Ornithine décarboxylase

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Ornithine décarboxylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une ornithine décarboxylase humaine cristallisée (PDB 1D7K[1])
N° EC EC 4.1.1.17
N° CAS 9024-60-6
Cofacteur(s) PLP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'ornithine décarboxylase (ODC) (EC 4.1.1. 17) est une enzyme de la famille des lyases libérant le groupement carboxyle de l'acide aminé ornithine selon la réaction :

Il y a production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise le milieu. L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par l'anaérobiose et un pH acide.

En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine.

En microbiologie[modifier | modifier le code]

L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par un pH acide. Elle est recherchée le plus souvent en anaérobiose pour la lecture. La production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise fortement le milieu, le CO2 ne l'acidifiant que faiblement.

En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine ou en galerie API 20 E par exemple.

La lecture étant identique à celle de la Lysine décarboxylase, consulter l'article Lysine décarboxylase pour la lecture.

Toutefois, en galerie API20E, un milieu orange en 24 h devra être lu négatif.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) J.J. Almrud, M.A. Oliveira, A.D. Kern, N.V. Grishin, M.A. Phillips et M.L. Hackert, « Crystal structure of human ornithine decarboxylase at 2.1 A resolution: structural insights to antizyme binding », Journal of Molecular Biology, vol. 295, no 1,‎ , p. 7-16 (lire en ligne) PMID 10623504