Protéine kinase A
Apparence
Protéine kinase AMPc-dépendante
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
En biologie cellulaire, la protéine kinase A (PKA) est une famille de kinases dont l'activité est dépendante du niveau d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Cette enzyme est ainsi connue comme protéine kinase AMPc-dépendante (EC ). La protéine kinase A a de nombreuses fonctions dans la cellule, en particulier elle régule les métabolismes du glycogène, du sucre et des lipides.
Elle ne doit pas être confondue avec la protéine kinase AMP-activée, qui, bien que de nature similaire, peut avoir des effets opposés[2].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Jianhua Zheng, Daniel R. Knighton, Susan S. Taylor, Nguyen-Huu Xuong, Janusz M. Sowadski et Lynn F. Ten Eyck, « Crystal structures of the myristylated catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase reveal open and closed conformations », Protein Science, vol. 2, no 10, , p. 1559-1573 (PMID 8251932, PMCID 2142252, DOI 10.1002/pro.5560021003, lire en ligne)
- K.R. Hallows, R. Alzamora, H. Li et al., « AMP-activated protein kinase inhibits alkaline pH- and PKA-induced apical vacuolar H+-ATPase accumulation in epididymal clear cells », Am. J. Physiol., Cell Physiol., vol. 296, no 4, , C672–81 (DOI 10.1152/ajpcell.00004.2009)