Hydrolase des amides d'acides gras

Structure d'une hydrolase d'amide d'acides gras cristallisée (PDB 1MT5^[1])

Données clés
N° EC	EC 3.5.1.99

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

L'hydrolase des amides d'acides gras (FAAH, pour fatty acid amide hydrolase en anglais), ou amidohydrolase des acides gras, est une hydrolase à sérine qui catalyse les réactions :

anandamide + H₂O $\rightleftharpoons$ acide arachidonique + éthanolamine ;
oléamide + H₂O $\rightleftharpoons$ acide oléique + NH₃.

Cette enzyme est une protéine membranaire intégrale avec un domaine transmembranaire N-terminal unique. In vitro, elle possède une activité amidase et une activité estérase^[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ (en) Michael H. Bracey, Michael A. Hanson, Kim R. Masuda, Raymond C. Stevens et Benjamin F. Cravatt, « Structural Adaptations in a Membrane Enzyme That Terminates Endocannabinoid Signaling », Science, vol. 298, n^o 5599,‎ 29 novembre 2002, p. 1793-1796 (PMID 12459591, DOI 10.1126/science.1076535, lire en ligne)
↑ (en) Matthew P. Patricelli et Benjamin F. Cravatt, « Fatty Acid Amide Hydrolase Competitively Degrades Bioactive Amides and Esters through a Nonconventional Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, n^o 43,‎ 26 octobre 1999, p. 14125-14130 (PMID 10571985, DOI 10.1021/bi991876p, lire en ligne)

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[10.1126/science.1076535-1] (en) Michael H. Bracey, Michael A. Hanson, Kim R. Masuda, Raymond C. Stevens et Benjamin F. Cravatt, « Structural Adaptations in a Membrane Enzyme That Terminates Endocannabinoid Signaling », Science, vol. 298, n^o 5599,‎ 29 novembre 2002, p. 1793-1796 (PMID 12459591, DOI 10.1126/science.1076535, lire en ligne)

[10.1021/bi991876p-2] (en) Matthew P. Patricelli et Benjamin F. Cravatt, « Fatty Acid Amide Hydrolase Competitively Degrades Bioactive Amides and Esters through a Nonconventional Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, n^o 43,‎ 26 octobre 1999, p. 14125-14130 (PMID 10571985, DOI 10.1021/bi991876p, lire en ligne)

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