Serralysine

La serralysin (CE 3.4.24.40^[1], Pseudomonas aeruginosa alcaline protéinase, Escherichia freundii protéinase, Serratia marcescens extracellulaire de la protéinase, Serratia marcescens métalloprotéinase, Pseudomonas aeruginosa alk. de la protéase, Serratia marcescens métalloprotéase) est une enzyme^[2]^,^[3]^,^[4]^,^[5]^,^[6]^,^[7]^,^[8]^,^[9].

Description

Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante : un clivage préférentiel de liens avec résidus hydrophobes résidus en P1'.

Cette endopeptidase extracellulaire est présente chez Pseudomonas aeruginosa, Escherichia freundii, Serratia marcescens et Erwinia chrysanthemi.

Notes et références

↑ Nomenclature EC
↑ Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « Comparison of the specificities of various neutral proteinases from microorganisms », Arch. Biochem. Biophys., vol. 123, n^o 3,‎ 1968, p. 572–588 (PMID 4967801, DOI 10.1016/0003-9861(68)90179-3)
↑ Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « On the specificity of Pseudomonas aeruginosa alkaline proteinase with synthetic peptides », Biochim. Biophys. Acta, vol. 309, n^o 2,‎ 1973, p. 414–429 (PMID 4199986, DOI 10.1016/0005-2744(73)90040-5)
↑ Nakajima, M., Mizusawa, K. et Yoshida, F., « Purification and properties of an extracellular proteinase of psychrophilic Escherichia freundii », Eur. J. Biochem., vol. 44, n^o 1,‎ 1974, p. 87–96 (PMID 4212288, DOI 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03460.x)
↑ Decedue, C.J., Broussard, E.A. II, L arson, A.D., Braymer, H.D., Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II et Broussard, E.A. II, « Purification and characterization of the extracellular proteinase of Serratia marcescens », Biochim. Biophys. Acta, vol. 569, n^o 2,‎ 1979, p. 293–301 (PMID 383155, DOI 10.1016/0005-2744(79)90065-2)
↑ Doerr, M. et Traub, W.H., « Purification and characterization of two Serratia marcescens proteases », Zentralbl. Bakteriol., Mikrobiol. Hyg. Ser. A, vol. 257, n^o 1,‎ 1984, p. 6–19 (PMID 6380155)
↑ Nakahama, K., Yoshimura, K., Marumoto, R., Kikuchi, M., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K. et Yoshimura, K., « Cloning and sequencing of Serratia protease gene », Nucleic Acids Res., vol. 14,‎ 1986, p. 5843–5856 (PMID 3016665, PMCID 311595, DOI 10.1093/nar/14.14.5843)
↑ Dahler, G.S., Barras, F. et Keen, N.T., « Cloning of genes encoding extracellular metalloproteases from Erwinia chrysanthemi EC16 », J. Bacteriol., vol. 172, n^o 10,‎ 1990, p. 5803–5815 (PMID 2211513)
↑ Okuda, K., Morihara, K., Atsumi, Y., Takeuchi, H., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K. et Morihara, K., « Complete nucleotide sequence of the structural gene for alkaline proteinase from Pseudomonas aeruginosa IFO 3455 », Infect. Immun., vol. 58, n^o 12,‎ 1990, p. 4083–4088 (PMID 2123832)

Liens externes

Serralysine à la US National Library of Medicine, Medical Subject Headings (MeSH)

Portail de la biologie cellulaire et moléculaire

[1] Nomenclature EC

[2] Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « Comparison of the specificities of various neutral proteinases from microorganisms », Arch. Biochem. Biophys., vol. 123, n^o 3,‎ 1968, p. 572–588 (PMID 4967801, DOI 10.1016/0003-9861(68)90179-3)

[3] Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « On the specificity of Pseudomonas aeruginosa alkaline proteinase with synthetic peptides », Biochim. Biophys. Acta, vol. 309, n^o 2,‎ 1973, p. 414–429 (PMID 4199986, DOI 10.1016/0005-2744(73)90040-5)

[4] Nakajima, M., Mizusawa, K. et Yoshida, F., « Purification and properties of an extracellular proteinase of psychrophilic Escherichia freundii », Eur. J. Biochem., vol. 44, n^o 1,‎ 1974, p. 87–96 (PMID 4212288, DOI 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03460.x)

[5] Decedue, C.J., Broussard, E.A. II, L arson, A.D., Braymer, H.D., Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II et Broussard, E.A. II, « Purification and characterization of the extracellular proteinase of Serratia marcescens », Biochim. Biophys. Acta, vol. 569, n^o 2,‎ 1979, p. 293–301 (PMID 383155, DOI 10.1016/0005-2744(79)90065-2)

[6] Doerr, M. et Traub, W.H., « Purification and characterization of two Serratia marcescens proteases », Zentralbl. Bakteriol., Mikrobiol. Hyg. Ser. A, vol. 257, n^o 1,‎ 1984, p. 6–19 (PMID 6380155)

[7] Nakahama, K., Yoshimura, K., Marumoto, R., Kikuchi, M., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K., Yoshimura, K. et Yoshimura, K., « Cloning and sequencing of Serratia protease gene », Nucleic Acids Res., vol. 14,‎ 1986, p. 5843–5856 (PMID 3016665, PMCID 311595, DOI 10.1093/nar/14.14.5843)

[8] Dahler, G.S., Barras, F. et Keen, N.T., « Cloning of genes encoding extracellular metalloproteases from Erwinia chrysanthemi EC16 », J. Bacteriol., vol. 172, n^o 10,‎ 1990, p. 5803–5815 (PMID 2211513)

[9] Okuda, K., Morihara, K., Atsumi, Y., Takeuchi, H., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K. et Morihara, K., « Complete nucleotide sequence of the structural gene for alkaline proteinase from Pseudomonas aeruginosa IFO 3455 », Infect. Immun., vol. 58, n^o 12,‎ 1990, p. 4083–4088 (PMID 2123832)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]