Préflagelline peptidase
Préflagelline peptidase
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La préflagelline peptidase est une protéase aspartique qui catalyse le clivage du peptide signal de 3 à 12 résidus d'acides aminés de l'extrémité N-terminale de la préflagelline pour libérer la flagelline. Cette réaction intervient généralement au niveau d'une liaison peptidique Arg–Gly ou Lys–Gly.
Cette enzyme a été isolée à partir d'archées mais pas de bactéries.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Sonia L. Bardy et Ken F. Jarrell, « FlaK of the archaeon Methanococcus maripaludis possesses preflagellin peptidase activity », FEMS Microbiology Letters, vol. 208, no 1, , p. 53-59 (PMID 11934494, DOI 10.1016/S0378-1097(01)00579-1, lire en ligne)
- (en) Sandy Y. M. Ng, David J. VanDyke, Bonnie Chaban, John Wu, Yoshika Nosaka, Shin-Ichi Aizawa et Ken F. Jarrell, « Different Minimal Signal Peptide Lengths Recognized by the Archaeal Prepilin-Like Peptidases FlaK and PibD », Journal of Bacteriology, vol. 191, no 21, , p. 6732-6740 (PMID 19717585, PMCID 2795283, DOI 10.1128/JB.00673-09, lire en ligne)
- (en) Jian Hu, Yi Xue, Sangwon Lee et Ya Ha, « The crystal structure of GXGD membrane protease FlaK », Nature, vol. 475, , p. 528-531 (PMID 21765428, PMCID 3894692, DOI 10.1038/nature10218, lire en ligne)
