Lectine
Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d'infections).
Sources et structure[modifier | modifier le code]
Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), les céréales, mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
La première lectine identifiée est connue sous le terme d'hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine populaire est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.
Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine[1].
Caractéristiques[modifier | modifier le code]
| Sigle | Noms de la lectine | Source | motif ligand |
|---|---|---|---|
| Lectines spécifiques du Mannose | |||
| ConA | Concanavaline A, Lectine du haricot sabre | Canavalia ensiformis | résidus α-D-mannosyl and α-D-glucosyl structures ramifiées d'α-mannosyl (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de N-Glycans complexes) |
| LCH | Lectine de la lentille | Lens culinaris | région de base fucosylée des N-Glycans complexes bi- et tri-antennaires |
| GNA | (Snowdrop lectin) | Galanthus nivalis | structures riche en mannose liés α 1-3 et α 1-6 |
| Lectines spécifiques du Galactose / N-acetylgalactosamine | |||
| RCA | PhytoAgglutinine, Toxoalbumine, ricine, RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
| PNA | Lectine de l'arachide (Peanut Agglutinin) | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) |
| AIL | Jacaline | Artocarpus integrifolia | (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) |
| VVL | (Hairy vetch lectin) | Vicia villosa | GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen) |
| Lectines spécifiques du N-acetylglucosamine | |||
| WGA | Lectine du blé (Wheat Germ agglutinin) | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (acide sialique) |
| SNA | Lectine du sureau (Elderberry lectin) | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R |
| MAL | (Maackia amurensis lectin) | Maackia amurensis | Neu5Ac/Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
| Lectines spécifiques du Fucose | |||
| UEA | agglutinine de l(ajonc | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R |
| AAL | (Aleuria aurantia lectin) | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 |
Propriétés et fonctions biologiques[modifier | modifier le code]
Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant «sélectionner». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 à 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindres que celles des anticorps).
Chez les animaux[modifier | modifier le code]
Les lectines sont impliquées dans la régulation de l'adhésion cellulaire, la synthèse de glycoprotéines et le contrôle de la concentration des protéines dans le sang. Elles jouent un rôle majeur dans l'immunité, en reconnaissant les glucides spécifiques de certains agents infectieux pathogènes.
- La concanavaline A induit la mitose des lymphocytes, et est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains.
- Certains virus se fixent aux lectines des cellules de leur hôte pour les infecter.
- Certaines lectines existent à la surface des cellules du foie mammalien (reconnaissent le galactose) et sont présumées servir de récepteur pour éliminer certaines glycoprotéines de la circulation sanguine.
- D'autres lectines fixent des enzymes (hydrolases) contenant le mannose-6-phosphate, pour les délivrer aux lysosomes.
- Les lectines fixant le mannose sont impliquées dans le mécanisme d'activation par le complément du Coronavirus félin.
- Des lectines se fixent sur les glycoprotéines extra-cellulaires et inter-cellulaires.
Les lectines posent parfois des problèmes en alimentation.
Chez les plantes[modifier | modifier le code]
La fonction des lectines chez les plantes est mal connue. Elle semble plus liée à la croissance et à la germination, voire à la survie des graines, qu'à un rôle envisagé pour accueillir les bactéries symbiotiques type Rhizobium. Des lectines de légumineuses ou de céréales seraient une défense chimique des plantes contre les insectes en perturbant le fonctionnement de leur tube digestif[3].
Plusieurs lectines ont été montrées reconnaître des ligands non glycosidiques, hydrophiles (porphyrines) ou hydrophobes (adénine, auxines, cytokinine, et acide indole acétique)[4].
La ricine est une toxine mortelle, bien connue, contenant deux domaines: l'un fixe les résidus galactosyl, permettant à la protéine d'entrer dans les cellules; l'autre est une N-glycosidase qui clive les nucléobases des ARN ribosomiques, inhibant ainsi la synthèse protéique.
Plusieurs lectines végétales sont toxiques, inflammatoires, résistantes à la cuisson et aux enzymes digestives, et présentes dans une grande partie des aliments des hommes[5].
Effets alimentaires[modifier | modifier le code]
La consommation d'aliments riches en lectines peut causer diarrhées, nausées, et vomissements. Par exemple les fortes teneurs du soja en lectine SBA (soybean agglutinin) affectent l'intestin grêle (fixation sur les villosités des cellules en brosse, et modification de leur métabolisme). Une cuisson ménagère après trempage quelques heures suffit pour supprimer la toxicité relative des lectines dans les graines. Cependant, certaines lectines (exemple du haricot) résistent davantage à la chaleur que d'autres. Aussi, les lectines peuvent causer des irritations et excès d'excrétion de la muqueuse intestinale, et conséquemment affecter la capacité d'absorption intestinale. À long terme, elles peuvent causer des allergies, déficiences nutritionnelles ou immunologiques[6].
Les lectines de certaines céréales modernes pourraient induire une résistance à la leptine, hormone qui régule les réserves de graisse[7].
Élimination des lectines[modifier | modifier le code]
Il faut 72 h à 42 °C pour éliminer les lectines dans les lentilles[8].
Applications[modifier | modifier le code]
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical, comme par exemple la concanavaline A (hémaglutinine), responsable de l'hémaglutination.
- Médecine et recherche
- En hématologie: la plupart des lectines agglutinent les érythrocytes, se liant aux antigènes de groupe sanguin. La lectine d'Ulex Europaeus reconnait la substance H présente sur les hématies de groupe O et A2 et absente des hématies "Bombay", celle de Dolichos biflorus le groupe A1, et celle de Vicia graminea le groupe N.
- En neurologie: la lectine PHA-I permet le traçage antérograde des axones efférents[9].
- En virologie: la lectine de la banane (BanLec) inhibe le HIV-1 in vitro[10].
- En biochimie et protéomique:
Les lectines fournissent des outils pour étudier les glycoprotéines (anticorps, cytokines, hormones, facteurs de croissance, enzymes, récepteurs et même toxines et virus):
- – pour les purifier (par affinité, une fois couplées à un support chromatographique);
- – pour les détecter (une fois marquées par un fluorophore ou une enzyme, en techniques de Cytométrie en flux, immuno-blotting, Immunoprécipitation…).
Les glycoprotéines, éventuellement après clivage enzymatique, peuvent ainsi être caractérisées quantitativement et qualitativement (glycoformes, structure de complexes, interactions).
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Defranco/Robertson/Locksley, Immunité, la réponse immunitaire dans les maladies infectieuses et inflammatoires, éd. Deboeck, 2009, p. 32, (ISBN 978-2-8041-5957-3) (BNF 41457276)
- (en) « List de lectines », Interchim, (consulté le )
- (en) Andreas Schaller, Induced Plant Resistance to Herbivory, Springer Science & Business Media, , p. 291
- S. S., Kavitha, M., Swamy, M. J. Komath, Organic and Biomolecular Chemistry, vol. 4, , p. 973–988
- (en) Els. J. M. Van Damme, Willy J. Peumans, Arpad Pusztai, Susan Bardocz, Van Damme EJM, Peumans WJ, Pusztai A, S. Handbook of plant lectins : properties and biomedical applications, Wiley, , p. 31–50
- Katsuya Miyake, Toru Tanaka, Paul L. McNeil et Richard Steinhardt, « (en) Lectin-based food poisoning: a new mechanism of protein toxicity. », PLoS One, vol. 1, , e687 (DOI 10.1371/journal.pone.0000687)
- (en) T Jönsson, S Olsson, B Ahrén, T C Bøg-Hansen, A Dole and S Lindeberg (2005). "Agrarian diet and diseases of affluence – Do evolutionary novel dietary lectins cause leptin resistance?". BioMed Central Ltd.. doi:10.1186/1472-6823-5-10. . http://www.biomedcentral.com/1472-6823/5/10
- « Effect of Natural Fermentation on the Lectin of Lentils Measured by Immunological Methods »
- (en) Neil R. Carlson, Physiology of Behavior, 9e éd., Boston, Pearson Education, Inc., , 734 p. (ISBN 978-0-205-46724-2), p. 144
- (en) "A Lectin Isolated from Bananas Is a Potent Inhibitor of HIV Replication" 2010 http://www.jbc.org/content/285/12/8646.abstract
