Méthionine adénosyltransférase
Méthionine adénosyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La méthionine adénosyltransférase (MAT), ou S-adénosylméthionine synthétase, est une transférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme, anciennement classée EC , réalise la biosynthèse de la S-adénosylméthionine à partir d'ATP et de méthionine, un acide aminé soufré apolaire. Cette activité enzymatique est portée par une grande variété de protéines : la plupart des méthionine adénosyltransférases sont des homo-oligomères et le plus grand nombre sont des tétramères. Les monomères sont constitués de trois domaines formés par des séquences peptidiques non consécutives et les sous-unités interagissent à travers de grandes surfaces plates hydrophobes pour former les dimères[2].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Ben Murray, Svetlana V. Antonyuk, Alberto Marina, Shelly C. Lu, Jose M. Mato et S. Samar Hasnain, « Crystallography captures catalytic steps in human methionine adenosyltransferase enzymes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 113, no 8, , p. 2104-2109 (DOI 10.1073/pnas.1510959113)
- (en) Francisco Garrido, Sylvie Estrela, Claudia Alves, Gabino F. Sánchez-Pérez, Antonio Sillero et María A. Pajares, « Refolding and characterization of methionine adenosyltransferase from Euglena gracilis », Protein Expression and Purification, vol. 79, no 1, , p. 128-136 (PMID 21605677, DOI 10.1016/j.pep.2011.05.004, lire en ligne)
