Tétrahydrométhanoptérine
| Tétrahydrométhanoptérine | |
 Structure de la tétrahydrométhanoptérine |
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| Identification | |
|---|---|
| No CAS | |
| PubChem | 5459995 |
| ChEBI | 17321 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C30H45N6O16P [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 776,682 7 ± 0,033 2 g/mol C 46,39 %, H 5,84 %, N 10,82 %, O 32,96 %, P 3,99 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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La tétrahydrométhanoptérine, abrégée en THMPT ou H4MPT, est une coenzyme intervenant dans la méthanogenèse chez les archées méthanogènes. C'est un activateur de groupe C1 réduit au niveau méthyle –CH3 avant transfert à la coenzyme M[2]. La tétrahydrosarcinaptérine, abrégée en THSPT ou H4SPT, est une forme modifiée de la THMPT dans laquelle un groupe glutamyle est lié au groupement terminal 2-hydroxyglutarique.
Rôle dans la méthanogenèse[modifier | modifier le code]
Le N-formylméthanofurane transfère son groupe C1 au site N5 de la ptérine pour donner la formyl-THMPT[3]. Le groupe formyle se condense alors au sein de la molécule pour donner la méthényl-THMPT+, réduite ensuite en méthylène-THMPT[4] par une méthylènetétrahydrométhanoptérine déshydrogénase (EC ).
La méthylène-THMPT est ensuite convertie en méthyl-THMPT par une méthylènetétrahydrométhanoptérine réductase (EC ) avec la coenzyme F420 comme source d'électrons.
La méthyl-THMPT transfère enfin son méthyle à la coenzyme M sous l'action de la tétrahydrométhanoptérine S-méthyltransférase[2] (EC ).
Comparaison avec l'acide tétrahydrofolique[modifier | modifier le code]
La tétrahydrométhanoptérine est à rapprocher de l'acide tétrahydrofolique, abrégé en THFA ou H4FA dans la littérature anglophone, la principale différence étant la présence sur cette dernière molécule d'un groupe carbonyle C=O sur le cycle benzénique qui en facilite la réduction par rapport à la THMPT. Cette réduction est réalisée par une protéine fer-soufre[4].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) R. K. Thauer, Biochemistry of Methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson, dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
- (en) P. Acharya, E. Warkentin, U. Ermler, R. K. Thauer, S. Shima, The Structure of Formylmethanofuran:Tetrahydromethanopterin Formyltransferase in Complex with its Coenzymes, dans Journal of Molecular Biology, 2006, 357, 870-879.
- (en) M. Korbas, S. Vogt, W. Meyer-Klaucke, E. Bill, E. J. Lyon, R. K. Thauer, et S. Shima, The Iron-Sulfur Cluster-free Hydrogenase (Hmd) Is a Metalloenzyme with a Novel Iron Binding Motif, dans Journal of Biological Chemistry, 2006, 281, 30804-30813.
