ADP-ribosyle cyclase

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ADP-ribosyle cyclase/ADP-ribose cyclique hydrolase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une protéine BST1 (en) humaine, possédant une activité ADP-ribosyle cyclase (PDB 1ISF[1])
N° EC EC 3.2.2.6
N° CAS 9032-65-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'ADP-ribosyle cyclase, souvent écrite ADP-ribosyl cyclase par anglicisme, est une enzyme qui joue le rôle de catalyseur dans plusieurs réactions.

Terminologie[modifier | modifier le code]

L'ADP-ribosyle cyclase est connue sous une multitude de noms d'usage, souvent ambigus et parfois trompeurs, notamment NAD+ nucléosidase, NADase (ambigu), NAD hydrolase (ambigu), NAD glycohydrolase (trompeur), CD38[2],[3],[4],[5],[6] (nom d'un gène), ou encore BST1[1] (nom d'un gène). Elle ne doit cependant pas être confondue avec la NAD+ glycohydrolase stricto sensu, qui correspond à l'activité enzymatique EC 3.2.2.5, globalement semblable mais néanmoins distincte de celle de l'ADP-ribosyle cyclase par le fait qu'elle ne forme pas d'ADP-ribose cyclique.

Rôle[modifier | modifier le code]

Cette enzyme catalyse à la fois la formation et l'hydrolyse de l'ADP-ribose cyclique, dans les réactions:

un second messager intervenant notamment dans le métabolisme du calcium, susceptible de mobiliser les réserves intracellulaires de cations Ca2+ et de favoriser l'entrée de ces ions dans la cellule pour réguler une grande variété de processus physiologiques.

L'activité enzymatique EC 3.2.2.6 est aussi parfois portée par des protéines multifonctionnelles, ce qui peut prêter à confusion. Ainsi, une ADP-ribosyle cyclase est également capable de catalyser une réaction semblable avec le NADP+ comme substrat, ce qui correspond à l'activité enzymatique 2’-phospho-ADP-ribosyle cyclase (EC 2.4.99.20).

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) Sumie Yamamoto-Katayama, Mariko Ariyoshi, Katsuhiko Ishihara, Toshio Hirano, Hisato Jingami et Kosuke Morikawa, « Crystallographic studies on human BST-1/CD157 with ADP-ribosyl cyclase and NAD glycohydrolase activities », Journal of Molecular Biology, vol. 316, no 3,‎ , p. 711-723 (PMID 11866528, DOI 10.1006/jmbi.2001.5386, lire en ligne)
  2. (en) M. Howard, J. C. Grimaldi, J. F. Bazan, F. E. Lund, L. Santos-Argumedo, R. M. Parkhouse, T. F. Walseth et H. C. Lee, « Formation and hydrolysis of cyclic ADP-ribose catalyzed by lymphocyte antigen CD38 », Science, vol. 262, no 5136,‎ , p. 1056-1059 (PMID 8235624, DOI 10.1126/science.8235624, Bibcode 1993Sci...262.1056H, lire en ligne)
  3. (en) S. Takasawa, A. Tohgo, N. Noguchi, T. Koguma, K. Nata, T. Sugimoto, H. Yonekura et H. Okamoto, « Synthesis and hydrolysis of cyclic ADP-ribose by human leukocyte antigen CD38 and inhibition of the hydrolysis by ATP », The Journal of Biological Chemistry, vol. 268, no 35,‎ , p. 26052-26054 (PMID 8253715, lire en ligne)
  4. (en) A. Tohgo, S. Takasawa, N. Noguchi, T. Koguma, K. Nata, T. Sugimoto, Y. Furuya, H. Yonekura et H. Okamoto, « Essential cysteine residues for cyclic ADP-ribose synthesis and hydrolysis by CD38 », The Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 46,‎ , p. 28555-28557 (PMID 7961800, lire en ligne)
  5. (en) K. B. Fryxell, K. Odonoghue, R. M. Graeff, H. C. Lee et W.D. Branton, « Functional Expression of Soluble Forms of Human CD38 in Escherichia coli and Pichia pastoris », Protein Expression and Purification, vol. 6, no 3,‎ , p. 329-336 (PMID 7663169, DOI 10.1006/prep.1995.1043, lire en ligne)
  6. (en) « Crystal structure of human CD38 extracellular domain », Structure, vol. 13, no 9,‎ , p. 1331-1339 (PMID 16154090, DOI 10.1016/j.str.2005.05.012, lire en ligne)