Ubiquinol oxydase (transportant H+)
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(transportant H+)
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | Cu2+, hème |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
L’ubiquinol oxydase transportant H+ est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme bactérienne contient soit deux groupes héminiques, soit un groupe héminique et un cation de cuivre Cu2+. Elle intervient à la dernière étape de la chaîne respiratoire[1]. Elle génère un gradient de concentration de protons d'une part en consommant des protons d'un côté de la membrane plasmique pour réduire l'oxygène en eau, et d'autre part en agissant comme un pompe à protons à travers la membrane. L'efficacité avec laquelle la force proton-motrice est ainsi générée, mesurée par n dans l'équation chimique ci-dessus, dépend de l'enzyme : n vaut 1 pour la cytochrome bd-II oxydase, et vaut 2 pour la cytochrome bo3 oxydase.
Chez Escherichia coli, la structure générale de l'ubiquinol oxydase est semblable à celle de la cytochrome c oxydase, avec en plus un site de liaison à l'ubiquinol inclus dans la membrane[2].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) J. Arturo Garcia-Horsman, Blanca Barquera, Jon Rumbley, Jixiang Ma et Robert B. Gennis, « The superfamily of heme-copper respiratory oxidases », Journal of Bacteriology, vol. 176, no 18, , p. 5587-5600 (PMID 8083153, PMCID 196760, lire en ligne)
- (en) Jeff Abramson, Sirpa Riistama, Gisela Larsson, Audrius Jasaitis, Margareta Svensson-Ek, Liisa Laakkonen, Anne Puustinen, So Iwata et Mårten Wikström, « The structure of the ubiquinol oxidase from Escherichia coli and its ubiquinone binding site », Nature Structural Biology, vol. 7, no 10, , p. 910-917 (PMID 11017202, DOI 10.1038/82824, lire en ligne)
- (en) Lai Lai Yap, Myat T. Lin, Hanlin Ouyang, Rimma I. Samoilova, Sergei A. Dikanov et Robert B. Gennis, « The quinone-binding sites of the cytochrome bo3 ubiquinol oxidase from Escherichia coli », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1797, no 12, , p. 1924-1932 (PMID 20416270, PMCID 2922442, DOI 10.1016/j.bbabio.2010.04.011, lire en ligne)
- (en) Mark Shepherd, Guido Sanguinetti, Gregory M. Cook et Robert K. Poole, « Compensations for Diminished Terminal Oxidase Activity in Escherichia coli: cytochrome bd-II-mediated respiration and glutamate metabolism », Journal of Biological Chemistry, vol. 285, no 24, , p. 18464-18472 (PMID 20392690, PMCID 2881772, DOI 10.1074/jbc.M110.118448, lire en ligne)
- (en) Vitaliy B. Borisov, Ranjani Murali, Marina L. Verkhovskaya, Dmitry A. Bloch, Huazhi Han, Robert B. Gennis et Michael I. Verkhovsky, « Aerobic respiratory chain of Escherichia coli is not allowed to work in fully uncoupled mode », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 108, no 42, , p. 17320-17324 (PMID 21987791, PMCID 3198357, DOI 10.1073/pnas.1108217108, JSTOR 41352502, Bibcode 2011PNAS..10817320B, lire en ligne)
