ADP-ribosyle cyclase

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ADP-ribosyle cyclase/ADP-ribose cyclique hydrolase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une protéine BST1 (en) humaine, possédant une activité ADP-ribosyle cyclase (PDB 1ISF[1])
N° EC EC 3.2.2.6
N° CAS 9032-65-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'ADP-ribosyle cyclase, souvent écrite ADP-ribosyl cyclase par anglicisme, est une glycoside hydrolase qui catalyse les réactions :

  1. NAD+    ADP-ribose cyclique + nicotinamide ;
  2. ADP-ribose cyclique + H2O    ADP-D-ribose.

Cette enzyme catalyse à la fois la formation et l'hydrolyse de l'ADP-ribose cyclique, un second messager intervenant notamment dans le métabolisme du calcium, susceptible de mobiliser les réserves intracellulaires de cations Ca2+ et de favoriser l'entrée de ces ions dans la cellule pour réguler une grande variété de processus physiologiques.

L'ADP-ribosyle cyclase est connue sous une multitude de noms d'usage, souvent ambigus et parfois trompeurs, notamment NAD+ nucléosidase, NADase (ambigu), NAD hydrolase (ambigu), NAD glycohydrolase (trompeur), CD38[2],[3],[4],[5],[6] (nom d'un gène), ou encore BST1[1] (nom d'un gène). Elle ne doit cependant pas être confondue avec la NAD+ glycohydrolase stricto sensu, qui correspond à l'activité enzymatique EC 3.2.2.5, globalement semblable mais néanmoins distincte de celle de l'ADP-ribosyle cyclase par le fait qu'elle ne forme pas d'ADP-ribose cyclique.

De plus, l'activité enzymatique EC 3.2.2.6 est parfois portée par des protéines multifonctionnelles, ce qui peut prêter à confusion. Ainsi, une ADP-ribosyle cyclase est également capable de catalyser une réaction semblable avec le NADP+ comme substrat, ce qui correspond à l'activité enzymatique 2’-phospho-ADP-ribosyle cyclase (EC 2.4.99.20).

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) Sumie Yamamoto-Katayama, Mariko Ariyoshi, Katsuhiko Ishihara, Toshio Hirano, Hisato Jingami et Kosuke Morikawa, « Crystallographic studies on human BST-1/CD157 with ADP-ribosyl cyclase and NAD glycohydrolase activities », Journal of Molecular Biology, vol. 316, no 3,‎ , p. 711-723 (PMID 11866528, DOI 10.1006/jmbi.2001.5386, lire en ligne)
  2. (en) M. Howard, J. C. Grimaldi, J. F. Bazan, F. E. Lund, L. Santos-Argumedo, R. M. Parkhouse, T. F. Walseth et H. C. Lee, « Formation and hydrolysis of cyclic ADP-ribose catalyzed by lymphocyte antigen CD38 », Science, vol. 262, no 5136,‎ , p. 1056-1059 (PMID 8235624, DOI 10.1126/science.8235624, Bibcode 1993Sci...262.1056H, lire en ligne)
  3. (en) S. Takasawa, A. Tohgo, N. Noguchi, T. Koguma, K. Nata, T. Sugimoto, H. Yonekura et H. Okamoto, « Synthesis and hydrolysis of cyclic ADP-ribose by human leukocyte antigen CD38 and inhibition of the hydrolysis by ATP », The Journal of Biological Chemistry, vol. 268, no 35,‎ , p. 26052-26054 (PMID 8253715, lire en ligne)
  4. (en) A. Tohgo, S. Takasawa, N. Noguchi, T. Koguma, K. Nata, T. Sugimoto, Y. Furuya, H. Yonekura et H. Okamoto, « Essential cysteine residues for cyclic ADP-ribose synthesis and hydrolysis by CD38 », The Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 46,‎ , p. 28555-28557 (PMID 7961800, lire en ligne)
  5. (en) K. B. Fryxell, K. Odonoghue, R. M. Graeff, H. C. Lee et W.D. Branton, « Functional Expression of Soluble Forms of Human CD38 in Escherichia coli and Pichia pastoris », Protein Expression and Purification, vol. 6, no 3,‎ , p. 329-336 (PMID 7663169, DOI 10.1006/prep.1995.1043, lire en ligne)
  6. (en) « Crystal structure of human CD38 extracellular domain », Structure, vol. 13, no 9,‎ , p. 1331-1339 (PMID 16154090, DOI 10.1016/j.str.2005.05.012, lire en ligne)