Histamine N-méthyltransférase

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Histamine N-méthyltransférase
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Structure d'une histamine N-méthyltransférase humaine[1]
N° EC EC 2.1.1.8
N° CAS 9029-80-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'histamine N-méthyltransférase (HMT, HNMT) est une méthyltransférase qui catalyse la réaction :

S-adénosyl-L-méthionine + histamine    S-adénosyl-L-homocystéine + Nτ-méthylhistamine.

Cette enzyme est codée chez l'homme par le gène HNMT sur le chromosome 2. Avec la diamine oxydase (EC 1.4.3.22), c'est l'une des deux enzymes métabolisant l'histamine. On la trouve dans pratiquement tous les tissus, mais est absente du sérum[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) John R. Horton, Ken Sawada, Masahiro Nishibori, Xing Zhang et Xiaodong Cheng, « Two Polymorphic Forms of Human Histamine Methyltransferase: Structural, Thermal, and Kinetic Comparisons », Structure, vol. 9, no 9,‎ , p. 837-849 (PMID 11566133, DOI 10.1016/S0969-2126(01)00643-8, lire en ligne)
  2. (en) Donald D. Brown, Robert Tomchick et Julius Axelrod, « The distribution and properties of a histamine-methylating enzyme », Journal of Biological Chemistry, vol. 234,‎ , p. 2948-2950 (PMID 13804910, lire en ligne)
  • (en) Wang L, Thomae B, Eckloff B, Wieben E, Weinshilboum R, « Human histamine N-methyltransferase pharmacogenetics: gene resequencing, promoter characterization, and functional studies of a common 5'-flanking region single nucleotide polymorphism (SNP) », Biochem. Pharmacol., vol. 64, no 4,‎ , p. 699–710 (PMID 12167489, DOI 10.1016/s0006-2952(02)01223-6)
  • (en) García-Martín E, Martínez C, Benito-León J, Calleja P, Díaz-Sánchez M, Pisa D, Alonso-Navarro H, Ayuso-Peralta L, Torrecilla D, Agúndez JA, Jiménez-Jiménez FJ, « Histamine-N-methyl transferase polymorphism and risk for multiple sclerosis », Eur. J. Neurol., vol. 17, no 2,‎ , p. 335–8 (PMID 19538200, DOI 10.1111/j.1468-1331.2009.02720.x)
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  • (en) Chen GL, Zhu B, Nie WP, Xu ZH, Tan ZR, Zhou G, Liu J, Wang W, Zhou HH, « Single nucleotide polymorphisms and haplotypes of histamine N-methyltransferase in patients with gastric ulcer », Inflamm. Res., vol. 53, no 9,‎ , p. 484–8 (PMID 15551002, DOI 10.1007/s00011-004-1290-0)
  • (en) Szczepankiewicz A, Bręborowicz A, Sobkowiak P, Popiel A, « Polymorphisms of two histamine-metabolizing enzymes genes and childhood allergic asthma: a case control study », Clin Mol Allergy, vol. 8,‎ , p. 14 (PMID 21040557, PMCID 2990726, DOI 10.1186/1476-7961-8-14)
  • (en) Stevenson J, Sonuga-Barke E, McCann D, Grimshaw K, Parker KM, Rose-Zerilli MJ, Holloway JW, Warner JO, « The role of histamine degradation gene polymorphisms in moderating the effects of food additives on children's ADHD symptoms », Am J Psychiatry, vol. 167, no 9,‎ , p. 1108–15 (PMID 20551163, DOI 10.1176/appi.ajp.2010.09101529)
  • (en) Aksoy S, Raftogianis R, Weinshilboum R, « Human histamine N-methyltransferase gene: structural characterization and chromosomal location », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 219, no 2,‎ , p. 548–54 (PMID 8605025, DOI 10.1006/bbrc.1996.0271)
  • (en) Horton JR, Sawada K, Nishibori M, Zhang X, Cheng X, « Two polymorphic forms of human histamine methyltransferase: structural, thermal, and kinetic comparisons », Structure, vol. 9, no 9,‎ , p. 837–49 (PMID 11566133, DOI 10.1016/S0969-2126(01)00643-8)