Réponse stringente

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La réponse stringente, également appelée contrôle stringent, est une réponse au stress des bactéries et des chloroplastes chez les plantes en réaction à un manque d'apport en acides aminés[1], une limitation en acides gras[2], en fer[3], un choc thermique[4] et d'autres conditions de stress. La réponse stringente est signalée par l'alarmone (p)ppGpp, et module la transcription jusqu'à 1/3 de tous les gènes de la cellule. Cela entraîne à son tour la cellule à détourner les ressources allouées à la croissance et la division vers la synthèse d'acides aminés afin de favoriser la survie jusqu'à l'amélioration des conditions nutritionnelles.

Mécanisme[modifier | modifier le code]

Chez Escherichia coli, la production de (p)ppGpp est médiée par la protéine ribosomale L11 (rplK resp. RelC) et la (p)ppGpp synthétase I associée au ribosome, RelA ; l'ARNt déacétylé lié au site ribosomal A est le signal d'induction primaire[1]. RelA convertit le GTP et l'ATP en pppGpp en ajoutant le pyrophosphate de l'ATP sur le carbone 3' du ribose du GTP, libérant de l'AMP. Le pppGpp est ensuite converti en ppGpp par le produit du gène gpp, libérant un Pi. Puis le ppGpp est converti en GDP par le produit du gène spoT, libérant du pyrophosphate (PPi); à partir de là, le GDP est converti en GTP par le produit du gène ndk. Enfin, le nucléoside triphosphate (NTP) fournit le Pi et est converti en nucléoside diphosphate (NDP).

Chez d'autres bactéries, la réponse stringente est médiée par une variété de protéines RelA/SpoT Homologues (RSH)[5], certaines n'ayant que des activités synthétiques, hydrolytiques ou les deux (Rel)[6].

Au cours de la réponse stringente, l'accumulation de (p)ppGpp affecte la réplication, la transcription et la traduction des processus cellulaires consommateurs de ressources. Chez les bactéries à Gram négatif (Gram -), le (p)ppGpp se lie à au moins deux sites sur l'ARN polymérase[7],[8],[9] et modifie l'expression de centaines de gènes au niveau transcriptionnel, diminuant la synthèse de la machinerie traductionnelle (comme les ARNr et ARNt) et augmentant la transcription de certains gènes biosynthétiques[10],[11]. De plus, l'initiation de nouveaux cycles de réplication est inhibée et le cycle cellulaire s'arrête jusqu'à ce que les conditions nutritionnelles s'améliorent[12]. Les GTPases traductionnelles impliquées dans la biosynthèse des protéines sont également affectées par ppGpp, le facteur d'initiation 2 (IF2) étant l'une des nombreuses cibles[13],[14].

Réaction chimique catalysée par RelA :

Réaction chimique catalysée par SpoT :

ou


Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ a et b W Haseltine et R Block, « Synthesis of guanosine tetra- and pentaphosphate requires the presence of a codon-specific, uncharged transfer ribonucleic acid in the acceptor site of ribosomes », Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 70, no 5,‎ , p. 1564–1568 (PMID 4576025, PMCID 433543, DOI 10.1073/pnas.70.5.1564)
  2. ↑ A Battesti et E Bouveret, « Acyl carrier protein/SpoT interaction, the switch linking SpoT-dependent stress response to fatty acid metabolism », Molecular Microbiology, vol. 62, no 4,‎ , p. 1048–1063 (PMID 17078815, DOI 10.1111/j.1365-2958.2006.05442.x)
  3. ↑ D Vinella, C Albrecht, M Cashel et R D'Ari, « Iron limitation induces SpoT-dependent accumulation of ppGpp in Escherichia coli », Molecular Microbiology, vol. 56, no 4,‎ , p. 958–970 (PMID 15853883, DOI 10.1111/j.1365-2958.2005.04601.x, lire en ligne)
  4. ↑ J Gallant, L Palmer et C C Pao, « Anomalous synthesis of ppGpp in growing cells », Cell, vol. 11, no 1,‎ , p. 181–185 (PMID 326415, DOI 10.1016/0092-8674(77)90329-4)
  5. ↑ « The RelA/SpoT homolog (RSH) superfamily: distribution and functional evolution of ppGpp synthetases and hydrolases across the tree of life. », PLoS ONE, vol. 6, no 8,‎ , e23479 (PMID 21858139, PMCID 3153485, DOI 10.1371/journal.pone.0023479)
  6. ↑ K Potrykus et M Cashel, « (p)ppGpp: still magical? », Annu Rev Microbiol, vol. 62,‎ , p. 35–51 (PMID 18454629, DOI 10.1146/annurev.micro.62.081307.162903, lire en ligne)
  7. ↑ Matthew F. Traxler, Sean M. Summers, Huyen-Tran Nguyen et Vineetha M. Zacharia, « The global, ppGpp-mediated stringent response to amino acid starvation in Escherichia coli », Molecular Microbiology, vol. 68, no 5,‎ , p. 1128–1148 (ISSN 1365-2958, PMID 18430135, PMCID 3719176, DOI 10.1111/j.1365-2958.2008.06229.x, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ (en) Wilma Ross, Catherine E. Vrentas, Patricia Sanchez-Vazquez et Tamas Gaal, « The Magic Spot: A ppGpp Binding Site on E. coli RNA Polymerase Responsible for Regulation of Transcription Initiation », Molecular Cell, vol. 50, no 3,‎ , p. 420–429 (PMID 23623682, PMCID PMC3654024, DOI 10.1016/j.molcel.2013.03.021, lire en ligne, consulté le )
  9. ↑ Wilma Ross, Patricia Sanchez-Vazquez, Albert Y. Chen et Jeong-Hyun Lee, « ppGpp Binding to a Site at the RNAP-DksA Interface Accounts for Its Dramatic Effects on Transcription Initiation during the Stringent Response », Molecular Cell, vol. 62, no 6,‎ , p. 811–823 (ISSN 1097-4164, PMID 27237053, PMCID 4912440, DOI 10.1016/j.molcel.2016.04.029, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ « The global, ppGpp-mediated stringent response to amino acid starvation in Escherichia coli. », Molecular Microbiology, vol. 68, no 5,‎ , p. 1128–48 (PMID 18430135, PMCID 3719176, DOI 10.1111/j.1365-2958.2008.06229.x)
  11. ↑ Patricia Sanchez-Vazquez, Colin N. Dewey, Nicole Kitten et Wilma Ross, « Genome-wide effects on Escherichia coli transcription from ppGpp binding to its two sites on RNA polymerase », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 116, no 17,‎ , p. 8310–8319 (ISSN 1091-6490, PMID 30971496, PMCID 6486775, DOI 10.1073/pnas.1819682116, lire en ligne, consulté le )
  12. ↑ « Control of bacterial transcription, translation and replication by (p)ppGpp. », Current Opinion in Microbiology, vol. 11, no 2,‎ , p. 100–105 (PMID 18359660, DOI 10.1016/j.mib.2008.02.001)
  13. ↑ « Thermodynamic characterization of ppGpp binding to EF-G or IF2 and of initiator tRNA binding to free IF2 in the presence of GDP, GTP, or ppGpp. », Journal of Molecular Biology, vol. 402, no 5,‎ , p. 838–846 (PMID 20713063, DOI 10.1016/j.jmb.2010.08.016)
  14. ↑ Boyuan Wang, Peng Dai, David Ding et Amanda Del Rosario, « Affinity-based capture and identification of protein effectors of the growth regulator ppGpp », Nature Chemical Biology, vol. 15, no 2,‎ , p. 141–150 (ISSN 1552-4469, PMID 30559427, PMCID 6366861, DOI 10.1038/s41589-018-0183-4, lire en ligne, consulté le )
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