NAD+-protéine-arginine ADP-ribosyltransférase
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NAD+-protéine-arginine ADP-ribosyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La NAD+-protéine-arginine ADP-ribosyltransférase est une glycosyltransférase qui catalyse la réaction :
La mono(ADP-ribosylation) des protéines est une modification post-traductionnelle réversible qui joue un rôle important dans la régulation des activités cellulaires[1]. Les résidus d'arginine des protéines jouent le rôle d'accepteurs. L'arginine libre, l'agmatine et la guanidine le peuvent également. L'enzyme de certaines espèces peut également agir sur le NADP+, mais plus lentement, pour donner de la Nω-(2’-phospho-ADP-D-ribosyl)-L-arginine–protéine[2],[3].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Daniela Corda et Maria Di Girolamo, « Functional aspects of protein mono‐ADP‐ribosylation », The EMBO Journal, vol. 22, no 9, , p. 1953-1958 (PMID 12727863, PMCID 156081, DOI 10.1093/emboj/cdg209, lire en ligne)
- (en) Joel Moss, Sally J. Stanley et Norman J. Oppenheimer, « Substrate specificity and partial purification of a stereospecific NAD- and guanidine-dependent ADP-ribosyltransferase from avian erythrocytes », The Journal of Biological Chemistry, vol. 254, no 18, , p. 8891-8894 (PMID 225315, lire en ligne)
- (en) Gregorino Paone, Linda A. Stevens, Rodney L. Levine, Christelle Bourgeois, Wendy K. Steagall, Bernadette R. Gochuico et Joel Moss, « ADP-ribosyltransferase-specific Modification of Human Neutrophil Peptide-1 », The Journal of Biological Chemistry, vol. 281, no 25, , p. 17054-17060 (PMID 16627471, DOI 10.1074/jbc.M603042200, lire en ligne)
