Constante catalytique
En enzymologie, la constante catalytique, notée kcat, également appelée turnover number (TON, parfois francisé en « nombre de rotations »), représente le nombre maximum de molécules de substrat transformées par seconde et par molécule d'enzyme[1],[2]. Elle peut être déduite de la vitesse maximale de réaction Vmax et de la concentration en sites catalytiques [E]T par la relation :
- .
![{\displaystyle k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{[E]_{\mathrm {T} }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/94e531f12058a0246ebe0819f8200ea147168133)
Par exemple, l'anhydrase carbonique, l'une des enzymes les plus rapides connues, a une constante catalytique de 400 000 à 600 000 s−1[3], voire 106 s−1[4], ce qui signifie que chaque molécule d'anhydrase carbonique peut, selon les conditions, produire jusqu'à un million d'ions bicarbonate par seconde.
Le mot turnover number a une signification différente quand il est employé dans le domaine de la catalyse: il correspond alors au nombre de moles de substrat qu'une mole de catalyseur peut transformer avant de s'inactiver. Un catalyseur qui ne s'inactive pas aurait un "turnover number" infini.
Articles connexes[modifier | modifier le code]
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) « Symbolism and Terminology in Enzyme Kinetics Recommendations 1981 », European Journal of Biochemistry, vol. 128, nos 2-3, , p. 281–291 (ISSN 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06963.x, lire en ligne, consulté le )
- Donald Voet et Judith G. Voet, Biochimie, De Boeck Supérieur, , 1600 p. (ISBN 978-2-8041-4795-2)
- (en) Jens Hagen, Industrial Catalysis : A Practical Approach, John Wiley & Sons, , 525 p. (ISBN 978-3-527-60706-8, lire en ligne)
- (en) Sven Lindskog, « Structure and mechanism of carbonic anhydrase », Pharmacology & Therapeutics, vol. 74, no 1, , p. 1-20 (PMID 9336012, DOI 10.1016/S0163-7258(96)00198-2, lire en ligne)
