Modèle ruban

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Structures protéiques, de la structure primaire à la structure quaternaire.

Les modèles rubans sont des modélisations moléculaires des structures des protéines[1],[2],[3],[4]. Ils visualisent des éléments de la structure secondaire comme une hélice alpha ou un feuillet bêta et permettent une représentation de la structure tertiaire. Les divers peptides peuvent être distingués par des couleurs. Les modèles ruban sont utilisés en modélisation moléculaire[5],[6] par exemple en ingénierie des protéines (de). Le modèle a été établi par Jane Richardson en 1980/1981[1],[2],[3].

Conventions[modifier | modifier le code]

Triose-phosphate isomérase, dessin de Jane Richardson.
Glyoxalase.
Structure secondaire[1],[2]
Hélice alpha Ruban cylindrique en spirale, le plan du ruban se trouvant approximativement au niveau de la liaison peptidique.
Feuillet bêta Flèche d'une épaisseur de 25 % de la largeur, dirigés de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. Les feuillets bêta sont constitués de brins β et de boucles β.
Brins et autres
Brins non répétitifs Brins ronds le long des atomes α C des acides aminés, qui s'amincissent du premier plan vers l'arrière-plan.
Connexions entre boucles et hélices Brins ronds le long des atomes α C des acides aminés, qui s'aplatissent lors du passage à l'hélice alpha
Autres caractéristiques
Extrémités N-terminale et C-terminale Petites flèches éventuellement avec lettres. Pour les brins β, la direction de la flèche suffit ; un dégradé de couleurs le long de la séquence d'acides aminés est souvent utilisé à cette fin.
Ponts disulfure Avec un double S entrelacé ou avec une ligne en zigzag
Groupes prothétiques ou inhibiteurs Modèle en bâton ou en boule
Métaux Boules
Ombres et couleurs Le contraste diminue vers l'arrière-plan

Logiciels[modifier | modifier le code]

Divers programmes ont été développés pour la représentation des protéines dans le modèle ruban, par exemple Molscript (de) de Arthur M. Lesk (de), Karl Hardman et John Priestle[7], Jmol[8], DeepView (de)[9], MolMol (de)[10], KiNG (de)[11], UCSF Chimera (de)[12] ou PyMOL[13].

Liens externes[modifier | modifier le code]

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Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a b et c Jane S. Richardson, « The anatomy and taxonomy of protein structure », Advances in protein chemistry, vol. 34,‎ , p. 167–339 (PMID 7020376).
  2. a b et c Jane S. Richardson, « Schematic drawings of protein structures », Methods in enzymology, vol. 115,‎ , p. 359–38 (PMID 3853075).
  3. a et b Jane S. Richardson, « Early ribbon drawings of proteins », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 7, no 8,‎ , p. 624–625 (PMID 10932243, DOI 10.1038/77912, lire en ligne).
  4. M. Morange, « What history tells us XXV. Construction of the ribbon model of proteins (1981). The contribution of Jane Richardson. », Journal of Biosciences (de), vol. 36, no 4,‎ , p. 571–574 (PMID 21857104, lire en ligne).
  5. Peter D. Sun, Christine E. Foster et Jeffrey C. Boyington, « Overview of Protein Structural and Functional Folds », Current Protocols in Protein Science, vol. 35, no 1,‎ (PMID 18429251, DOI 10.1002/0471140864.ps1701s35).
  6. Mike Carson et Charles E Bugg, « Algorithm for ribbon models of proteins », Journal of Molecular Graphics, vol. 4, no 2,‎ , p. 121–122 (DOI 10.1016/0263-7855(86)80010-8).
  7. P. J. Kraulis, « MOLSCRIPT: a program to produce both detailed and schematic plots of protein structures », Journal of Applied Crystallography, vol. 24, no 5,‎ , p. 946–950 (DOI 10.1107/S0021889891004399).
  8. Angel Herráez, « Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue », Biochemistry and Molecular Biology Education, vol. 34, no 4,‎ , p. 255–261 (PMID 21638687, DOI 10.1002/bmb.2006.494034042644).
  9. Maria U Johansson, Vincent Zoete, Olivier Michielin et Nicolas Guex, « Defining and searching for structural motifs using DeepView/Swiss-PdbViewer », BMC Bioinformatics, vol. 13, no 1,‎ , p. 173 (PMID 22823337, PMCID 3436773, DOI 10.1186/1471-2105-13-173).
  10. Reto Koradi, Martin Billeter et Kurt Wüthrich, « MOLMOL: A program for display and analysis of macromolecular structures », Journal of Molecular Graphics, vol. 14, no 1,‎ , p. 51–55 (PMID 8744573, DOI 10.1016/0263-7855(96)00009-4)
  11. Vincent B. Chen, Ian W. Davis et David C. Richardson, « KING (Kinemage, Next Generation): A versatile interactive molecular and scientific visualization program », Protein Science, vol. 18, no 11,‎ , p. 2403–2409 (PMID 19768809, PMCID 2788294, DOI 10.1002/pro.250).
  12. Thomas D. Goddard, Conrad C. Huang et Thomas E. Ferrin, « Software Extensions to UCSF Chimera for Interactive Visualization of Large Molecular Assemblies », Structure, vol. 13, no 3,‎ , p. 473–482 (PMID 15766548, DOI 10.1016/j.str.2005.01.006).
  13. Axel T Brunger et James A Wells, « Warren L. DeLano 21 June 1972–3 November 2009 », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 16, no 12,‎ , p. 1202–1203 (PMID 19956203, DOI 10.1038/nsmb1209-1202).