu fait intervenir la protéine bactérienne LntA qui inhibe la fonction du régulateur épigénétique BAHD1. L'action de cette nucléomoduline est associé à la décompaction de la chromatine et l'activation de gène de réponse aux interférons <ref name=":0" />{{,}}<ref>{{Article |prénom1=Alice |nom1=Lebreton |prénom2=Viviana |nom2=Job |prénom3=Marie |nom3=Ragon |prénom4=Alban |nom4=Le Monnier |titre=Structural basis for the inhibition of the chromatin repressor BAHD1 by the bacterial nucleomodulin LntA |périodique=mBio |volume=5 |numéro=1 |date=2014-01-21 |issn=2150-7511 |pmid=24449750 |pmcid=3903274 |doi=10.1128/mBio.00775-13 |lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24449750 |consulté le=2020-02-26 |pages=e00775–00713 }}</ref>.


''Shigella flexneri'', responsable de la [[shigellose]], sécrète la protéine IpaH9.8 capable de cibler une protéine de l'épissage des ARNm interférant ainsi la production d'isoformes protéiques et la réponse inflammatoire chez l'Homme <ref name=":1" />.
''[[Shigella flexneri]]'', responsable de la [[shigellose]], sécrète la protéine IpaH9.8 capable de cibler une protéine de l'épissage des [[Acide ribonucléique messager|ARNm]] interférant ainsi la production d'isoformes protéiques et la réponse inflammatoire chez l'Homme <ref name=":1" />.


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Version du 27 février 2020 à 11:26

Attaque par Agrobacterium tumefaciens (A) contre le noyau d'une cellule végétale (D).

Les nucléomodulines constituent une famille de protéines bactériennes pénétrant dans le noyau des cellules eucaryotes [1].

Ce terme vient de la contraction entre « nucleus » et « modulines », qui sont des molécules microbiennes qui modulent le comportement des cellules eucaryotes. Les nucléomodulines sont produites par des bactéries pathogènes ou symbiotiques. Elles agissent sur divers processus dans le noyau: le remodelage de la structure de la chromatine [2],[3],[4],[5],[6],[7],[8],[9],[10],[11],[12], la transcription [13],[14], l'épissage de l'ARN pré-messager [15],[16], la division cellulaire [17]. En agissant sur l'expression de gènes dans les cellules hôtes ou sur la division cellulaire, les nucléomodulines contribuent à la virulence ou à la symbiose bactérienne.

L'identification des nucléomodulines dans plusieurs espèces de bactéries pathogènes de l’homme et des animaux et des plantes, a conduit à l'émergence du concept selon lequel un contrôle direct du noyau est l'une des stratégies les plus sophistiquées utilisées par les microbes pour contourner les défenses de l'hôte.


Les nucléomodulines peuvent être directement sécrétées dans le milieu intracellulaire après pénétration des bactéries dans la cellule, comme c'est le cas pour Listeria monocytogenes, ou bien elles peuvent être injectées depuis le milieu extracellulaire à l'aide d'un système de sécrétion bactérien de type III ou IV, aussi appelée "seringue moléculaire".

Plus récemment, il a été montré que certaines d'entre elles, telles que YopM de Yersinia pestis et IpaH9.8 de Shigella flexneri, présentent un domaine de transduction membranaire leur conférant la capacité de pénétrer de façon autonome les cellules eucaryotes [18].


La diversité des mécanismes moléculaires mis en jeu par les nucléomodulines[1][19][20] en font une source d'inspiration pour de nouvelles biotechnologies. Elles sont de véritables nano-machines capables de détourner une multitude de processus nucléaire. En recherche, les nucléomodulines font l'objet d'études approfondies qui ont également permises la découverte de nouveaux régulateurs nucléaires humains, comme celle du régulateur épigénétique BAHD1 [8].

Quelques exemples

Agrobacterium tumefaciens, responsable de la galle du collet, produit un arsenal de protéines Vir, dont VirD2 et VirE2, permettant l'intégration précise d'un morceau de son ADN, nommé ADN-T, dans celui de la plante hôte [21](voir image).

Listeria monocytogenes, responsable de la listériose, peut moduler l'expression de gènes de l'immunité. Un des mécanismes en jeu fait intervenir la protéine bactérienne LntA qui inhibe la fonction du régulateur épigénétique BAHD1. L'action de cette nucléomoduline est associé à la décompaction de la chromatine et l'activation de gène de réponse aux interférons [8],[22].

Shigella flexneri, responsable de la shigellose, sécrète la protéine IpaH9.8 capable de cibler une protéine de l'épissage des ARNm interférant ainsi la production d'isoformes protéiques et la réponse inflammatoire chez l'Homme [16].


Notes et références

  1. ↑ a et b Hélène Bierne et Pascale Cossart, « When bacteria target the nucleus: the emerging family of nucleomodulins », Cellular Microbiology, vol. 14, no 5,‎ , p. 622–633 (ISSN 1462-5822, PMID 22289128, DOI 10.1111/j.1462-5822.2012.01758.x, lire en ligne, consulté le )
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