Hydrolase des amides d'acides gras

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher

Hydrolase des amides d'acides gras

Description de cette image, également commentée ci-après

Structure d'une hydrolase d'amide d'acides gras cristallisée (PDB 1MT5[1])

N° EC EC 3.5.1.99
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 3.5.1.99 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures

L'hydrolase des amides d'acides gras (FAAH, pour fatty acid amide hydrolase en anglais), ou amidohydrolase des acides gras, est une hydrolase à sérine (en) qui catalyse les réactions :

  1. anandamide + H2O \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} acide arachidonique + éthanolamine ;
  2. oléamide + H2O \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} acide oléique + NH3.

Cette enzyme est une protéine membranaire intégrale avec un domaine transmembranaire N-terminal unique. In vitro, elle possède une activité amidase et une activité estérase[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Michael H. Bracey, Michael A. Hanson, Kim R. Masuda, Raymond C. Stevens et Benjamin F. Cravatt, « Structural Adaptations in a Membrane Enzyme That Terminates Endocannabinoid Signaling », Science, vol. 298, no 5599,‎ , p. 1793-1796 (PMID 12459591, DOI 10.1126/science.1076535, lire en ligne)
  2. (en) Matthew P. Patricelli et Benjamin F. Cravatt, « Fatty Acid Amide Hydrolase Competitively Degrades Bioactive Amides and Esters through a Nonconventional Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, no 43,‎ , p. 14125-14130 (PMID 10571985, DOI 10.1021/bi991876p, lire en ligne)