Galactokinase

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Galactokinase
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Structure d'une galactokinase humaine cristallisée, complexée avec du Mg2+, de l'AMP-PNP et du galactose (PDB 1WUU[1])

N° EC EC 2.7.1.6
N° CAS 9030-53-9
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.7.1.6 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La galactokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :

ATP + α-D-galactose \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} ADP + α-D-galactose-1-phosphate.

Cette enzyme intervient dans la voie de Leloir[2] de dégradation du galactose après conversion du β-D-galactose en α-D-galactose par l'aldose 1-épimérase et en vue de former de l'uridine diphosphate galactose à partir de l'α-D-galactose-1-phosphate sous l'action de la galactose-1-phosphate uridylyltransférase. Isolée à l'origine à partir de foie de mammifères, elle a par la suite été étudiée intensivement à partir de levure[3],[4], d'archées[5], de plantes[6],[7] et d'humains[8],[9].

Chez l'homme, elle est codée par le gène GALK1. Une mutation de ce gène est susceptible de conduire à une galactosémie de type II ainsi qu'à une cataracte.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) James B. Thoden, David J. Timson, Richard J. Reece et Hazel M. Holden, « Molecular Structure of Human Galactokinase – IMPLICATIONS FOR TYPE II GALACTOSEMIA », Journal of the Biological Chemistry, vol. 280,‎ , p. 9662-9670 (PMID 15590630, DOI 10.1074/jbc.M412916200, lire en ligne)
  2. (en) P. A. Frey, « The Leloir pathway: a mechanistic imperative for three enzymes to change the stereochemical configuration of a single carbon in galactose », FASEB Journal : Official Publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, vol. 10, no 4,‎ , p. 461-470 (PMID 8647345, lire en ligne)
  3. (en) M. A. Schell et D. B. Wilson, « Purification of galactokinase mRNA from Saccharomyces cerevisiae by indirect immunoprecipitation », Journal of Biological Chemistry, vol. 254, no 9,‎ , p. 3531-3536 (PMID 107173, lire en ligne)
  4. (en) Christopher A. Sellick et Richard J. Reece, « Contribution of Amino Acid Side Chains to Sugar Binding Specificity in a Galactokinase, Gal1p, and a Transcriptional Inducer, Gal3p », Journal of Biological Chemistry, vol. 281, no 25,‎ , p. 17150-17155 (PMID 16603548, DOI 10.1074/jbc.M602086200, lire en ligne)
  5. (en) Andrew Hartley, Steven E. Glynn, Vladimir Barynin, Patrick J. Baker, Svetlana E. Sedelnikova, Corné Verhees, Daniel de Geus, John van der Oost, David J. Timson, Richard J. Reece, David W. Rice, « Substrate Specificity and Mechanism from the Structure of Pyrococcus furiosus Galactokinase », Journal of Molecular Biology, vol. 337, no 2,‎ , p. 387-398 (PMID 15003454, DOI 10.1016/j.jmb.2004.01.043, lire en ligne)
  6. (en) Prakash M. DEY, « Galactokinase of Vicia faba seeds », European Journal of Biochemistry, vol. 136, no 1,‎ , p. 155-159 (PMID 6617655, DOI 10.1111/j.1432-1033.1983.tb07720.x, lire en ligne)
  7. Marie-José Foglietti et François Percheron, « Purification et mécanisme d'action d'une galactokinase végétale », Biochimie, vol. 58, no 5,‎ , p. 499-504 (PMID 182286, DOI 10.1016/S0300-9084(76)80218-0, lire en ligne)
  8. (en) H. M. Holden, J. B. Thoden, D. J. Timson et R. J. Reece, « Galactokinase: structure, function and role in type II galactosemia », Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, vol. 61, no 19-20,‎ , p. 2471-2484 (PMID 15526155, DOI 10.1007/s00018-004-4160-6, lire en ligne)
  9. (en) Clare F. Megarity, Meilan Huang, Claire Warnock et David J. Timson, « The role of the active site residues in human galactokinase: Implications for the mechanisms of GHMP kinases », Bioorganic Chemistry, vol. 39, no 3,‎ , p. 120-126 (DOI 10.1016/j.bioorg.2011.03.001, lire en ligne)