Lectine

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher

Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d'infections). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l'hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.

Sigle Noms de la lectine Source motif ligand
Lectines spécifiques du Mannose
ConA Concanavaline A, Lectine du haricot sabre Canavalia ensiformis résidus α-D-mannosyl and α-D-glucosyl

structures ramifiées d'α-mannosyl (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de N-Glycans complexes)

LCH Lectine de la lentille Lens culinaris région de base fucosylée des N-Glycans complexes bi- et tri-antennaires
GNA (Snowdrop lectin) Galanthus nivalis structures riche en mannose liés α 1-3 et α 1-6
Lectines spécifiques du Galactose / N-acetylgalactosamine
RCA PhytoAgglutinine, Toxoalbumine, ricine, RCA120 Ricinus communis Galβ1-4GlcNAcβ1-R
PNA Lectine de l'arachide (Peanut Agglutinin) Arachis hypogaea Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen)
AIL Jacaline Artocarpus integrifolia (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen)
VVL (Hairy vetch lectin) Vicia villosa GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen)
Lectines spécifiques du N-acetylglucosamine
WGA Lectine du blé (Wheat Germ agglutinin) Triticum vulgaris GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (acide sialique)
SNA Lentille du sureau (Elderberry lectin) Sambucus nigra Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R
MAL (Maackia amurensis lectin) Maackia amurensis Neu5Ac/Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R
Lectines spécifiques du Fucose
UEA agglutinine du Houx Ulex europaeus Fucα1-2Gal-R
AAL (Aleuria aurantia lectin) Aleuria aurantia Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc,

R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1

Lectines majeures[1]

Sources et structure[modifier | modifier le code]

Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).

La première lectine identifiée est connue sous le terme d'hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine populaire est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.

Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine[2].

Propriétés et fonctions biologiques[modifier | modifier le code]

Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant « sélectionner ». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 - 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindre que celle des anticorps).

Chez les animaux[modifier | modifier le code]

Les lectines sont impliquées dans la régulation de l'adhésion cellulaire, la synthèse de glycoprotéines et le contrôle de la concentration des protéines dans le sang. Elles jouent un rôle majeur dans l'immunité, en reconnaissant les glucides spécifiques de certains agents infectieux pathogènes.

  • La concanavaline A induit la mitose des lymphocytes, et est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains
  • Certains virus se fixent aux lectines des cellules de leur hôte pour les infecter.
  • Certaines lectines existent à la surface des cellules du foie mammalien (reconnaissent le galactose) et sont présumées servir de récepteur pour éliminer certaines glycoprotéines de la circulation sanguine.
  • D'autres lectines fixent des enzymes (hydrolases) contenant le mannose-6-phosphate, pour les délivrer aux lysosomes.
  • Les lectines fixant le mannose sont impliquées dans le mécanisme d'activation par le complément du Coronavirus félin.
  • Des lectines se fixent sur les glycoprotéines extra-cellulaires et inter-cellulaires.

Les lectines posent parfois des problèmes en alimentation (voir infra).

Chez les plantes[modifier | modifier le code]

La fonction des lectines chez les plantes est mal connue. Elle semble plus liée à la croissance et la germination, voire la survie des graines, qu'à un rôle envisagé pour accueillir les bactéries symbiotiques type Rhizobium.

Plusieurs lectines ont été montrées reconnaitre des ligands non glycosidiques, hydrophiles (porphyrines) ou hydrophobes (adénine, auxines, cytokinine, et acide indole acétique) [3].

La ricine est une toxine mortelle, bien connue, contenant deux domaines : l'un fixe les résidus galactosyl, permettant à la protéine d'entrer dans les cellules ; l'autre est une N-glycosidase qui clive les nucléobases des ARN ribosomiques, inhibant ainsi la synthèse protéique.

Effets alimentaires[modifier | modifier le code]

La consommation d'aliments riches en lectines peut causer diarrhées, nausées, et vomissements. Par exemple les fortes teneurs du soja en lectine SBA (soybean agglutinin) affectent l'intestin grêle (fixation sur les villosités des cellules en brosse, et modification de leur métabolisme). Une cuisson ménagère après trempage quelques heures suffit pour supprimer la toxicité relative des lectines dans les graines. Cependant, certaines lectines (exemple du haricot) résistent davantage à la chaleur que d'autres. Aussi, les lectines peuvent causer des irritations et excès d'excrétion de la muqueuse intestinale, et conséquemment affecter la capacité d'absorption intestinale. À long terme, elles peuvent causer des allergies, déficiences nutritionnelles ou immunologiques[4].

Les lectines pourraient induire une résistance à la leptine, hormone qui régule les réserves de graisse[5].

Applications[modifier | modifier le code]

Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical.

Les lectines fournissent des outils pour étudier les glycoprotéines (anticorps, cytokines, hormones, facteurs de croissance, enzymes, récepteurs et même toxines et virus) :

– pour les purifier (par affinité, une fois couplées à un support chromatographique) ;
– pour les détecter (une fois marquées par un fluorophore ou une enzyme, en techniques de Cytométrie en flux, immuno-blotting, Immunoprécipitation…).

Les glycoprotéines, éventuellement après clivage enzymatique, peuvent ainsi être caractérisées quantitativement et qualitativement (glycoformes, structure de complexes, interactions).

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) « List de lectines », Interchim,‎ 2010 (consulté en 2010-05-05)
  2. Defranco/Robertson/Locksley, Immunité, la réponse immunitaire dans les maladies infectieuses et inflammatoires, éd. Deboeck, 2009, p. 32, (ISBN 978-28041595733)[à vérifier : La longueur du numéro ISBN devrait être 10 ou 13 et non 14, demandé le 19 avril 2014]
  3. S. S., Kavitha, M., Swamy, M. J. Komath, Organic and Biomolecular Chemistry, vol. 4,‎ 2006, p. 973–988
  4. Katsuya Miyake, Toru Tanaka, Paul L. McNeil et Richard Steinhardt, « (en) Lectin-based food poisoning: a new mechanism of protein toxicity. », PLoS One, vol. 1,‎ 2007, e687 (DOI 10.1371/journal.pone.0000687)
  5. (en) T Jönsson, S Olsson, B Ahrén, T C Bøg-Hansen, A Dole and S Lindeberg (2005). "Agrarian diet and diseases of affluence – Do evolutionary novel dietary lectins cause leptin resistance?". BioMed Central Ltd.. doi:10.1186/1472-6823-5-10. PMID 9546043. http://www.biomedcentral.com/1472-6823/5/10
  6. (en) Neil R. Carlson, Physiology of Behavior, 9e éd., Boston, Pearson Education, Inc.,‎ 2007 (ISBN 978-0-205-46724-2), p. 144
  7. (en) "A Lectin Isolated from Bananas Is a Potent Inhibitor of HIV Replication" 2010 http://www.jbc.org/content/285/12/8646.abstract

Voir aussi[modifier | modifier le code]