Voir la source de Acide aminé

{{Autre4|les acides aminés en général|les acides aminés des protéines|Acide aminé protéinogène}}

[[Fichier:Alpha-amino-acid-general-2D-stereo.png|vignette|Structure générique d'un acide {{nobr|<small>L</small>-α-aminé}}, classe d'acides aminés majeure en [[biochimie]] entrant notamment dans la constitution des [[protéine]]s.
<br />La [[chaîne latérale]] est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le [[Carbone alpha|{{nobr|carbone α}}]] est orangé.]]

[[Fichier:Acides amines fr.svg|vignette| Structure et classification des [[Acide aminé protéinogène|{{unité|21|acides}} aminés protéinogènes]] des [[eucaryote]]s. La [[pyrrolysine]] n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines [[Archaea|archées]] [[Métabolisme méthanogène|méthanogènes]].]]

[[Fichier:Gabapentin.svg|vignette|Structure de la [[gabapentine]]. Cet [[acide aminé non protéinogène]] donne un exemple de structure très différente des [[Acide aminé protéinogène|acides {{nobr|α-aminés}} protéinogènes]] ; il est employé en [[pharmacie]] comme [[antalgique]] et [[antiépileptique]].]]

Un '''acide aminé''' est un [[acide carboxylique]] qui possède également un [[groupe fonctionnel]] [[Amine (chimie)|amine]]. De tels [[Composé organique|composés organiques]] ont donc à la fois un groupe [[carboxyle]] {{nobr|–COOH}} et un groupe amine, par exemple une amine primaire {{nobr|{{fchim|–NH|2}}}} ou une amine secondaire –NH–. Dans le monde vivant, on connaît environ {{unité|500|acides}} aminés, dont environ 149 sont présents dans les [[protéine]]s<ref name="10.1038/nchembio847">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura et Dieter Söll
 | titre       = Natural expansion of the genetic code
 | périodique  = Nature Chemical Biology
 | volume      = 3
 | numéro      = 1
 | mois        = janvier
 | année       = 2007
 | pages       = 29-35
 | url texte   = http://www.nature.com/nchembio/journal/v3/n1/full/nchembio847.html
 | consulté le = 21 juillet 2015
 | doi         = 10.1038/nchembio847
 | pmid        = 17173027
 | pmc         = 
}}.</ref>. Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes<ref name="10.1002/anie.198308161">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Ingrid Wagner et Hans Musso
 | titre       = New Naturally Occurring Amino Acids
 | périodique  = Angewandte Chemie International Edition in English
 | volume      = 22
 | numéro      = 11
 | mois        = novembre
 | année       = 1983
 | pages       = 816-828
 | url texte   = http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.198308161/abstract
 | consulté le = 16 juillet 2015
 | doi         = 10.1002/anie.198308161
 | pmc         = 
}}.</ref> : on les classe ainsi souvent en fonction de la position du groupe amine par rapport au groupe carboxyle en distinguant par exemple les acides {{nobr|α-aminés}}, {{nobr|β-aminés}}, {{nobr|γ-aminés}} ou {{nobr|δ-aminés}} ; on peut également les classer en fonction de leur [[Polarité (chimie)|polarité]], de leur [[point isoélectrique]] ou de leur nature [[aliphatique]], [[Composé aromatique|aromatique]], [[Composé cyclique|cyclique]] ou [[Composé à chaîne ouverte|à chaîne ouverte]], voire de la présence de groupes fonctionnels autres que le carboxyle et l'amine qui définissent cette classe de composés.

En [[biochimie]], les acides {{nobr|α-aminés}} jouent un rôle crucial dans la structure, le [[métabolisme]] et la [[physiologie]] des [[Cellule (biologie)|cellules]] de tous les [[Organisme (physiologie)|êtres vivants]] connus, en tant que constituants des [[peptide]]s et des [[protéine]]s. Ils constituent à ce titre l'essentiel de la masse du [[corps humain]] après l'[[eau]]. Ils présentent, à de rares exceptions près<ref>La [[proline]] est un acide α-aminé dont l'amine est [[Amine secondaire|secondaire]] et dont la structure générale est par conséquent différente :
[[Fichier:L-proline-skeletal.png|centré|110px]]
</ref>, une structure générique du type {{nobr|{{fchim|H|2|N–HC''R''–COOH}}}}, où ''R'' est la [[chaîne latérale]] identifiant l'acide {{nobr|α-aminé}}. Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées — à quelques exceptions près — que de vingt-deux acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]]. Parmi ceux-ci, dix-neuf acides aminés ne contiennent que quatre [[Élément chimique|éléments chimiques]] : le [[carbone]], l'[[hydrogène]], l'[[oxygène]] et l'[[azote]] ; deux acides aminés contiennent en plus un [[atome]] de [[soufre]], et un acide aminé assez rare contient un atome de [[sélénium]]. Ces acides aminés forment de longs [[biopolymère]]s linéaires, appelés [[polypeptide]]s, dans lesquels les [[monomère]]s sont unis entre eux par des [[Liaison peptidique|liaisons peptidiques]]. Un acide aminé engagé dans une ou deux liaisons peptidiques au sein d'un polypeptide est un [[Résidu (biochimie)|résidu]] d'acide aminé. L'ordre dans lequel ces résidus se succèdent dans les polypeptides est la [[séquence peptidique]] et est déterminé par les [[gène]]s à travers le [[code génétique]], qui établit une relation entre les [[codon]]s de trois [[Base nucléique|bases nucléiques]] et chacun de ces résidus.

Les acides aminés sont quasiment tous des [[molécule]]s [[Chiralité (chimie)|chirales]], dont les représentants naturels sont essentiellement les [[Énantiomérie|énantiomères]] <small>L</small> ; il existe également des acides aminés <small>D</small> dans les [[Paroi bactérienne|parois bactériennes]] et certains [[antibiotique]]s, comme la [[gramicidine]], qui est un [[peptide non ribosomique]]. Outre leur rôle dans les protéines, les acides aminés protéinogènes peuvent également être [[Précurseur (chimie)|précurseurs]] de [[biosynthèse]]s importantes. C'est par exemple le cas de la [[Glycine (acide aminé)|glycine]], précurseur de la [[porphyrine]], laquelle donne l'[[hème]] des [[Érythrocyte|globules rouges]], ainsi que de l'[[acide inosinique]], qui donne les [[Base azotée|bases]] [[Purine|puriques]] des [[Acide nucléique|acides nucléiques]]. En outre, plusieurs acides aminés, protéinogènes ou non, jouent également un rôle central dans la physiologie de l'organisme, indépendamment de leur contribution aux protéines. Ainsi, la [[carnitine]], un [[acide aminé non protéinogène]], intervient dans le transport des [[lipide]]s. Le [[Acide glutamique|glutamate]] (protéinogène) et l'[[Acide γ-aminobutyrique|acide {{nobr|γ-aminobutyrique}}]] (GABA, non protéinogène) sont, dans le [[cerveau]], respectivement le principal [[neurotransmetteur]] excitateur et le principal inhibiteur du [[système nerveux central]]<ref name="10.1177/1073858402238515">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Ognen A. C. Petroff
 | titre       = Book Review: GABA and Glutamate in the Human Brain
 | périodique  = The Neuroscientist
 | volume      = 8
 | numéro      = 6
 | mois        = décembre
 | année       = 2002
 | pages       = 562-573
 | url texte   = http://nro.sagepub.com/content/8/6/562
 | consulté le = 17 juillet 2015
 | doi         = 10.1177/1073858402238515
 | pmid        = 12467378
 | pmc         = 
}}.</ref>. Il existe par ailleurs de très nombreux autres acides {{nobr|α-aminés}} biologiques [[Acide aminé non protéinogène|non protéinogènes]], dont certains dérivent des acides aminés protéinogènes par [[modification post-traductionnelle]] sur les protéines — par exemple la [[citrulline]], qui dérive de l'[[arginine]], et l'[[acide pyroglutamique]], par [[lactamisation]] de l'[[acide glutamique]] — ou n'entrent pas dans la constitution des protéines — par exemple la [[DOPA]] et l'[[ornithine]]. Certains acides {{nobr|α-aminés}} naturels peuvent également être toxiques, comme l'[[acide domoïque]], qui est une [[phycotoxine]].

Neuf des vingt-deux acides aminés protéinogènes sont dits [[Acide aminé essentiel|essentiels]] pour l'[[Homo sapiens|humain]] car ils ne peuvent pas être [[Biosynthèse|produits]] par le métabolisme humain et doivent par conséquent être apportés directement par l'[[Alimentation humaine|alimentation]]. D'autres acides aminés peuvent également être essentiels selon l'âge ou l'état de santé. La liste des acides aminés essentiels diffère selon les [[espèce]]s : les [[Ruminantia|ruminants]], par exemple, obtiennent plusieurs acides aminés, qu'ils ne synthétisent pas eux-mêmes, à partir des produits de [[digestion]] par les [[microorganisme]]s dans leur [[réticulorumen]]. En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont des éléments importants en [[nutrition]] et sont couramment utilisés dans les [[Complément alimentaire|compléments alimentaires]]. Diverses technologies font également appel aux acides aminés, par exemple comme [[engrais]], en [[technologie alimentaire]] dans l'[[industrie agroalimentaire]], en [[pharmacie]], en [[chimie fine]] et en [[synthèse organique]] ([[synthèse asymétrique]] par exemple).

== Propriétés générales ==

=== Stéréoisomérie ===

{{Article détaillé|Stéréoisomérie|Énantiomérie|Chiralité (chimie){{!}}Chiralité}}

[[File:Alanine enantiomers.svg|vignette|Ces deux molécules d'[[alanine]], symétriques par rapport à un plan, ne sont pas identiques car non superposables : ce sont des [[énantiomère]]s.]]
[[Fichier:L-amino acid general.svg|redresse=.67|vignette|[[Projection de Fischer]] d'un acide {{nobr|<small>L</small>-α-aminé}}.]]
[[Fichier:L-Threonin - L-Threonine.svg|redresse=.67|vignette|[[Thréonine|<small>L</small>-Thréonine]].]]

Les acides aminés naturels les plus abondants sont les acides {{nobr|α-aminés}}, dont font partie tous les [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]]. Hormis la [[Glycine (acide aminé)|glycine]], dont la [[chaîne latérale]] se réduit à un simple atome d'[[hydrogène]] et dont le [[Carbone alpha|{{nobr|carbone α}}]] n'est donc pas un [[centre stéréogène]], tous ces acides aminés sont des composés [[Chiralité (chimie)|chiraux]] présentant une [[stéréoisomérie]] D/L. Les acides aminés protéinogènes incorporés dans les [[protéine]]s par les [[ribosome]]s sont tous des [[énantiomère]]s L, mais des acides aminés D peuvent être présents dans des protéines à la suite de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]], notamment dans le [[réticulum endoplasmique]], comme c'est le cas chez certains organismes marins tels que les [[Gastropoda|gastéropodes]] du [[Genre (biologie)|genre]] ''[[Conus (coquillage)|Conus]]''<ref name="10.1021/ja050088m">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Katarzyna Pisarewicz, David Mora, Fred C. Pflueger, Gregg B. Fields et Frank Marí
 | titre       = Polypeptide Chains Containing d-γ-Hydroxyvaline
 | périodique  = Journal of the American Chemical Society
 | volume      = 127
 | numéro      = 17
 | jour        = 4
 | mois        = mai
 | année       = 2005
 | pages       = 6207-6215
 | url texte   = http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja050088m
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1021/ja050088m
 | pmid        = 15853325
 | pmc         = 
}}.</ref>. Des acides aminés D sont également des constituants importants du [[peptidoglycane]] de la [[paroi bactérienne]]<ref name="10.1093/glycob/11.3.25R">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Jean van Heijenoort
 | titre       = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan
 | périodique  = Glycobiology
 | volume      = 11
 | numéro      = 3
 | mois        = mars
 | année       = 2001
 | pages       = 25R-36R
 | url texte   = http://glycob.oxfordjournals.org/content/11/3/25R.full.pdf+html
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1093/glycob/11.3.25R
 | pmid        = 11320055
 | pmc         = 
}}.</ref>, et la [[Sérine|{{nobr|<small>D</small>-sérine}}]] jouerait le rôle de [[neurotransmetteur]] dans le [[cerveau]]<ref name="10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan et Veronika N. Foltyn
 | titre       = D-Amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration
 | périodique  = FEBS Journal
 | volume      = 275
 | numéro      = 14
 | mois        = juillet
 | année       = 2008
 | pages       = 3514-3526
 | url texte   = http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x/abstract
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x
 | pmid        = 18564180
 | pmc         = 
}}.</ref>.

La désignation D/L provient de la position respectivement à droite ou à gauche du groupe {{fchim|–NH|2}} dans la [[projection de Fischer]], le [[carboxyle]] se trouvant en haut dans cette représentation, avec comme ordre de priorité des groupes (selon les [[Chiralité (chimie)#Règles de Cahn, Ingold et Prelog|règles de Cahn, Ingold et Prelog]]) :
# L'atome d'azote de l'amine primaire {{fchim|–NH|2}} ;
# L'atome de carbone du carboxyle –COOH ;
# L'atome de [[Carbone alpha|carbone α]] de la chaîne latérale ''R'' s'il ne porte pas d'atome de [[numéro atomique]] supérieur à celui de l'[[oxygène]], sinon il passe en deuxième position (c'est le cas pour la [[cystéine]] et la [[sélénocystéine]]) ;
# L'atome d'hydrogène.

Les acides aminés L naturels ont le plus souvent une [[configuration absolue]] ''S'' tandis que les acides aminés D ont une configuration ''R'' ; la [[Cystéine|{{nobr|<small>L</small>-cystéine}}]] et la [[Sélénocystéine|{{nobr|<small>L</small>-sélénocystéine}}]], acides {{nobr|α-aminés}} protéinogènes, présentent cependant une configuration absolue ''R'' en raison respectivement de l'atome de [[soufre]] et de [[sélénium]] liés au {{nobr|carbone β}} de leur chaîne latérale : les groupes {{fchim|–CH|2|SH}} et {{fchim|–CH|2|SeH}} prennent la deuxième place devant le groupe –COOH, ce qui inverse la configuration absolue par rapport aux autres acides aminés <small>L</small>.

Ces énantiomères sont [[Polarisation (optique)|optiquement actifs]] : chaque [[isomère]] dévie la lumière plane polarisée et est [[Dextrogyre (chimie)|dextrogyre]] (+) ou [[Lévogyre (chimie)|lévogyre]] (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou [[pouvoir rotatoire]]) et la configuration de l'acide aminé : ainsi, la <small>L</small>-[[alanine]] est lévogyre et se note L(-)-[[alanine]]. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.

Certains de ces acides aminés, comme la [[thréonine]] et l'[[isoleucine]], possèdent un {{2e}} [[carbone asymétrique]]. Dans ce cas, le composé naturel (2''S'', 3''R'') est appelé L, son énantiomère (2''R'', 3''S'') est appelé D, les deux autres [[stéréoisomère]]s (2''S'', 3''S'' et 2''R'', 3''R'') dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés ''allo''.

=== Chaîne latérale ===

{{Article détaillé|Chaîne latérale}}

[[Fichier:Lysine fisher structure and 3d ball.svg|vignette|[[Projection de Fischer]] et vue tridimensionnelle de la [[lysine]].]]

Les [[atome]]s de [[carbone]] des acides aminés qui ont une [[chaîne latérale]] liée au [[Carbone alpha|{{nobr|carbone α}}]], par exemple la [[lysine]] représentée ci-contre, sont désignés successivement par les lettres grecques β, γ, δ, etc. On parle ainsi d'acide {{nobr|α-aminé}}, {{nobr|β-aminé}}, {{nobr|γ-aminé}}, {{nobr|δ-aminé}} selon l'atome de carbone sur lequel se trouve le [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Amine (chimie)|amine]].

On a l'habitude de classer les acides aminés en quatre groupes en fonction des propriétés de leur chaîne latérale :
* [[acide]] ;
* [[Base (chimie)|basique]] ;
* [[Polarité (chimie)|polaire]] ([[hydrophile]]) ;
* [[Polarité (chimie)|apolaire]] ([[hydrophobe]]).

On parle d'[[Acide aminé ramifié|acides aminés ramifiés]] en référence aux acides aminés dont la chaîne latérale est [[aliphatique]] et n'est pas linéaire. Il s'agit de la [[leucine]], de l'[[isoleucine]] et de la [[valine]].

La [[proline]] est le seul acide aminé protéinogène ayant une [[amine secondaire]]. Elle a longtemps été qualifiée d'acide iminé pour cette raison, bien que cette qualification soit désormais obsolète dans la mesure où, en chimie, la fonction [[imine]] est distincte d'une amine secondaire.

=== Forme zwitterionique ===

{{Article détaillé|Zwitterion}}

[[Fichier:Amino acid zwitterions.svg|vignette|Les [[Groupe fonctionnel|groupes]] [[Amine (chimie)|amine]] et [[carboxyle]] des acides aminés sont [[ion]]isés à [[Potentiel hydrogène|pH]] neutre, formant un [[zwitterion]] (ici à droite).]]

[[Fichier:L-Prolin phys.svg|vignette|Forme [[zwitterion]]ique de la [[proline]].]]

Le [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[carboxyle]] –COOH est un [[acide faible]], ce qui signifie qu'il tend à libérer un [[proton]] pour donner un [[carboxylate]] –COO<sup>−</sup> chargé négativement. La forme carboxylate est prédominante à [[Potentiel hydrogène|pH]] supérieur au [[Constante d'acidité|p''K''<sub>a</sub>]] de l'[[acide carboxylique]], c'est-à-dire environ 2,2 pour les [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]]. De façon symétrique, le groupe [[Amine (chimie)|amine]] {{fchim|–NH|2}} est une [[base faible]], ce qui signifie qu'il tend à recevoir un proton pour donner un [[ammonium]] {{fchim|–NH|3|<sup>+</sup>}}. La forme ammonium prédomine à pH inférieur au p''K''<sub>a</sub> de l'amine, c'est-à-dire environ 9,4 pour les acides aminés protéinogènes.

Dans la mesure où, par définition, les acides aminés ont à la fois un groupe carboxyle et un groupe amine, ce sont des molécules [[Ampholyte|amphotères]] :
* à pH < 2,2 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxyle –COOH neutre et un groupe ammonium {{fchim|–NH|3|<sup>+</sup>}} chargé positivement, l'ensemble ayant une charge électrique globale +1 ;
* à 2,2 < pH < 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO<sup>−</sup> chargé négativement et un groupe ammonium {{fchim|–NH|3|<sup>+</sup>}} chargé positivement, l'ensemble étant globalement neutre ;
* à pH > 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO<sup>−</sup> chargé négativement et un groupe amine {{fchim|–NH|2}} neutre, l'ensemble ayant une charge électrique globale –1.

La présence de deux groupes fonctionnels portant des charges électriques opposées +1 et –1 sur des atomes non adjacents définit un [[zwitterion]]. La forme non ionisée des acides aminés est une [[espèce chimique]] extrêmement minoritaire en [[solution aqueuse]] — moins de {{unité|0.1|[[Partie par million|ppm]]}} — puisque généralement au moins l'un des deux groupes est ionisé. Les acides aminés sont également présents sous forme de zwitterions en [[phase solide]] et ils [[Cristallisation|cristallisent]] en présentant des propriétés semblables aux [[Cristal|cristaux]] de [[Sel (chimie)|sel]], contrairement à la plupart des acides et amines organiques.

=== Point isoélectrique ===

{{Article détaillé|Point isoélectrique}}

[[Fichier:Amino Acid Titration Curves By Side Chain.png|redresse=1.5|vignette|{{en}} Courbes de titrage des [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] groupées par type de [[Chaîne latérale|chaînes latérales]].]]

Les différents types de courbes de [[titrage]] correspondant aux groupes d'acides aminés sont représentés ci-contre. La forme zwitterionique prédomine aux [[Potentiel hydrogène|pH]] compris entre les deux [[Constante d'acidité|p''K''<sub>a</sub>]] mais coexiste cependant avec de petites quantités de formes porteuses d'une charge électrique nette positive et de formes portant une charge nette négative. Au milieu exact entre les deux valeurs de p''K''<sub>a</sub>, les quantités de formes chargées positivement et de formes chargées négativement se compensent exactement, de sorte que la charge électrique résultant de toutes les espèces en solution est exactement nulle. C'est le [[point isoélectrique]], défini par {{nobr|p''I'' {{=}} ½ (p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)}}, auquel les acides aminés ont une mobilité nulle par [[électrophorèse]].

La [[solubilité]] des zwitterions est la plus faible à leur point isoélectrique et certains acides aminés, notamment ceux qui ont une chaîne latérale [[Polarité (chimie)|non polaire]], peuvent être isolés d'une [[solution aqueuse]] par [[Précipité|précipitation]] en ajustant le pH de la solution à la valeur de leur point isoélectrique.

Chaque acide aminé ayant des valeurs de p''K''<sub>a</sub> légèrement différentes les unes des autres, leurs points isoélectriques diffèrent également légèrement les uns des autres. Les acides aminés qui ont une [[chaîne latérale]] électriquement chargée font en plus intervenir le p''K''<sub>a</sub> de cette chaîne, noté p''K''<sub>R</sub>. Ainsi, l'[[Acide aspartique|aspartate]], le [[Acide glutamique|glutamate]] mais aussi la [[cystéine]] ont une chaîne latérale chargée négativement — celle de la cystéine reste cependant faiblement chargée à pH neutre — de sorte que leur point isoélectrique vaut {{nobr|p''I'' {{=}} ½ (p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>R</sub>)}}. Symétriquement, l'[[histidine]], la [[lysine]] et l'[[arginine]] ont une chaîne latérale chargée positivement, de sorte que leur point isoélectrique s'exprime par {{nobr|p''I'' {{=}} ½ (p''K''<sub>R</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)}}.

=== Solubilité ===

[[Fichier:Acides aminés propriétés diagramme Venn.svg|redresse=1.15|vignette|Diagramme de Venn des propriétés des [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]].]]

La plupart des acides aminés subissent facilement la [[solvatation]] par les [[Solvant polaire|solvants polaires]] tels que l'eau ou l'[[Éthanol|alcool éthylique]] (particulièrement la [[proline]] et l'[[hydroxyproline]]) dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides {{nobr|α-aminés}} sont solubles, mais à un degré moindre, dans les [[Solvant apolaire|solvants apolaires]]. Cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la [[chaîne latérale]] : la solubilité diminue avec le nombre d'[[atome]]s de [[carbone]] du radical, mais augmente si ce radical est porteur de [[Groupe fonctionnel|fonctions]] [[Polarité (chimie)|polaires]] ([[Amine primaire|{{fchim|NH|2}}]], [[Carboxyle|COOH]]) ou [[hydrophile]]s ([[Hydroxyle|OH]]). La [[tyrosine]], en raison de son noyau [[Composé aromatique|aromatique]], est ainsi peu soluble dans l'eau, à raison de {{unité|0.38|g||L|-1}} à {{unité|20|°C}}, tandis que la [[valine]], [[aliphatique]] mais plus petite, l'est davantage, à raison de {{unité|24|g||L|-1}} ; l'[[arginine]], très basique et donc très polaire, est soluble à raison de {{unité|150|g||L|-1}}, tandis que la [[cystéine]], avec une chaîne latérale courte terminée par une fonction [[thiol]], est très soluble, à raison de {{unité|280|g||L|-1}}, et la [[sérine]], [[Analogue structurel|analogue]] de la cystéine avec un [[hydroxyle]] à la place du [[sulfhydryle]], est particulièrement soluble, à raison de {{unité|360|g||L|-1}}.

=== Absorption de la lumière ===

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques absorbent les [[Rayonnement électromagnétique|rayonnements]] [[ultraviolet]]s entre {{unité/2|260|et=280|nm}}. Au-dessus de {{unité/2|260|nm}}, la plus grande partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en [[tryptophane]] et parfois en [[tyrosine]] et en [[phénylalanine]]. Ces acides aminés ont une telle absorption à cause de leur nature [[Composé aromatique|aromatique]] due à la présence d'un [[Composé cyclique|cycle]] [[Benzène|benzénique]].

== Occurrence naturelle et rôle biochimique ==

=== Acides aminés protéinogènes ===

{{Article détaillé|acide aminé protéinogène}}

Les [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] sont les unités de base de construction des [[protéine]]s. Ils [[Polymérisation|polymérisent]] en formant des [[polypeptide]]s linéaires dans lesquels les [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'acides aminés sont unis par des [[Liaison peptidique|liaisons peptidiques]]. La [[biosynthèse des protéines]] se déroule sur les [[ribosome]]s<ref name="10.1016/j.tibs.2006.11.007">
{{article
|langue          = en
|nom1            = M. V. Rodnina, M. Beringer et W. Wintermeyer
|titre           = How ribosomes make peptide bonds
|périodique      = Trends in Biochemical Sciences
|lien périodique = Trends in Biochemical Sciences
|volume          = 32
|numéro          = 1
|mois            = janvier
|année           = 2007
|pages           = 20-26
|issn            = 0968-0004
|pmid            = 17157507
|doi             = 10.1016/j.tibs.2006.11.007
}}.</ref>, qui réalisent la [[Traduction génétique|traduction]] de l'[[Acide ribonucléique messager|ARN messager]] en protéines. L'ordre dans lequel les acides aminés sont liés à la chaîne polypeptidique est spécifié par la succession des [[codon]]s portés par la [[Séquence (acide nucléique)|séquence]] de l'ARN messager, lequel est une copie de l'[[Acide désoxyribonucléique|ADN]] du [[Noyau (biologie)|noyau]] cellulaire ; ces codons, qui sont des triplets de [[nucléotide]]s, sont traduits en acides aminés par des [[Acide ribonucléique de transfert|ARN de transfert]] selon le [[code génétique]]. Celui-ci spécifie directement {{unité|20|acides}} aminés, auxquels s'ajoutent deux autres acides aminés à travers un mécanisme plus complexe faisant intervenir, pour la [[sélénocystéine]], un [[élément SECIS]] qui recode le [[codon-stop]] UGA<ref name="10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Donna M. Driscoll et Paul R. Copeland
 | titre       = Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis
 | périodique  = Annual Review of Nutrition
 | volume      = 23
 | année       = 2003
 | pages       = 17-40
 | url texte   = http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318
 | pmid        = 12524431
 | pmc         = 
}}.</ref> et, pour la [[pyrrolysine]], un [[élément PYLIS]]<ref name="10.1016/j.biochi.2005.03.006">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Anne Théobald-Dietrich, Richard Giegé et Joëlle Rudinger-Thirion
 | titre       = Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins
 | périodique  = Biochimie
 | volume      = 87
 | numéro      = 9-10
 | mois        = septembre-octobre
 | année       = 2005
 | pages       = 813-817
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908405000787
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/j.biochi.2005.03.006
 | pmid        = 16164991
 | pmc         = 
}}.</ref> qui recode le codon-stop UAG<ref name="10.1016/j.mib.2005.10.009">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Joseph A. Krzycki
 | titre       = The direct genetic encoding of pyrrolysine
 | périodique  = Current Opinion in Microbiology
 | volume      = 8
 | numéro      = 6
 | mois        = décembre
 | année       = 2005
 | pages       = 706-712
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1369527405001657
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/j.mib.2005.10.009
 | pmid        = 16256420
 | pmc         = 
}}.</ref>. La planche ci-dessous présente la [[Représentation de Cram|structure chimique]] des [[Acide aminé protéinogène|{{unité|22|acides}} aminés protéinogènes]] :

{{Acides aminés}}

La page '''[[Acide aminé protéinogène]]''' donne davantage d'informations sur ces composés.

=== Acides aminés non protéinogènes ===

{{Article détaillé|acide aminé non protéinogène}}

[[Fichier:Beta alanine comparison.svg|vignette|Structures de la [[Alanine|{{nobr|<small>L</small>-α-alanine}}]], un [[acide aminé protéinogène]], et de la [[Bêta-Alanine|{{nobr|β-alanine}}]], [[Acide aminé non protéinogène|non protéinogène]].]]

Outre les [[Acide aminé protéinogène|{{nobr|22 acides}} aminés protéinogènes]], il existe un grand nombre d'acides aminés dits [[Acide aminé non protéinogène|non protéinogènes]]. Certains ne se rencontrent pas dans les [[protéine]]s, comme la [[carnitine]] ou l'[[Acide gamma-aminobutyrique|acide {{nobr|γ-aminobutyrique}}]], d'autres peuvent être présents dans les protéines à la suite de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]], comme le [[Acide carboxyglutamique|{{nobr|γ-carboxyglutamate}}]] et l'[[hydroxyproline]], ou par substitution à la place d'un acide aminé analogue, comme la [[sélénométhionine]]. Les modifications post-traductionnelles sont souvent essentielles pour assurer la fonctionnalité ou la régulation de la protéine. Ainsi, la [[carboxylation]] du [[Acide glutamique|glutamate]] permet d'accroître la fixation des [[cation]]s de [[calcium]]<ref name="PMID 2183788">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = C. Vemeer
 | titre       = Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase
 | périodique  = Biochemical Journal
 | volume      = 266
 | numéro      = 3
 | jour        = 15
 | mois        = mars
 | année       = 1990
 | pages       = 625-636
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | pmid        = 2183788
 | pmc         = 1131186
}}.</ref>, et l'[[hydroxylation]] de la [[proline]] est essentielle à la cohésion des [[Tissu conjonctif|tissus conjonctifs]]<ref name="10.1080/15216540500090710">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Arnab Bhattacharjee et Manju Bansal
 | titre       = Collagen Structure: The Madras Triple Helix and the Current Scenario
 | périodique  = IUBMB Life
 | volume      = 57
 | numéro      = 3
 | mois        = mars
 | année       = 2005
 | pages       = 161-172
 | url texte   = http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1080/15216540500090710/abstract
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1080/15216540500090710
 | pmid        = 16036578
 | pmc         = 
}}.</ref>. Un autre exemple est la formation d'[[hypusine]] dans le {{Lien|trad=Eukaryotic initiation factor|lang=en|fr=facteur d'initiation eucaryote}} {{Lien|trad=EIF5A|lang=en|fr=EIF5A|texte={{Abréviation|EIF5A|Eukaryotic translation Initiation Factor 5A-1}}}} à la suite de la modification d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] de [[lysine]]<ref name="10.1093/jb/mvj034">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Myung Hee Park
 | titre       = The Post-Translational Synthesis of a Polyamine-Derived Amino Acid, Hypusine, in the Eukaryotic Translation Initiation Factor 5A (eIF5A)
 | périodique  = Journal of Biochemistry
 | volume      = 139
 | numéro      = 2
 | mois        = février
 | année       = 2006
 | pages       = 161-169
 | url texte   = http://jb.oxfordjournals.org/content/139/2/161
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1093/jb/mvj034
 | pmid        = 16452303
 | pmc         = 2494880
}}.</ref>. De telles modifications déterminent également la localisation des protéines dans la [[Cellule (biologie)|cellule]], dans la mesure où l'addition de groupes [[hydrophobe]]s est susceptible de permettre à la protéine de se lier à une [[Membrane biologique|membrane]] [[Phospholipide|phospholipidique]]<ref name="10.1016/0955-0674(93)90081-Z">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = John Blenis et Marilyn D. Resh
 | titre       = Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation
 | périodique  = Current Opinion in Cell Biology
 | volume      = 5
 | numéro      = 6
 | mois        = décembre
 | année       = 1993
 | pages       = 984-989
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/095506749390081Z
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/0955-0674(93)90081-Z
 | pmid        = 8129952
 | pmc         = 
}}.</ref>.

La plupart des acides aminés non protéinogènes ne sont jamais naturellement présents dans les protéines. Ce sont par exemple la [[lanthionine]], le [[Acide 2-aminoisobutyrique|{{nobr|2-aminoisobutyrate}}]], la [[déshydroalanine]] ou encore l'[[Acide gamma-aminobutyrique|{{nobr|acide γ-aminobutyrique}}]]. Ce sont souvent des intermédiaires sur la [[voie métabolique]] de [[biosynthèse]] des acides aminés, comme l'[[ornithine]] et la [[citrulline]], qui font partie du [[cycle de l'urée]] comme intermédiaires de [[Catabolisme|dégradation]] des acides aminés<ref name="10.1007/s00726-005-0235-4">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = E. Curis, I. Nicolis, C. Moinard, S. Osowska, N. Zerrouk, S. Bénazeth et L. Cynober
 | titre       = Almost all about citrulline in mammals
 | périodique  = Amino Acids
 | volume      = 29
 | numéro      = 3
 | mois        = novembre
 | année       = 2005
 | pages       = 177-205
 | url texte   = https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00726-005-0235-4
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | doi         = 10.1007/s00726-005-0235-4
 | pmid        = 16082501
 | pmc         = 
}}.</ref>. Si les acides {{nobr|α-aminés}} sont de très loin les principaux acides aminés biologiques en tant que constituants des protéines, la [[bêta-Alanine|{{nobr|β-alanine}}]] offre un exemple d'acide {{nobr|β-aminé}} biologiquement important, étant utilisée par les [[plante]]s et certains [[microorganisme]]s pour la synthèse de l'acide pantothénique ([[Vitamine B5|{{nobr|vitamine B<sub>5</sub>}}]]), un constituant de la {{nobr|[[coenzyme A]]}}<ref name="PMID 16042590">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = K. M. Coxon, E. Chakauya, H. H. Ottenhof, H. M. Whitney, T. L. Blundell, C. Abell et A. G. Smith
 | titre       = Pantothenate biosynthesis in higher plants
 | périodique  = Biochemical Society Transactions
 | volume      = 33
 | numéro      = Pt 4
 | mois        = août
 | année       = 2005
 | pages       = 743-746
 | consulté le = 18 juillet 2015
 | pmid        = 16042590
 | pmc         = 
}}.</ref>, laquelle est un [[groupe prosthétique]] très important dans le [[métabolisme]].

=== Acides aminés non standard ===

[[Fichier:L-Selenocysteine.svg|redresse=.67|vignette|[[Sélénocystéine|<small>L</small>-Sélénocystéine]], non standard [[Acide aminé protéinogène|protéinogène]].]]

Les [[Acide aminé protéinogène|vingt acides aminés protéinogènes]] encodés directement par le [[code génétique]] sont dits standard ; tous les autres acides aminés sont dits non standard. Deux acides aminés non standard, la [[pyrrolysine]] et la [[sélénocystéine]], sont cependant des [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] : ils sont en effet encodés de façon indirecte par l'intermédiaire de [[Séquence (acide nucléique)|séquences]] d'insertion qui recodent des [[Codon-stop|codons-stop]] en codons de pyrrolysine ou de sélénocystéine. Ainsi, un [[Élément PYLIS|élément {{Abréviation|PYLIS|Pyrrolysine Insertion Sequence}}]] en aval d'un [[codon]] UAG recode ce dernier en pyrrolysine, tandis qu'un [[Élément SECIS|élément {{Abréviation|SECIS|Selenocysteine Insertion Sequence}}]] avec un codon UGA recode ce dernier en sélénocystéine. En 2003, vingt-cinq [[sélénoprotéine]]s humaines étaient dénombrées<ref name="10.1126/science.1083516">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Gregory V. Kryukov, Sergi Castellano, Sergey V. Novoselov, Alexey V. Lobanov, Omid Zehtab, Roderic Guigó et Vadim N. Gladyshev
 | titre       = Characterization of Mammalian Selenoproteomes
 | périodique  = [[Science (journal)|Science]]
 | volume      = 300
 | numéro      = 5624
 | date        = 30 mai 2003
 | pages       = 1439-1443
 | url texte   = http://www.sciencemag.org/content/300/5624/1439
 | pmid        = 12775843
 | pmc         = 
}}.</ref>, c'est-à-dire de protéines contenant au moins un [[Résidu (biochimie)|résidu]] de sélénocystéine.

Les autres acides aminés non standard sont non protéinogènes.

=== Acides aminés aromatiques ===

[[Fichier:L-Histidin - L-Histidine.svg|redresse=.67|vignette|[[Histidine|<small>L</small>-Histidine]].]]

[[Fichier:L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg|redresse=.67|vignette|[[Tryptophane|<small>L</small>-Tryptophane]].]]

Les acides aminés qui possèdent un [[Composé cyclique|cycle]] [[Composé aromatique|aromatique]] présentent un certain nombre de propriétés particulières. On compte quatre [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] aromatiques : l'[[histidine]], la [[phénylalanine]], le [[tryptophane]] et la [[tyrosine]].
* L'histidine présente un [[Composé cyclique|cycle]] [[imidazole]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]] et diffère sensiblement des trois autres : elle dérive [[Métabolisme|métaboliquement]] d'un cycle [[pyrimidine]] de l'[[Adénosine triphosphate|ATP]] et d'une molécule de [[ribose]], et elle présente une faible [[fluorescence]] à {{unité/2|280|nm}}.
* Les trois autres acides aminés ont en commun de posséder un cycle [[Benzène|benzénique]]. Ils dérivent métaboliquement du [[Acide chorismique|chorismate]] et sont [[Nitration|nitrés]] par la [[réaction xanthoprotéique]], utilisée précisément pour révéler les groupes benzéniques. Ils sont bien plus fluorescents que l'histidine, absorbant les [[Rayonnement électromagnétique|rayonnements]] [[ultraviolet]]s jusqu'à {{unité/2|257|nm}}, {{unité/2|275|nm}} et {{unité/2|280|nm}} pour la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane respectivement. Le tryptophane réémet entre {{unité/2|308|et=350|nm}} selon la [[Polarité (chimie)|polarité]] de son environnement ([[fluorescence]] [[Solvatochromisme|solvatochrome]]). Cette fluorescence, qui recouvre celle des autres acides aminés, peut néanmoins être facilement [[Désactivateur|désactivée]] par la proximité de [[Groupe fonctionnel|groupes]] [[Protonation|protonés]], par exemple des [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'[[Acide aspartique|aspartate]] ou de [[Acide glutamique|glutamate]] voisins dans une [[protéine]].

Il existe par ailleurs un grand nombre d'[[Acide aminé non protéinogène|acides aminés non protéinogènes]] aromatiques, par exemple la [[thyroxine]], la [[DOPA]] ou encore le [[5-Hydroxytryptophane|{{nobr|5-HTP}}]].

=== Acides aminés ramifiés ===

[[Fichier:L-Valin - L-Valine.svg|redresse=.67|vignette|[[Valine|<small>L</small>-Valine]].]]

{{Article détaillé|acide aminé ramifié}}

Il existe trois [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] ramifiés : l'[[isoleucine]], la [[leucine]] et la [[valine]]. Ce sont tous les trois des [[Acide aminé essentiel|acides aminés essentiels]] pour l'humain. Ils représentent 35 % des acides aminés essentiels des protéines musculaires et 40 % des acides aminés essentiels pour les mammifères<ref name="PMID 15173434">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Yoshiharu Shimomura, Taro Murakami, Naoya Nakai, Masaru Nagasaki et Robert A. Harris
 | titre       = Exercise Promotes BCAA Catabolism: Effects of BCAA Supplementation on Skeletal Muscle during Exercise
 | périodique  = [[Journal of Nutrition]]
 | volume      = 134
 | numéro      = 6 Suppl
 | date        = juin 2004
 | pages       = 1583S-1587S
 | url texte   = http://jn.nutrition.org/content/134/6/1583S.full.pdf+html
 | consulté le = 27 juillet 2015
 | pmid        = 15173434
 | pmc         = 
}}.</ref>.

Il existe par ailleurs de nombreux [[Acide aminé non protéinogène|acides aminés non protéinogènes]] ramifiés, par exemple la [[norvaline]] et l'[[acide 2-aminoisobutyrique]].

=== Dans l'alimentation humaine ===

{{Article détaillé|acide aminé glucoformateur|acide aminé cétoformateur|acide aminé essentiel}}

<div style="border:1px solid gray; max-width:15em;float:right;margin:0 0 1em 1em;padding:0.5em">
[[Acides aminés essentiels]] chez l'humain :
* [[histidine]] ;
* [[isoleucine]] ;
* [[leucine]] ;
* [[lysine]] ;
* [[méthionine]] ;
* [[phénylalanine]] ;
* [[thréonine]] ;
* [[tryptophane]] ;
* [[valine]].
</div>

La digestion des protéines au niveau intestinal a pour effet de cliver, en les hydrolysant, les liaisons peptidiques qui unissent les résidus d'acides aminés dans les [[Polypeptide|chaînes polypeptidiques]]. Cela se produit dans l'[[estomac]] et le [[duodénum]] sous l'effet d'[[Enzyme digestive|enzymes digestives]], notamment des [[peptidase]]s, dont la [[pepsine]] du [[suc gastrique]] et la [[trypsine]] et la [[chymotrypsine]] du [[pancréas]] sont les principales. Les acides aminés libérés par la digestion des protéines peuvent traverser la paroi intestinale et atteindre la circulation sanguine. D'autres protéines sont dégradées à l'intérieur même des cellules, libérant également les acides aminés qui les constituent.

Les acides aminés eux-mêmes sont dégradés au sein des cellules pour produire de l'énergie métabolique et divers [[métabolite]]s susceptibles d'être utilisés à leur tour dans le [[foie]] pour biosynthétiser d'autres [[biomolécule]]s, telles que des [[glucide]]s pour les [[Acide aminé glucoformateur|acides aminés glucoformateurs]] et des [[lipide]]s pour les acides aminés lipoformateurs ; les [[Acide aminé cétoformateur|acides aminés cétoformateurs]], quant à eux, tendent à produire des [[corps cétoniques]] par [[cétogenèse]]<ref name="10.1146/annurev.bi.32.070163.002035">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = W. Sakami et H. Harrington
 | titre       = Amino Acid Metabolism
 | périodique  = Annual Review of Biochemistry
 | volume      = 32
 | mois        = juillet
 | année       = 1963
 | pages       = 355-398
 | url texte   = http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.32.070163.002035
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035
 | pmid        = 14144484
 | pmc         = 
}}.</ref>. La production de [[glucose]] à partir de métabolites cellulaires est la [[néoglucogenèse]]<ref name="PMID 11533293">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Vernon R. Young et Alfred M. Ajami
 | titre       = Glutamine: The Emperor or His Clothes
 | périodique  = [[Journal of Nutrition]]
 | volume      = 131
 | numéro      = 9 Suppl.
 | mois        = septembre
 | année       = 2001
 | pages       = 2449S-2459S
 | url texte   = http://jn.nutrition.org/content/131/9/2449S.long
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | pmid        = 11533293
 | pmc         = 
}}.</ref>, celle d'[[Acide gras|acides gras]] est la [[lipogenèse]]. L'élimination du groupe [[Amine (chimie)|amine]] {{fchim|–NH|2}} par une [[transaminase]] libère de l'[[ammoniac]] {{fchim|NH|3}}, qui est détoxiqué en [[urée]] par le foie, tandis que la [[cétone]] résultante est oxydée à travers le [[cycle de Krebs]]<ref name="PMID 10736367">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = John T. Brosnan
 | titre       = Glutamate, at the Interface between Amino Acid and Carbohydrate Metabolism
 | périodique  = [[Journal of Nutrition]]
 | volume      = 130
 | numéro      = 4S Supplement
 | date = avril 2000
 | pages       = 988S-990S
 | url texte   = http://jn.nutrition.org/content/130/4/988.long
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | pmid        = 10736367
 | pmc         = 
}}.</ref> puis à travers la [[chaîne respiratoire]] jusqu'à formation de [[dioxyde de carbone]] {{fchim|CO|2}}.

Les acides aminés qui ne peuvent être synthétisés par l'organisme et doivent être apportés par l'alimentation sont dits « [[Acide aminé essentiel|essentiels]] ». Chez l'humain, ils sont au nombre de neuf (voir encadré). Les douze autres sont produits ''[[in vivo]]'' par le [[métabolisme]] des cellules, l'un d'entre eux, contenant un atome de sélénium, étant finalisé alors qu'il est déjà sur son [[Acide ribonucléique de transfert|ARN de transfert]]. Certains régimes alimentaires ne permettent pas de synthétiser en quantité suffisante tous les acides aminés non essentiels, et certains d'entre eux doivent alors également être apportés par l'alimentation<ref name="PMID 15173430">
{{article
|langue          = en
|nom1            = P. Fürst et P. Stehle
|titre           = What Are the Essential Elements Needed for the Determination of Amino Acid Requirements in Humans?
|périodique      = [[Journal of Nutrition]]
|volume          = 134
|numéro          = 6
|jour            = 1
|mois            = juin
|année           = 2004
|pages           = 1558S-1565S
|issn            = 0022-3166
|url texte       = http://jn.nutrition.org/content/134/6/1558S.full.pdf
|pmid            = 15173430
| consulté le    = 22 mai 2011
}}.</ref> : l'[[arginine]]<ref>L'[[arginine]] est souvent présentée comme essentielle, ce qui n'est pas tout à fait exact : elle dérive métaboliquement de la [[citrulline]], dont le métabolisme est lié à celui de la [[proline]] et de la [[glutamine]], deux acides aminés non essentiels ; en revanche, sa [[biosynthèse]] chez l'humain peut ne pas couvrir les besoins de l'organisme, et un apport alimentaire complémentaire est alors nécessaire.</ref>, la [[cystéine]], le [[Acide glutamique|glutamate]] et la [[tyrosine]].

=== Métabolisme et fonctions non protéinogènes ===

[[Fichier:L-S-Canavanine.svg|vignette|La [[Canavanine|{{nobr|<small>L</small>-canavanine}}]] est un [[analogue structurel]] de l'[[arginine]] utilisé par de nombreux [[légume]]s pour se protéger des [[herbivore]]s. Elle présente une certaine [[toxicité]] pour l'[[Homo sapiens|humain]], qui est neutralisée à la [[cuisson]].]]

[[Fichier:L-Mimosine.png|vignette|La [[Mimosine|{{nobr|<small>L</small>-mimosine}}]] est un [[analogue structurel]] de la [[tyrosine]] présent chez certains [[légume]]s pour se protéger des [[herbivore]]s en les [[Intoxication|intoxiquant]].]]

Outre leur rôle de constituants des [[protéine]]s, les [[Acide aminé protéinogène|acides aminés protéinogènes]] peuvent être des [[métabolite]]s [[Précurseur (chimie)|précurseurs]] de composés [[Biochimie|biochimiques]] variés. Par exemple :
* le [[Acide glutamique|glutamate]] est un précurseur du [[Acide gamma-aminobutyrique|{{nobr|γ-aminobutyrate}}]], un [[neurotransmetteur]]<ref name="10.1177/1073858402238515"/>{{,}}<ref name="10.1016/S0079-6123(06)60002-2">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Arne Schousboe et Helle S. Waagepetersen
 | titre       = GABA: Homeostatic and pharmacological aspects
 | périodique  = Progress in Brain Research
 | volume      = 160
 | année       = 2007
 | pages       = 9-19
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0079612306600022
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/S0079-6123(06)60002-2
 | pmid        = 17499106
 | pmc         = 
}}.</ref> ;
* le [[tryptophane]] est un précurseur de la [[sérotonine]]<ref name="10.1371/journal.pone.0003301">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Katerina V. Savelieva, Shulei Zhao, Vladimir M. Pogorelov, Indrani Rajan, Qi Yang, Emily Cullinan et Thomas H. Lanthorn
 | titre       = Genetic Disruption of Both Tryptophan Hydroxylase Genes Dramatically Reduces Serotonin and Affects Behavior in Models Sensitive to Antidepressants
 | périodique  = PLoS One
 | volume      = 3
 | numéro      = 10
 | jour        = 15
 | mois        = octobre
 | année       = 2008
 | pages       = e3301
 | url texte   = http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0003301
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1371/journal.pone.0003301
 | pmid        = 18923670
 | pmc         = 2565062
}}.</ref>, un autre neurotransmetteur ;
* la [[phénylalanine]] est un précurseur de divers [[phénylpropanoïde]]s, qui jouent un rôle biochimique important chez les [[plante]]s ; elle est également un précurseur direct de la [[tyrosine]], elle-même précurseur des [[catécholamine]]s telles que la [[dopamine]], l'[[adrénaline]] et la [[noradrénaline]] ;
* la [[Glycine (acide aminé)|glycine]] est un précurseur de l'[[hème]], et plus généralement des [[porphyrine]]s<ref name="PMID 20276176">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = David Shemin et D. Rittenberg
 | titre       = The biological utilization of glycine for the synthesis of the protoporphyrin of hemoglobin
 | périodique  = Journal of Biological Chemistry
 | volume      = 166
 | numéro      = 2
 | mois        = décembre
 | année       = 1946
 | pages       = 621-625
 | url texte   = http://www.jbc.org/content/166/2/621.short
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | pmid        = 20276176
 | pmc         = 
}}.</ref> ;
* l'[[arginine]] est un précurseur du [[monoxyde d'azote]]<ref name="10.1074/jbc.M806122200">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Jesús Tejero, Ashis Biswas, Zhi-Qiang Wang, Richard C. Page, Mohammad Mahfuzul Haque, Craig Hemann, Jay L. Zweier, Saurav Misra et Dennis J. Stuehr
 | titre       = Stabilization and Characterization of a Heme-Oxy Reaction Intermediate in Inducible Nitric-oxide Synthase
 | périodique  = Journal of Biological Chemistry
 | volume      = 283
 | numéro      = 48
 | jour        = 28
 | mois        = novembre
 | année       = 2008
 | pages       = 33498-33507
 | url texte   = http://www.jbc.org/content/283/48/33498
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1074/jbc.M806122200
 | pmid        = 18815130
 | pmc         = 2586280
}}.</ref>, un neurotransmetteur ;
* la [[méthionine]] donne la [[S-Adénosylméthionine|{{nobr|''S''-adénosylméthionine}}]] qui, avec l'[[ornithine]] ([[Acide aminé non protéinogène|non protéinogène]]), est un précurseur de [[polyamine]]s<ref name="10.1074/jbc.M602756200">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Carlos Rodríguez-Caso, Raúl Montañez, Marta Cascante, Francisca Sánchez-Jiménez et Miguel A. Medina
 | titre       = Mathematical Modeling of Polyamine Metabolism in Mammals
 | périodique  = Journal of Biological Chemistry
 | volume      = 281
 | numéro      = 31
 | jour        = 4
 | mois        = août
 | année       = 2006
 | pages       = 21799-21812
 | url texte   = http://www.jbc.org/content/281/31/21799
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1074/jbc.M602756200
 | pmid        = 16709566
 | pmc         = 
}}.</ref> ;
* l'[[Acide aspartique|aspartate]], la [[Glycine (acide aminé)|glycine]] et la [[glutamine]] sont des précurseurs des [[nucléotide]]s.

Certains acides aminés non standard peuvent être utilisés par les [[plante]]s contre les [[herbivore]]s<ref name="10.1021/jf60163a003">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = John W. Hylin
 | titre       = Toxic peptides and amino acids in foods and feeds
 | périodique  = Journal of Agricultural and Food Chemistry
 | volume      = 17
 | numéro      = 3
 | mois        = mai
 | année       = 1969
 | pages       = 492-496
 | url texte   = http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jf60163a003
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1021/jf60163a003
 | pmc         = 
}}.</ref>. Ainsi la [[canavanine]] est un [[analogue structurel]] de l'[[arginine]] présent chez de nombreux [[légume]]s<ref name="10.1016/S0031-9422(00)86033-1">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = B. L. Turner et J. B. Harborne
 | titre       = Distribution of canavanine in the plant kingdom
 | périodique  = Phytochemistry
 | volume      = 6
 | numéro      = 6
 | année       = 1967
 | pages       = 863-866
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0031942200860331
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/S0031-9422(00)86033-1
 | pmc         = 
}}.</ref>, et notamment chez ''[[Canavalia gladiata]]'' ou haricot sabre<ref name="10.1016/j.fct.2006.10.030">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = S. Ekanayake, K. Skog et N.-G. Asp
 | titre       = Canavanine content in sword beans (''Canavalia gladiata''): Analysis and effect of processing
 | périodique  = Food and Chemical Toxicology
 | volume      = 45
 | numéro      = 5
 | mois        = mai
 | année       = 2007
 | pages       = 797-803
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0278691506003164
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1016/j.fct.2006.10.030
 | pmid        = 17187914
 | pmc         = 
}}.</ref>. Cet acide aminé protège la plante de prédateurs tels que les [[insecte]]s et peut rendre malade le consommateur humain s'il absorbe des légumes qui en contiennent sans les cuire<ref name="10.1007/s007260170017">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = G. A. Rosenthal
 | titre       = L-Canavanine: a higher plant insecticidal allelochemical
 | périodique  = Amino Acids
 | volume      = 21
 | numéro      = 3
 | mois        = novembre
 | année       = 2001
 | pages       = 319-330
 | url texte   = https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs007260170017
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | doi         = 10.1007/s007260170017
 | pmid        = 11764412
 | pmc         = 
}}.</ref>. La [[mimosine]] est un autre acide aminé présent chez d'autres légumes, notamment ''[[Leucaena leucocephala]]''<ref name="PMID 7665380">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = A. C. Hammond
 | titre       = Leucaena toxicosis and its control in ruminants
 | périodique  = Journal of Animal Science
 | volume      = 73
 | numéro      = 5
 | mois        = mai
 | année       = 1995
 | pages       = 1487-1492
 | url texte   = https://dl.sciencesocieties.org/publications/jas/abstracts/73/5/1487
 | consulté le = 31 juillet 2015
 | pmid        = 7665380
 | pmc         = 
}}.</ref>. Cette molécule est analogue à la [[tyrosine]] et peut empoisonner les [[Animal|animaux]] qui broutent ses plantes.

La fonction de tous les [[Acide aminé non protéinogène|acides aminés non protéinogènes]], qui peuvent être abondants dans les [[Tissu biologique|tissus biologiques]], est encore loin d'être comprise pour chacun d'eux.

== Propriétés chimiques ==

Dans la mesure où les acides aminés sont des [[Composé organique|composés organiques]] qui possèdent à la fois une [[Fonction chimique|fonction]] [[acide carboxylique]] et une fonction [[Amine (chimie)|amine]], ils peuvent subir la plupart des [[Réaction chimique|réactions]] associées à ces [[Groupe fonctionnel|groupes fonctionnels]], comme l'[[addition nucléophile]], la formation de [[Amide|liaisons amide]] et la formation d'[[imine]]s pour le groupe amine, l'[[estérification]] et la [[décarboxylation]] pour le groupe [[carboxyle]]. La combinaison de ces groupes fonctionnels permet aux acides aminés d'être des [[Ligand (chimie)|ligands]] [[Denticité|polydentates]] efficaces pour des [[Chélation|chélates]] [[métal]]-acide aminé<ref name="10.1080/00958972.2010.514336">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Sanjit Konar, Kevin Gagnon, Abraham Clearfield, Charles Thompson, Jennifer Hartle, Clayton Ericson et Chad Nelson
 | titre       = Structural determination and characterization of copper and zinc ''bis''-glycinates with X-ray crystallography and mass spectrometry
 | périodique  = Journal of Coordination Chemistry
 | volume      = 63
 | numéro      = 19
 | année       = 2010
 | pages       = 3335-3347
 | url texte   = http://www.tandfonline.com/doi/abs/10.1080/00958972.2010.514336
 | consulté le = {{1er}} août 2015
 | doi         = 10.1080/00958972.2010.514336
 | pmc         = 
}}.</ref>. Par ailleurs, les différentes [[Chaîne latérale|chaînes latérales]] des acides aminés peuvent elles aussi donner lieu à des réactions chimiques<ref name="10.1016/j.tibs.2005.09.006">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Alex Gutteridge et Janet M. Thornton
 | titre       = Understanding nature's catalytic toolkit
 | périodique  = Trends in Biochemical Sciences
 | volume      = 30
 | numéro      = 11
 | mois        = novembre
 | année       = 2005
 | pages       = 622-629
 | url texte   = http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/abstract/S0968-0004%2805%2900275-6
 | consulté le = {{1er}} août 2015
 | doi         = 10.1016/j.tibs.2005.09.006
 | pmid        = 16214343
 | pmc         = 
}}.</ref>. La nature de ces réactions dépend de la nature des groupes fonctionnels portés par ces chaînes latérales et varient donc significativement d'un acide aminé à l'autre.

=== Propriétés du groupe carboxyle ===
==== Amidation ====
Le carboxyle peut former des [[amide]]s avec les amines :
{{retrait|1= {{fchim|''R''|a|–COOH + ''R''|b|NH|2| → ''R''|a|–CO–NH''R''|b| + H|2|O}} }}

Asparagine et glutamine sont deux exemples de dérivés physiologiques formés suivant cette réaction.
L'amidation peut être obtenue ''in vitro'' en utilisant des carbodiimides {{nobr|({{fchim|''R''|a|–N{{=}}C{{=}}N–''R''|b}}).}} Le [[groupe carboxyle]] est dans une première étape activé par la carbodiimide, puis le dérivé activé ainsi formé réagit avec l'amine.

==== Décarboxylation ====
Il existe plusieurs sortes de décarboxylation. Chimique ou enzymatique par une [[décarboxylase]]. Décarboxylation sous forme de CO{{sub|2}}. Les décarboxylases sont spécifiques de chaque acide aminé. La décarboxylation est importante en biochimie car elle aboutit aux « amines biologiques » correspondantes très actives :
* Histidine décarboxylée en [[histamine]] (impliquée dans les allergies) ;
* 5-OH tryptophane décarboxylée en [[sérotonine]] (un des régulateurs de la tension artérielle).

=== Propriétés du groupement amino ===

Ce sont des propriétés générales d'amines primaires. Deux types de groupes aminos peuvent être distingués: les amines en alpha et l'amine en epsilon de la chaîne latérale de la lysine dont le pK est légèrement plus basique (>8). La différence des valeurs de pK peut être utilisée pour des modifications sélectives, en contrôlant le pH du [[milieu réactionnel]].

==== Acétylation ====

L'[[acétylation]] des groupements aminos des acides aminés par l'anhydride acétique réduit leurs charges positives et change leurs interactions avec les composants de l'environnement.

==== Réaction avec les aldéhydes ====

Avec le [[méthanal]] : il se forme le dérivé [[hydroxyméthyle|hydroxyméthylé]] de l'acide aminé. Avec les [[aldéhyde]]s [[Hydrocarbure aromatique|aromatiques]], on obtient des bases de Schiff ([[imine]]).

[[Fichier:AA-aldehyde.png|650px|Réaction d'un acide aminé avec un aldéhyde aromatique.]]

Une réaction du même type peut se produire in vivo entre acides aminés et [[oligosaccharide]]s (réaction de [[glycation]] des [[protéine]]s avec les résidus d'acides aminés ayant une fonction [[Amine (chimie)|amine]] libre). Dans les enchainements saccharidiques, le [[sucre]] réducteur terminal existe de façon prédominante sous forme cyclique, avec seulement des traces sous forme ouverte. Une [[base de Schiff]] ([[imine]]) peut se former avec cette forme minoritaire, consommant ainsi la forme cyclique.

In vitro, cette réaction avec les saccharides est généralement réalisée en présence de cyanoborohydrure de sodium ({{fchim|NaCNBH|3}}). La base de Schiff ([[imine]]) formée est ainsi rapidement réduite par les anions cyanoborohydrure en [[Amine (chimie)|amine]] secondaire plus stable.

==== Arylation ====

La substitution d'un [[atome d'hydrogène]] de la fonction [[amine primaire]] {{nobr|{{fchim|–NH|2}}}} par un groupe [[aryle]] ([[Hydrocarbure aromatique|aromatique]]) conduit à une fonction [[amine secondaire]] {{nobr|{{fchim|–NH–}}}}. Par exemple, avec le dinitrofluorobenzène ([[réactif de Sanger]], ou DNFB) il se forme un dinitrophényl-acide aminé coloré, donc dosable. Il s'agit d'une [[substitution nucléophile aromatique]] d'ordre 2, le groupe partant étant l'[[ion]] [[fluorure]] F<sup>−</sup>.

Cette réaction peut également se produire avec un acide aminé incorporé dans une [[protéine]]. Les dinitrophényl-acides aminés formés correspondent aux acides aminés dont les groupes NH{{sub|2}} sont libres dans la protéine ([[Extrémité N-terminale|extrémité {{nobr|''N''-terminale}}]] de la chaîne polypeptidique).

Cette réaction a permis en 1953 à [[Frederick Sanger]] d'établir la première structure primaire d'une [[hormone peptidique]], l'[[insuline]], ce pour quoi il a obtenu le [[prix Nobel de chimie]] en 1958.

==== Formation d'urées ou de thiourées ====

[[Fichier:PITC.gif|vignette|Représentation plane du PITC]]

Elle a lieu avec les [[isocyanate]]s, en particulier le [[phénylisothiocyanate]] ([[PITC]]).

Le PITC est particulièrement utilisé pour déterminer l'enchaînement des acides aminés dans les chaînes peptidiques.
Le phénylthiocarbamyl-aminoacide (PTC-AA) ([[thiourée]]) résultant est un composé caractéristique de chaque acide aminé (nature du groupement R). Il est très stable et détectable dans l'[[ultraviolet]] (245&nbsp;nm).

Exemple :
{{retrait|1= {{fchim|C|6|H|5|–N{{=}}C{{=}}S + H|2|N-CH|2|–COOH → C|6|H|5|–NH–CS–NH–CH|2|–COOH}}. }}

==== Réactions avec des [[ester]]s de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl ====

Ces réactions permettent de transformer l'amine de l'acide aminé en amide, protégeant l'amine ou y fixant un groupement acyle ayant des propriétés intéressantes (fluorescence...), avec élimination du groupement réactif: Il s'agit d'une [[transamidification]]

[[Fichier:NHS-AA.gif|Hydroxysubstitutions d'un ester de N-hydroxysuccinimide et d'un ester de para-nitrophényl avec une acide aminé]]

Ces réactions sont utilisées pour la synthèse de dérivés d'acides aminés ou de [[protéine]]s "marquées" sur leurs fonctions [[Amine (chimie)|amines]] libres (dérivés fluorescents, biotinylation par la [[Vitamine B8|biotine]]-N-hydroxysuccinimide...); pour la synthèse de supports chromatographiques par greffage d'acides aminés ou de protéines...

=== Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH{{sub|2}} ===

==== Formation de complexes métalliques ([[chélation]]) ====

Ces chélates stables sont utilisés pour effectuer des réactions chimiques au niveau de R, en synthèse.

==== Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine ====
Certains oxydants attaquent l'acide aminé et réalisent une désamination associée à une [[décarboxylation]]. Au cours de la réaction il y a production de [[dioxyde de carbone|CO{{sub|2}}]], de [[Ammoniac|NH{{sub|3}}]] et d'un [[aldéhyde]] ayant un atome de carbone de moins que l'acide aminé dont il provient :
{{retrait|1= {{fchim|''R''–CH(NH|2|)–COOH}} → [[Aldéhyde|{{fchim|''R''–CHO}}]] + [[Ammoniac|{{fchim|NH|3}}]] + [[Dioxyde de carbone|{{fchim|CO|2}}]]. }}

Les oxydants sont variés : eau oxygénée, hypochlorite etc. Pour rendre cette réaction quantitative, on peut doser CO{{sub|2}} par alcalimétrie ou NH{{sub|3}} par colorimétrie. L'oxydant le plus utilisé est la [[ninhydrine]] (voir la page correspondante).

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé en présence de [[ninhydrine]] en excès, il conduit à un chromophore avec un maximum d'absorption à 570&nbsp;nm (bleu-violet). L'intensité de la coloration est à la base d'une méthode quantitative pour doser les acides aminés. La réaction s'effectue en trois étapes. La première correspond à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé conduisant à un iminoacide et à une molécule de ninhydrine réduite. La deuxième correspond à l'action d'une deuxième molécule de ninhydrine sur l'iminoacide pour donner un aldéhyde. Cette deuxième molécule se condense finalement avec la molécule de ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La coloration n'est pas spécifique des acides aminés. Elle se produit avec d'autres composés ayant des groupements aminos libres : [[glucosamine]], peptides et protéines. Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable. Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.

== Histoire ==
Les premiers acides aminés protéinogènes ont été découverts au début du {{s-|XIX}}. Au cours des années comprises entre 1805 et 1935, de nombreux chimistes de renom participent à l'isolement et à l'élucidation de la structure des acides aminés. Les chimistes français [[Louis-Nicolas Vauquelin]] et [[Pierre Jean Robiquet]] isolent l'[[asparagine]] en 1806 à partir d'[[asperge]]s<ref>
{{Article
 | auteur1= [[Louis-Nicolas Vauquelin]] |auteur2=[[Pierre Jean Robiquet]]
 | titre       = The discovery of a new plant principle in ''Asparagus sativus''
 | périodique  = Annales de chimie
 | volume      = 57
 | numéro      = 2
 | année       = 1806
 | pages       = 1
 }}.</ref>, ou [[Asperge|''Asparagus sativus'']], synonyme d{{'}}''Asparagus officinalis'', d'où son nom. Le chimiste britannique [[William Hyde Wollaston]] découvre la [[cystine]] en 1810 dans un [[calcul rénal]]<ref name="1810RSPT..100..223H">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = [[William Hyde Wollaston]]
 | titre       = On Cystic Oxide, a New Species of Urinary Calculus
 | périodique  = Philosophical Transactions of the Royal Society of London
 | volume      = 100
 | date = janvier 1810
 | pages       = 223-230
 | url texte   = http://rstl.royalsocietypublishing.org/content/100/223.full.pdf
 | consulté le = 19 juillet 2015
 | pmc         = 
 | jstor       = 107222
}}.</ref>, mais il faut attendre 1884 pour que le chimiste allemand [[Eugen Baumann]] isole la [[cystéine]], qui en est le [[monomère]]. En 1819, les chimistes français [[Henri Braconnot]] et [[Joseph Louis Proust]] isolèrent respectivement la [[Glycine (acide aminé)|glycine]]<ref>
{{Article
 | nom1        = [[Henri Braconnot]]
 | titre       = Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l’acide sulfurique
 | périodique  = Annales de physique et de chimie
 | volume      = 2
 | date = 1820
 | pages       = 13
 }}.</ref> et la [[leucine]]. [[Justus von Liebig]] isole la [[tyrosine]] en 1846, tandis que la structure de cet acide aminé est élucidée en 1869 par son élève [[Ludwig Barth zu Barthenau]]. Le chimiste germano-autrichien {{Lien|lang=en|trad=Eugen Freiherr von Gorup-Besanez|fr=Eugen Freiherr von Gorup-Besanez}} isole la [[valine]] en 1856. Le biochimiste allemand {{Lien|lang=en|trad=Karl Heinrich Ritthausen|fr=Karl Heinrich Ritthausen}} isole l'[[acide glutamique]] à partir du [[gluten]] en 1866. La structure de la glutamine et de l'acide glutamique est déterminée en 1872 par [[William Dittmar]]. Le chimiste allemand {{Lien|lang=en|trad=Ernst Schulze (chemist)|fr=Ernst Schulze}} isole la [[glutamine]] en 1877, la [[phénylalanine]] en 1881 et l'[[arginine]] en 1886, et participe à la découverte de quelques autres acides aminés. La [[lysine]] est découverte en 1889 par le chimiste allemand {{Lien|lang=de|trad=Edmund Drechsel|fr=Edmund Drechsel}}. Le médecin allemand [[Albrecht Kossel]] établit la structure de l'[[histidine]] en 1896, le chimiste allemand [[Richard Willstätter]] celle de la [[proline]] en 1900, et le chimiste britannique [[Frederick Gowland Hopkins]] celle du [[tryptophane]] en 1901 ; ils obtiennent tous trois un [[prix Nobel]] par la suite. Le chimiste allemand [[Emil Fischer]] établit la structure de la [[sérine]] en 1901, de la [[lysine]] en 1902, de la [[valine]] en 1906 et de la [[cystéine]] en 1908. La [[méthionine]] est découverte en 1922 par John Howard Mueller et sa structure décrite en 1928 par les chimistes britanniques [[George Barger]] et Philip Coine. Le dernier acide aminé standard à avoir été découvert est la [[thréonine]] en 1935 par {{Lien|trad=William Cumming Rose|lang=en|fr=William Cumming Rose}}<ref name="PMID 12218068">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Robert D. Simoni, Robert L. Hill et Martha Vaughan
 | titre       = The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose
 | périodique  = [[Journal of Biological Chemistry]]
 | volume      = 277
 | numéro      = 37
 | date = 13 septembre 2002
 | pages       = E25
 | url texte   = http://www.jbc.org/content/277/37/e25.short
 | consulté le = 19 juillet 2015
 | pmid        = 12218068
 | pmc         = 
}}.</ref>, qui identifie également les [[Acide aminé essentiel|acides aminés essentiels]] pour l'humain ainsi que l'apport journalier minimum de chaque acide aminé pour assurer un développement optimal<ref>
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Richard H. McCoy, Curtis E. Meyer et William C. Rose
 | titre       = Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid
 | périodique  = [[Journal of Biological Chemistry]]
 | volume      = 112
 | mois        = décembre
 | année       = 1935
 | pages       = 283-302
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 | consulté le = 19 juillet 2015
 | pmc         = 
}}.</ref>.

== Notes et références ==

{{références nombreuses|taille=30}}

== Annexes ==

{{Autres projets
 | commons     = Amino acid
 | wikispecies = <!-- Wikispecies -->
 | wiktionary  = acide aminé
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}}

=== Articles connexes ===

* [[Classement thématique des neurosciences]]
* [[Maladie génétique du métabolisme des acides aminés]]
* [[Nutriments essentiels]], [[acide aminé essentiel]]
* [[Pierre Jean Robiquet]], [[Louis-Nicolas Vauquelin]]
* [[Acide pidolique]]

=== Liens externes ===
* [http://www.gene-abc.ch/welt/abc/wg122/index_f.html Les acides aminés démontrés] [https://web.archive.org/web/20080518194334/http://www.gene-abc.ch/welt/abc/wg122/index_f.html ou sur WebArchive]

{{Palette|Acides aminés|Protides}}
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{{DEFAULTSORT:Acide Aminé}}
[[Catégorie:Acide aminé| ]]
[[Catégorie:Métabolisme de l'azote]]