Protéine G stimulatrice
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Les protéines G stimulatrice (ou Gs) sont une des familles principales des protéines G. Il s'agit entre autres du récepteur au glucagon.
Ces récepteurs sont constitués de trois sous-unités appelées α, β et γ. La première est capable de fixer une molécule de guanosine diphosphate (GDP) ou de guanosine triphosphate (GTP).
Fonctionnement du récepteur au glucagon[modifier | modifier le code]
La fixation de l'hormone entraine une modification de la structure D du récepteur qui stimule la séparation du GDP de Gα, qui à son tour se détache des deux autres sous-unités.
Étant donné la prédominance du GTP sur le GDP dans le cytosol, Gα se lie à celui-ci, entraînant l'activation d'une adénylate cyclase. Cette dernière catalyse la transformation de l’ATP en AMPc.
PKA (Protéine kinase AMPc dépendante) est constituée de deux sous-unités catalytiques et de deux sous-unités régulatrices. C'est sur ces dernières que se fixe l'AMPc, à raison de deux molécules par sous-unité, provoquant la libération des deux sous-unités catalytiques.
Elles peuvent dès lors migrer vers le noyau où elles phosphorylent un facteur de transcription CREB (CRE binding protein) lié à une séquence CRE (cAMP responsive element) de l'ADN (voir CREB (cAMP response element-binding). Lorsqu'il est phosphorylé, CREB recrute une protéine CBP (CREB binding protein) qui est une histone acétyltransférase dont le rôle est d'ouvrir la chromatine, provoquant ainsi la transcription.
