Phospholipase A2 procaryotique

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Structure d'une PLA2 procaryotique (PDB 1KP4)[1].

La phospholipase A2 procaryotique est une enzyme qui fait partie des phospholipases de bactéries et de mycètes. Elle catalyse le clivage de l'acide gras estérifiant le carbone 2 du glycérol d'un phosphoglycéride. Le site actif de l'enzyme a une structure secondaire en hélice α, exactement de cinq hélices α et deux segments hélicoïdaux[1].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) Yasuyuki Matoba, Yukiteru Katsube et Masanori Sugiyama, « The Crystal Structure of Prokaryotic Phospholipase A2 », The Journal of Biological Chemistry, vol. 277,‎ 31 mai 2002, p. 20059-20069 (lire en ligne) DOI:10.1074/jbc.M200263200 PMID : 11897785

Voir aussi[modifier | modifier le code]