Hydrolase des amides d'acides gras

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Hydrolase des amides d'acides gras
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Structure d'une hydrolase d'amide d'acides gras cristallisée (PDB 1MT5[1])

N° EC EC 3.5.1.99
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'hydrolase des amides d'acides gras (FAAH, pour fatty acid amide hydrolase en anglais), ou amidohydrolase des acides gras, est une hydrolase à sérine qui catalyse les réactions :

  1. anandamide + H2O    acide arachidonique + éthanolamine ;
  2. oléamide + H2O    acide oléique + NH3.

Cette enzyme est une protéine membranaire intégrale avec un domaine transmembranaire N-terminal unique. In vitro, elle possède une activité amidase et une activité estérase[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Michael H. Bracey, Michael A. Hanson, Kim R. Masuda, Raymond C. Stevens et Benjamin F. Cravatt, « Structural Adaptations in a Membrane Enzyme That Terminates Endocannabinoid Signaling », Science, vol. 298, no 5599,‎ , p. 1793-1796 (PMID 12459591, DOI 10.1126/science.1076535, lire en ligne)
  2. (en) Matthew P. Patricelli et Benjamin F. Cravatt, « Fatty Acid Amide Hydrolase Competitively Degrades Bioactive Amides and Esters through a Nonconventional Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, no 43,‎ , p. 14125-14130 (PMID 10571985, DOI 10.1021/bi991876p, lire en ligne)